préprocollagène n.m.
preprocollagen
Protéine précurseur du procollagène telle qu'elle est synthétisée dans les fibroblastes, les ostéoblastes et d'autres cellules du mésenchyme au niveau des ribosomes à partir d'un ARN messager comportant plus de 4500 bases.
Cette protéine subit un clivage protéolytique qui détache le peptide signal, puis les effets de plusieurs enzymes avant de pouvoir être sécrétée sous forme de procollagène : détachement de la séquence signal, hydroxylations par des prolyl-4- et 3-hydroxylases, par une lysyl-hydroxylase, fixation d'unités glucidiques sur des hydroxylysines.
prépro-insuline n.f.
preproinsulin
Protéine précurseur de la pro-insuline, telle qu'elle est synthétisée sur les ribosomes des cellules bêta ou B des îlots de Langerhans du pancréas.
Le peptide signal est détaché par protéolyse lors du transport de la protéine dans l'appareil de Golgi. La pro-insuline ainsi formée passe dans les granules de sécrétion où elle est stockée avant sa transformation en hormone.
prépro-bêta-NGF n.m.
prepro-bêta-NGF
Protéine précurseur du pro-bêta-NGF, telle qu'elle est synthétisée sur les ribosomes des cellules productrices du facteur de croissance des neurones (NGF).
Cette protéine comporte 307 acides aminés, dont les 25 premiers constituent la séquence signal, qui est destinée à être clivée pour la formation du pro-bêta-NGF.
→ facteur de croissance du nerf, pro-bêta-NGF
[C1, C3, H1]
Édit. 2019
préproparathormone n.f.
preproparathormone
Protéine précurseur de la proparathormone, telle qu'elle est synthétisée sur les ribosomes des cellules des glandes parathyroïdes.
Cette protéine comporte 115 acides aminés, dont les 25 premiers constituent la séquence signal, qui est destinée à être clivée pour la formation de la proparathormone.
préproprotéine n.f.
preproprotein.
Protéine précurseur d'une proprotéine, synthétisée sur les ribosomes avec une séquence signal qui permet son passage à travers la membrane du réticulum endoplasmique et qui est détachée par protéolyse pour former la proprotéine, elle-même précurseur de la protéine définitive. Par ex. la prépro-insuline, ou la préproparathormone.
préprosomatostatine n.f.
preprosomatostatin
Protéine précurseur de la prosomatostatine, telle qu'elle est synthétisée sur les ribosomes des cellules hypothalamiques, pancréatiques, neuronales ou intestinales.
Cette protéine comporte 116 acides aminés, dont les 24 premiers constituent la séquence signal, qui est destinée à être clivée pour la formation de la prosomatostatine.
proatriopeptine n.f.
proatriopeptin
Protéine prohormonale sécrétée par les cellules de l'atrium auriculaire cardiaque sous l'effet d'une hypervolémie.
Cette protéine, qui comporte 126 acides aminés, est transformée secondairement en atriopeptine par un enzyme protéolytique qui détache cette hormone de 28 acides aminés du côté C-terminal de la proatriopeptine.
pro-EGF n.m.
pro-EGF
Protéine de masse moléculaire 9 kDa précurseur de l'EGF (epidermal growth factor).
L'hydrolyse qui libère l'EGF est catalysée par la protéine de liaison qui fait partie du prépro-EGF et qui est inhibée par une nexine PN-II.
prolyl-4-hydroxylase n.f.
prolyl-4-hydroxylase
Enzyme catalysant l'oxydation de la proline en 4-hydroxyproline dans la molécule de collagène et dans d'autres protéines possédant des domaines ressemblant au collagène ("collagen-like domains").
Parmi les substrats autres que le collagène de la prolyl-4-hydroxylase (P4H) figure le facteur inductible par l'hypoxie (Hypoxia Inducible Factor, HIF). Dans les conditions de normoxie, HIF est hydroxylé par P4H. La protéine VHL (protéine de von Hippel-Lindau) vient alors se fixer sur lui, ce qui entraine sa dégradation par le sysytème ubiquitine-protéasome.
Sigle P4H
→ prolyl-hydroxylase, collagène, proline, hydroxyproline, facteur inductible par l'hypoxie, protéine de von Hippel-Lindau
[C1, C3, K4]
Édit. 2019
protéasome n.m.
proteasome
Complexe d’enzymes dont la finalité est de recycler les protéines inutiles contenues dans le cytoplasme des cellules.
Le protéasome exerce une activité d’épuration des déchets protéiques cellulaires. En cas de blocage du protéasome, les protéines anormales s’accumulent et la cellule meurt.
A. Hershko, A. Ciechanover, I. Rose découvrirent un petit polypeptide, alors appelé APF-1 pour ATP-dependent proteolytic factor 1 dont la conjugaison à d’autres protéines déclenchait leur dégradation. Très rapidement, il fut établi que APF-1 était identique à une molécule déjà décrite et appelée ubiquitine.
La fonction principale de l’ubiquitine est de marquer les protéines inutiles en vue de leur destruction par protéolyse. Plusieurs molécules d'ubiquitine s'attachent à la protéine condamnée et le tout se déplace ensuite vers un protéasome dans lequel la protéolyse se déroule. Ceci a pour conséquence la reconnaissance puis la destruction de la protéine marquée par le complexe protéolytique du protéasome
Le système ubiquitine-protéasome est responsable de la dégradation de la majorité des protéines intracellulaires. Il participe ainsi à la régulation du niveau d'expression de protéines impliquées dans le cycle cellulaire et la mort cellulaire programmée ou apoptose. Une dérégulation du protéasome est ainsi susceptible de participer à l'oncogénèse. L'inhibition du protéasome induit in vitro la mort de cellules tumorales. Le protéasome est nécessaire à la survie de toute cellule mais les cellules tumorales apparaissent beaucoup plus sensibles que les cellules saines à son inhibition et une dérégulation du protéasome procure un avantage compétitif aux cellules tumorales. L'activité accrue du protéasome dans les cellules tumorales semble en particulier participer à la résistance à l'apoptose qui est une caractéristique commune à la plupart des tumeurs. Des études expérimentales ont confirmé que le bortezomib (inhiteur de protéasome) en altérant la stabilité ou l'activité de ces protéines impliquées dans le cycle cellulaire, induit l'apoptose des cellules myélomateuses malignes, et semble épargner les cellules normales.
A. Hershko, biochimiste israélien, A. Ciechanover, biochimiste israélien, I. A. Rose, biochimiste américain, tous trois prix Nobel de chimie en 2004 (1979)
Étym. Ces enzymes sont des protéases, d’où le terme de protéasome, situé à l’intérieur de la cellule
→ ubiquitine, bortezomib, myélome multiple
protéide n.m.
proteid
1) Holoprotéine ou hétéroprotéine, qui peut donner par hydrolyse soit uniquement des acides aminés, soit des acides aminés et des matières non protidiques, lesquelles constituent les groupements prosthétiques.
Nom générique pour désigner protéine et hétéroprotéine.
2) Toute hétéroprotéine dont la partie protéinique est liée par une liaison chimique à un groupement prosthétique, par opposition aux protéines ou holoprotéines, dont l'hydrolyse ne libère que des acides aminés, et aux autres hétéroprotéines où le groupement prosthétique est associé par des liaisons physiques, comme les lipoprotéines ou les nucléoprotéines.
Une telle définition n'est pas universellement adoptée, le terme de protéine couvrant généralement l'ensemble des holo- et hétéroprotéines. Ainsi, les termes de chromoprotéines, glycoprotéines, phosphoprotéines ont-ils rendu désuets ceux de chromoprotéides, glycoprotéides et phosphoprotéides.
protéine A l.f.
protein A
Protéine initialement caractérisée dans la paroi de la bactérie Staphylococcus aureus, possédant la propriété de fixer les immunoglobulines, en particulier les IgG des sous-classes 1 et 2.
La capacité de la protéine A à se lier aux IgG fait qu’elle est fréquemment utilisée en biochimie pour purifier des protéines spécifiques.
protéine allostérique l. f.
allosteric protein
Protéine capable de changer de forme lorsqu’elle fixe un ligand activateur ou inhibiteur, passant ainsi d’un état actif à un état inactif ou inversement.
L’allostérie permet de réguler l’activité d’une protéine. De nombreuses enzymes sont des protéines allostériques.
→ allostérie, ligand
protéine cellulaire de liaison au rétinal l.f.
retinaldehyde-binding protein, cellular
Protéine localisée dans la glande pinéale et la rétine, impliquée dans le transport du 11-cis-rétinal ou 11-cis-rétinol.
Protéine candidate aux dystrophies rétiniennes et en 15q26 chez l'homme (MIM 180090).
J. W. Crabb, biochimiste américain (1988)
protéine citrullinée l.f.
citrullinated protein
Protéine dans laquelle un acide aminé arginine a été transformé en citrulline.
La citrullination d’une protéine est catalysée par l’enzyme peptidyl-arginine désiminase (PAD) qui clive le radical imine de l’arginine pour donner la citrulline. Cette modification peut être responsable de l’apparition d’auto-anticorps anti-protéines citrullinées trouvés dans la polyarthrite rhumatoide.
→ arginine, citrulline, auto-anticorps anti-protéines citrullinées, polyarthrite rhumatoide.
[C1]
Édit. 2017
protéine C-réactive l.f.
C-reactive protein
Protéine plasmatique caractérisée par son affinité pour le polysaccharide C du pneumocoque.
Elle appartient au groupe III des protéines de l’inflammation, non glycosylée, ayant comme la protéine sérique amyloïde A (SAA) la structure d’une pentatraxine, produite par les hépatocytes, précipitant le polysaccharide C du pneumocoque en présence d’ions calciques.
Elle constitue un marqueur très spécifique et très précoce des états inflammatoires. Elle est considérée comme une opsonine non spécifique, dont la liaison avec des motifs galactose ou phosphorylcholine explique la captation de ces ligands bactériens par les macrophages.
Sa concentration plasmatique est normalement inférieure à 6 mg/L, et plus généralement comprise entre 1 et 1,3 mg/L. Elle peut atteindre 60 mg/L, voire jusqu'à 400 mg/L après 48 h d'inflammation. Sa demi-vie est d'environ 10 h.
Sigle : CRP
protéine d'adhérence extracellulaire l.f.
extracellular adherence protein
Protéine secrétée par Staphylococcus aureus, qui se lie à diverses protéines extracellulaires, et qui augmente l'adhérence de la bactérie en servant de pont avec les cellules hôtes.
Cette protéine a donc une fonction antiinflammatoire qui peut être mise en pratique en thérapeutique anti-ICAM-1.
[C1, D1]
Édit. 2019
protéine fixatrice d'ADN simple-brin l.f.
single-strand binding protein, SSB protein, destabilizing protein, unwinding protein
Protéine capable par sa fixation sur un ADN simple-brin de le stabiliser et de le protéger de l'action des nucléases.
Cette protéine jouerait un rôle dans la réplication, la réparation et la recombinaison de l'ADN.
protéine matricielle Gla n.f.
matrix Gla protein
Protéine de 14 kDa contenant cinq résidus d’acide gamma-carboxyglutamique (Gla), dérivé de l’acide glutamique (Glu) par gamma-carboxylation, initialement découverte dans la matrice osseuse mais fortement exprimée dans le cœur, le poumon, le rein et les vaisseaux.
La protéine matricielle Gla est un puissant inhibiteur de la minéralisation tissulaire. Son activité dépend de la vitamine K, co-enzyme indispensable à la gamma-carboxylation de l’acide glutamique.
protéine p53 l.f.
Protéine ubiquitaire, intranucléaire, liée directement à l’ADN, localisée dans le noyau de l’ensemble des cellules du corps, dont la fonction première est d’agir en tant que facteur de transcription.
Elle fonctionne en se fixant de manière spécifique sur les régions régulatrices de gènes dont elle contrôle l’expression. Ce facteur de transcription régule certaines fonctions cellulaires importantes comme la mitose ou la mort programmée.
La protéine p53 est une molécule indispensable au maintien de l’intégrité de la cellule et de ses composantes. En réponse à une agression génotoxique, elle active l’expression de gènes contrôlant l’intégrité de l’ADN, le cycle cellulaire et l’apoptose . Elle est pour cette raison nommée aussi « gardienne du génome ».
[C1,Q1]
Édit. 2017
protéine twinkle l.f.
Protéine mitochondriale possédant une activité d’hélicase sur l’ADN des mitochondries
L’activité d’hélicase de la protéine twinkle est nécessaire pour la replication de l’ADN mitochondrial. Des mutations de cette protéine sont responsables de la maladie appelée ophtalmoplégie externe progressive avec délétions de l’ADN mitochondrial (Progressive External Ophtalmoplegia, PAO).
protéine-tyrosine kinase n.f.
protein-tyrosine kinase
Famille de protéine kinases phosphorylant les résidus de tyrosine d’une protéine.
Les protéines –tyrosine kinases sont impliquées dans de nombreuses voies de signalisation intracellulaire
protéine Z n.f.
Z-protein
Protéine cytosolique isolée des hépatocytes, initialement connue comme protéine de fixation de la bilirubine mais maintenant classée dans la famille des protéines transporteuses d’acides gras (« Fatty Acid Binding Proteins »).
→ protéines transporteuses d'acides gras
RANKL acr. angl. pour Receptor Activator of NF-Kappa-B Ligand
Protéine exprimée essentiellement par les ostéoblastes et les lymphocytes T, qui existe sous trois isoformes : deux formes transmembranaires (RANKL1 et RANKL2) et une forme intracytoplasmique non secrétée (RANKL3).
Les formes transmembranaires peuvent être clivées par des protéases de la famille TACE (TNF-Alpha Converting Enzyme), libérant leur domaine extracellulaire qui va se lier avec son récepteur, RANK, présent sur les ostéoclastes. La liaison de RANKL à RANK stimule la résorption osseuse. Une autre protéine, l'ostéoprotégérine, inhibe la liaison de RANKL à RANK, ce qui freine la résorption osseuse.
→ RANK, TACE, ostéoclaste, ostéoprotégérine
[C1, C3]
Édit. 2020
RBP sigle angl. pour Retinol Binding Protein.
Protéine de transport du rétinol dans le plasma sanguin.
Elle est distincte de la protéine de transport du rétinol dans les cellules ou CRBP (cellular retinol binding protein).
→ CRBP