homogentisique-oxydase n.f.
homogentisate oxidase, homogentisase
Enzyme de la classe des oxygénases catalysant l'oxydation par l'oxygène moléculaire de l'acide homogentisique en acide maléylacétique.
Il est nécessaire au catabolisme des acides aminés aromatiques. Il contient des ions ferreux et des fonctions thiol, et il est activé par l'acide ascorbique. Il est présent dans le foie et le rein. Son absence congénitale entraine l'alcaptonurie.
Syn. homogentisate-oxydase
→ homogentisique (acide), alcaptonurie
[C3]
inhibiteur de la monoamine oxydase l.m.
monoamine oxydase inhibitor
Sigle : IMAO
→ monoamine oxydase (inhibiteur de la)
inositol-oxydase n.f.
inositol oxidase
Enzyme catalysant l'oxydation du méso-inositol en acide D-glucuronique, par ouverture du cycle entre les troisième et quatrième carbones et transformation du troisième carbone en carboxyle.
Cet enzyme existe dans le rein.
Étym. gr. is, inos : muscle ; itol : suffixe des polyalcools dérivés des oses
lysyl-oxydase n.f.
lysyl oxidase
Quino-enzyme qui catalyse l'oxydation par le dioxygène de la fonction amine en ε de résidus de lysine au sein de molécules de protéines, essentiellement de pro-collagène ou de pro-élastine, formant ainsi des résidus d'allysine, qui servent à former les liaisons croisées caractéristiques des protéines fibreuses des tissus de soutien.
Les lysyl-oxydases sont des oxydases à cuivre, présentes dans les cellules qui synthétisent le collagène. Elles sont inhibées par certains complexants des ions cuivre comme le β-aminopropionitrile. Le lathyrisme est dû à de telles substances toxiques. Un déficit en lysyl-oxydase est responsable de certaines formes de syndromes d’Ehlers-Danlos.
E. L. Ehlers, dermatologiste danois, membre de l’Académie de médecine (1899 et 1901) ; H. Danlos, dermatologiste français (1908)
Syn. lysine-aminoxydase,
→ quinoenzyme, lathyrisme, Ehlers-Danlos (maladie d'), dermatosparaxie
monoamine-oxydase n.f.
monoamine oxidase
Enzyme catalysant la désamination oxydative des substances monoaminées.
Il existe au moins deux types de monoamine-oxydases : les monoamine-oxydases présentes dans les tissus animaux comme le foie, l'intestin et le rein (MAO-B) jouent un rôle important pour la détoxification des amines provenant notamment de la digestion ; celles du système nerveux (MAO-A) servent à l'inactivation de l'adrénaline, de la noradrénaline et de la sérotonine. Certains inhibiteurs de la monoamine-oxydase du système nerveux (abrév. IMAO) sont utilisés comme médicaments psychotropes.
Syn. monoamine-oxhydrase
Sigle : MAO
→ monoamine-oxydase (inhibiteur de la) (IMAO)
monoamine-oxydase (inhibiteur de la) (IMAO) l.m.
monoamine oxydase inhibitor
Médicaments disponibles depuis 1957 (iproniazide), ne constituant pas une famille homogène, mais qui ont en commun de bloquer l'action de la monoamine-oxydase, enzyme impliquée dans la dégradation des monoamines cérébrales. Ainsi serait conditionnée l'action thérapeutique, qui ne deviendrait maximale qu'avec un taux d'inhibition supérieur à 80%.
Les IMAO classiques (iproniazide et nialamide) sont non spécifiques et irréversibles : ils inhibent de manière absolue les deux enzymes MAO-A et MAO-B. Ceci conditionne la durée de l'inhibition (égale à 21 jours) et les précautions obligatoires (régime pauvre en tyramine, interactions dangereuses, notamment avec les vasopresseurs). Ils sont en principe réservés à certains états dépressifs qui ne répondent pas aux autres antidépresseurs. Leur intérêt dans les dépressions dites atypiques (avec hypersomnie, hyperphagie, hyperesthésie aux situations sociales) a été montré plus récemment.
Les nouveaux IMAO (spécifiques de la MAO-A et réversibles en quelques heures) tels que la toloxatone et le moclobémide ne nécessitent pas les mêmes précautions hygiènodiététiques. Les IMAO-B (spécifiques de la MAO-B et réversibles) tels que le déprényl sont indiqués dans le traitement de la maladie de Parkinson.
NADPH-oxydase sigle pour Nicotinamide Adénine Dinucléotide Phosphate Hydrogène l.f.
NADPH-oxidase
La NADPH oxydase est un complexe enzymatique membranaire. Elle possède 2 sous-unités qui assurent le transfert des électrons du NADPH à l’oxygène, la gp91phox, appelée encore Nox2, et la p22phox séparées, à l’état de repos, de composants cytosoliques (p40phox, p67phox, , p47phox, G Rac1). L’activation de l’enzyme se fait par translocation des sous-unités cytosoliques à la membrane.
La NADPH oxydase est un composant de l’immunité innée intervenant dans la lutte contre les agents infectieux. La réaction d’oxydation du NADPH produit initialement l’anion superoxyde (O2.2-). Ce dernier réagit avec un proton (H+) pour donner du peroxyde d’hydrogène (H2O2), lequel réagira avec un proton et un chlorure (Cl-) pour donner l’acide hypochloreux (HOCl) et une molécule d’eau. Ces composés contribuent à la destruction des pathogènes en oxydant leurs composés structuraux. Ainsi, la NADPH-oxydase est-elle l’instrument des polynucléaires neutrophiles et des macrophages dans leur lutte contre l’infection.
La granulomatose septique est une maladie héréditaire rare qui se caractérise par la perte de cette activité génératrice de formes actives de l’oxygène, ce qui conduit à un état inflammatoire intense et prolongé. Elle est due à une mutation du gène CYBB codant une des 2 sous-unités membranaires de l’enzyme, gp91phox. La NADPH-oxydase est aussi impliquée dans la production d’IL-1 bêta par activation de l’inflammasome NLRP3.
→ granulomatose septique, nicotinamide adénine dinucléotide phosphate hydrogène superoxyde (anion), peroxyde d'hydrogène, inflammasome, CYBB
neuropathie optique héréditaire de Leber sous-unité III cytochrome c oxydase du complexe IV l.f.
Leber’s optic atrophy MT-CO3, Leber hereditary optic neuropathy (LHON)
Mutations de la maladie de Leber qui concernent la sous-unité III cytochrome c oxydase l'un des trois ADN codant pour les sous-unités du complexe respiratoire IV.
Il existe des variations de polymorphisme dans la position des nucléotides. La mutation MT-CO3*LHON9438A homoplasmique et la mutation MT-CO3*LHON9804A également homoplasmique sont des mutations primaires qui à elles seules sont susceptibles de provoquer une cécité (MIM 535000).
oxydase n.f.
oxidase
Enzyme catalysant l’oxydation d’un substrat par l’oxygène.
On classe les oxydases selon le mode d’utilisation du dioxygène : les électron-transférases, comme la cytochrome-oxydase, forment des ions O2- générateurs de molécules d’eau ; les oxhydrases forment de l’eau oxygénée ; les oxygénases fixent les deux atomes de la molécule de dioxygène sur le substrat ; les hydroxylases fixent un atome d’oxygène sur le substrat en réduisant l’autre sous forme d’eau ; les lipoxydases forment des peroxydes ; les phénoloxydases agissent à la fois comme les déshydrogénases et des hydroxylases. Les métaux jouent un rôle coenzymatique important dans l’activité des oxydases : fer héminique dans la cytochrome-oxydase, les oxygénases et certaines lipoxydases ; cuivre dans les phénol-oxydases et la cytochrome-oxydase ; manganèse dans certaines laccases ; molybdène dans la xanthine-oxhydrase.
Édit. 2017
oxydase (test à l') l.m.
oxidase test
Épreuve permettant de déterminer la présence de cytochrome et de cytochrome-oxydase chez une bactérie, aux fins d'identification.
Édit. 2017
p-hydroxyphénylpyruvique-oxydase n.f.
p-hydroxyphenylpyruvic oxidase.
Enzyme de la classe des dioxygénases qui oxyde l'acide p-hydroxyphénylpyruvique en acide homogentisique, en fixant une molécule d'oxygène en pont entre le carbone 1 du cycle et le carbone cétonique, provoquant la transposition de la chaine pyruvique sur le carbone 2 et sa décarboxylation en reste acétique.
L'enzyme a besoin de l'acide ascorbique pour conserver son activité.
Syn. p-hydroxyphénylpyruvate-dioxygénase
proline-oxydase n.f.
proline oxidase
Enzyme catalysant la déshydrogénation de la proline en acide Δ1-pyrroline-5-carboxylique, les hydrogènes étant transférés sur le NAD.
Le nom correct de cet enzyme devrait être proline-déshydrogénase. Cet enzyme, présent dans les mitochondries du foie et du rein, joue un rôle dans la dégradation de la proline, mais aussi dans la voie inverse, pour la biosynthèse de cet acide aminé à partir de l'acide glutamique.
protoporphyrinogène-oxydase n.f.
protoporphyrinogen oxidase
Enzyme catalysant la déshydrogénation du protoporphyrinogène en protoporphyrine.
Le déficit congénital en cet enzyme est cause de la porphyrie de type variegata.
sarcosine-oxydase n.f.
sarcosine oxidase
→ sarcosine, sarcosine-déméthylase
squalène-oxydase n.f.
squalene oxidase
Enzyme catalysant l'oxydation par le dioxygène du squalène en époxy-2,3 squalène.
Son coenzyme est un pyridine-nucléotide réduit. Cet enzyme joue un rôle important dans la biosynthèse des stérols. Il a été dissocié de la cyclase qui forme le lanostérol à partir de l'époxysqualène.
urate-oxydase recombinante l.f.
Uricolytique produit par génie génétique, d’action rapide, qui réduit l’uricémie et l’uraturie en dégradant l’acide urique en allantoïne.
Ce médicament est utile pour la prévention de l’insuffisance rénale aigüe, dans les états d’hyperuricémie importante survenant dans les hémopathies malignes avec masse tumorale importante, soumises à une chimiothérapie.
[G5]
xanthine-oxydase n.f.
xanthine oxidase
Enzyme catalysant l'oxydation de l'hypoxanthine et de la xanthine en portant les hydrogènes ou les électrons, sur le dioxygène moléculaire formant des ions superoxyde et de l'eau oxygénée.
Cet enzyme résulte apparemment d'une transformation de la xanthine-déshydrogénase, qu'on trouve dans le foie et dans le lait. Cette transformation dans les tissus peut être due à une ischémie qui est à l'origine d'une formation d'ions superoxyde lors de la réoxygénation du tissu.
Syn. xanthine-oxhydrase
[C1]