dégénérescences lobaires fronto-temporale s (DLFT) l.f.p.
Groupe hétérogène de maladies neurodégénératives dont le point commun est l’atteinte prépondérante du lobe frontal ou temporal.
Les premières manifestations, souvent précoce (avant 45 ans), concernent une modification progressive du
Les tests neuropsychologiques attestent de l’altération des fonctions exécutives (signe d'atteinte frontale), l'absence d'amnésie importante et de désorientation spatio-temporelle. Ils permettent également d'évaluer le langage.
L'
Les examens biologiques sanguins éliminent une cause inflammatoire ou métabolique.
Le dosage de la
Les trois gènes les plus représentés sont le gène C9orf72 (retrouvé dans la majorité des DFLT associées à la
Le premier cas a été décrit en 1892 par
→ Alzheimer (maladie d'), amnésie, protéine tau, peptide bêta-amyloïde, TDP43, protéine FUS, ubiquitine, progranuline
[H1]
Édit. 2018
protéine-kinase n.f.
protein kinase
Enzyme catalysant la phosphorylation d'une protéine par l'ATP.
De nombreuses protéine-kinases transfèrent le radical phosphorique sur la fonction alcool d'une sérine ou d'une thréonine : c'est le cas de protéine-kinases dites cAMP-dépendantes qui ne sont actives qu'en présence d'AMP cyclique, répondant ainsi à des facteurs de régulation du métabolisme cellulaire comme les hormones agissant sur des récepteurs adrénergiques ; elles sont appelées protéine-kinases A ou PKA. D'autres phosphorylent la fonction phénol d'une tyrosine (protéine-tyrosine-kinases ou Y-kinases). D'autres protéine-kinases dépendent du diacylglycérol, répondant à d'autres facteurs agissant sur des récepteurs à phospho-inositides ; elles sont appelées protéine-kinases C ou PKC. D'autres sont activées par leur liaison avec la calmoduline et le calcium. Toutes les phosphoprotéines nécessitent pour leur biosynthèse des protéine-kinases plus ou moins spécifiques ; de nombreux enzymes du métabolisme ont une activité qui dépend de leur état de phosphorylation.
protéine ras l.f.
ras protein
Protéine codée par le protooncogène c-ras.
La protéine ras (de masse 21 kDa), dénommée p21, apparentée aux protéines G, peut être ancrée sur la face interne de la membrane plasmique grâce à un radical palmitoyle et à un radical farnésyle attachés à la protéine ; la protéine correspondant à l'oncogène ras n'en diffère que par une simple mutation portant sur une glycine remplacée par une valine.
La protéine ras fait partie des protéines G ; elle lie le GDP ou le GTP ; avec le GTP elle produit un message pour la cellule en même temps que le GTP est hydrolysé. La protéine de l'oncogène ras fixe aussi le GTP, mais l'activité GTPase ne s'exerce pas, en maintenant le complexe ras-GTP. Il existe plusieurs protéines ras, qui constituent une famille de protéines de structures très voisines ayant 188 ou 189 acides aminés, différant un peu dans leur partie C-terminale ; on connaît plusieurs gènes ras : c-H-ras-1 (l'oncogène provient du virus de Harvey), c-K-ras-2 (provenant du virus de Kirsten) ; N-ras (provenant d'un neuroblastome humain) ; de plus la protéine correspondant à K-ras-2 existe sous deux formes A et B, ayant quelques différences vers l'extrémité C-terminale.
protéine C l.f.
protein C
Inhibiteur physiologique de la coagulation, glycoprotéine bicaténaire de 417 acides aminés, vitamine K dépendante, biosynthétisée par le foie, qui circule sous forme d'un zymogène inactif.
In vivo un complexe formé de la thrombine et de la thrombomoduline (protéine membranaire endothéliale) convertit par clivage la protéine C en protéine C activée. La protéine C activée forme avec la forme libre de la protéine S un complexe enzymatique qui inactive les facteurs V et VIII de la coagulation freinant ainsi la génération de thrombine.
Il existe des déficits héréditaires quantitatifs (type1) et qualitatifs (type2). Les déficits homozygotes ou hétérozygotes composites entraînent des complications thrombotiques gravissimes, en particulier la possibilité de purpura fulminans néonatal. Les formes les plus fréquentes sont hétérozygotes. Tous génotypes confondus il y a plus de 120 mutations différentes rapportées. Pour les déficits qualitatifs, il existe une bonne corrélation entre le site de la mutation et le type d'anomalie. Dans certaines conditions pathologiques en particulier de coagulation intravasculaire disséminée la protéine C est consommée.
transducine n.f.
transducin
Protéine d'une membrane qui a pour fonction de conduire un signal.
Une transducine est souvent une protéine G, active avec le GTP (Guanosine TriPhosphate), qu'on peut appeler protéine GT (protéine G Transducine).
Dans les photorécepteurs, la transducine active le guanosine-monophosphate cyclique (GMPc) phosphodiestérase. Cet enzyme, spécifique des cellules en cônes et en bâtonnets, catalyse la réaction de formation de GMPc à partir du guanosine triphosphate (GTP). La transducine est composée de trois sous-unités, α, β et γ… L'unité , α montre une grande diversité et confère sa fonction spécifique à la protéine G ; les unités β et γ, sont moins diversifiées et jouent probablement peu de rôle dans la spécificité de la protéine G. Les unités β et γ sont différentes pour les cônes et pour les bâtonnets.
→ transduction visuelle, protéine G, guanosine-monophosphate cyclique
ARX gene sigle angl. pour aristaless related homeobox
Gène situé sur le locus chromosomique Xp21.3, codant r les protéines homeobox liées à aristaless.
The ARX gene provides instructions for producing a protein that regulates the activity of other genes.Le gène ARX fournit des instructions pour produire une protéine qui régule l'activité d'autres gènes. On the basis of this action, the ARX protein is called a transcription factor. Sur la base de cette action, la protéine ARX est un facteur de transcription. The ARX gene is part of a larger family of homeobox genes, which act during early embryonic development to control the formation of many body structures. Le gène ARX fait partie d'une plus grande famille de gènes de homeobox, qui agissent pendant le développement embryonnaire précoce pour contrôler la formation de nombreuses structures corporelles. Plus précisément, on pense que la protéine ARX est impliquée dans le développement du pancréas, des testicules, du cerveau et des muscles utilisés pour le mouvement (muscles squelettiques).
Dans le cerveau en développement, la protéine ARX est impliquée dans le mouvement (migration) et la communication des cellules nerveuses (neurones). En particulier, cette protéine régule les gènes qui jouent un rôle dans la migration des neurones spécialisés (interneurones) vers leur emplacement approprié. Des mutations du gène ARX ont été identifiées dans un large spectre de désordres neurologiques précoces, incluant ou non des malformations cérébrales, le plus souvent associés à des épilepsies. Ces mutations provoquent une lissencéphalie à prédominance frontale. Elles sont à l’origine du syndrome de Partington, du syndrome de West, de la lissencéphalie avec anomalies génitales liée à l’X et du syndrome de Proud-Levine-Carpenter.
Syn. aristaless-related homeobox, X-linked, ISSX, MRX29, MRX32, MRX33, MRX36, MRX38, MRX43, MRXS1, PRTS
→ syndrome des spasmes en flexion, Partington (syndrome de), West (syndrome de)
[H1,H3,O1,Q1,Q2]
Édit. 2017
clustérine n.f.
clusterin
Glycoprotéine sécrétée par différents tissus de l'Homme et de mammifères, caractérisée par une capacité de provoquer l'agrégation de globules rouges ou d'autres cellules.
Initialement découverte comme la protéine la plus abondante de la sécrétion des cellules de Sertoli dans les tubes séminifères, elle fut identifiée à une protéine inhibitrice de la réaction cytolytique de la cascade du complément ; elle fut ensuite trouvée associée aux processus de lésions cellulaires telles que ischémie, apoptose, dégénérescence tissulaire, lésions cérébrales de la maladie d'Alzheimer, etc. Elle est liée dans le plasma à des HDL (lipoprotéines de haute densité) contenant de l'apo A-I, où on lui a donné le nom d'apolipoprotéine J. Dans les cellules neuroendocriniennes on en a mis en évidence sous le nom de sécrétogranine IV ; les cellules épithéliales de l'appareil urogénital sécrètent une protéine de masse 80 kDa appelée gp80, identique à la clustérine. C'est une protéine hétérodimère formée de deux sousunités a et b, unies par deux ponts disulfure, et portant des chaînes glucidiques fortement sulfatées. Les deux sous-unités proviennent d'une chaîne polypeptidique unique de 427 aminoacides, qui a subi une coupure protéolytique entre une arginine 205 et une sérine 206. La clustérine a une affinité pour les lipides, ce qui explique qu'elle soit présente dans le plasma sanguin (environ 50 µg/mL) sous forme de HDL dont elle peut être dissociée par les détergents non ioniques. Apparemment elle fait partie des particules HDL qui contiennent la CETP, protéine de transport des esters de cholestérol. On la considère comme un marqueur de la mort cellulaire. Mais elle joue sans doute un rôle physiologique, accompagnant des neuropeptides sécrétés par les cellules neuroendocriniennes. Elle sert peut-être à l'organisation des tissus pendant la période embryonnaire.
[C1]
protéine de membrane érythrocytaire l.f.
red blood cell membrane protein
La membrane érythrocytaire est constituée par une bicouche lipidique qui repose sur un grillage protidique dont les mailles sont constituées par différentes protéines ancrées les unes aux autres.
Ces protéines sont classées en deux catégories, les protéines dites intrinsèques ou transmembranaires qui traversent la double couche lipidique et les protéines dites extrinsèques qui constituent le maillage tapissant la face interne de cette bicouche.
Ces deux catégories de protéines sont reliées entre elles. Les principales protéines extrinsèques sont la spectrine, dont les dimères (chaines alpha et bêta) s'unissent entre eux pour former des tétramères ; la protéine 4.1, protéine essentielle à la solidité de la membrane fait partie du complexe jonctionnel unissant les extrémités des tétramères de spectrine, actine et glycophorine C ; l'actine, sous forme de protofilament constitué d'un nombre limité de monomères, se fixe sur la chaine ß de la spectrine en présence de protéine 4.1 ; l'ankyrine, protéine de jonction entre les protéines extrinsèques et transmembranaires, relie la chaine ß de la spectrine à la protéine bande 3 ; l'adducine intervient dans la liaison spectrine-actine. Les protéines transmembranaires sont essentiellement la bande 3, ou échangeur des anions et les glycophorines A, B et C. L'intégrité qualitative et quantitative de ce réseau protéique est essentielle pour assurer les propriétés physiques du globule rouge : résistance, déformabilité et élasticité.
protéine rab l.f.
rab protein
Protéine de la famille des protéines G monomériques impliquée dans le contrôle du transport des protéines à l'intérieur des cellules.
On connaît une trentaine de protéines rab, codées par des gènes c-rab. Une protéine rab existe sous deux formes différentes selon qu'elle est liée à un GTP ou à un GDP. Dans le cytosol, la protéine rab s'associe au GDP puis est modifiée par fixation d'un radical tétra-isoprénique (géranylgéranyle). Avec l'intervention d'autres facteurs protéiniques, la protéine rab s'attache à une membrane en échangeant le GDP pour un GTP. Lorsque le GTP est hydrolysé, la protéine rab-GDP peut se détacher de la membrane et recommencer un cycle de réactions.
protéine S l.f.
protein S
Inhibiteur physiologique de la coagulation, glycoprotéine monocaténaire de 635 acides aminés, vitamine K dépendante, synthétisée par le foie, les mégacaryocytes et les cellules endothéliales.
Dans la circulation elle est liée de façon réversible à la C4 binding protein (C4 BP). Seule la protéine S libre (qui représente 40% de la protéine S totale) est fonctionnelle. Cette fraction libre forme avec la protéine C activée un complexe enzymatique qui inactive les facteurs V et VIII de la coagulation freinant ainsi la génération de thrombine.
Des déficits congénitaux existent avec une fréquence qui semble supérieure à celle des déficits en protéine C. Cliniquement, ils se présentent de manière à peu près similaire. Il existe des déficits quantitatifs (type I) pour des hétérozygotes. Dans les déficits qualitatifs on distingue les formes se traduisant par une diminution de la fraction libre alors que la protéine S totale est normale et les formes IIb. Les bases génétiques de ces différents types de déficits ne sont pas établies.
NEDD4 sigle angl. pour Neural precursor cell Expressed, Developmentally Down-regulated 4
La protéine NEDD4 est une ubiquitine-protéine ligase, enzyme catalysant la liaison de l’ubiquitine sur une protéine cible, ce qui permet sa dégradation.
Elle est notamment nécessaire à la dégradation de la protéine ENaC, ou canal sodium épithélial, impliqué dans la réabsorption du sodium dans les tubules rénaux distaux. Des mutations de la protéine ENaC empêchent son interaction avec NEDD4 et donc sa dégradation, ce qui induit une réabsorption accrue du sodium responsable de l’apparition d’un syndrome de Liddle (ou pseudo-hyperaldostéronisme de type I)
Elle est codée par un gène de 167 Kb situé chez l’Homme sur le chromosome 15, en position 15q1.3.
G. W. Liddle, médecin endocrinologue américain (1963)
→ Liddle (syndrome de), ubiquitine, canal sodique épithélial
ANKRD11 gene sigle angl. pour ankyrin repeat domain 11
Gène situé sur le locus chromosomique 16q24.3 codant pour la protéine ankyrine repeat domain 11 qui aide les protéines à interagir l’une avec l’autre et, en particulier, avec la protéine histone déacétylase, importante dans le contrôle de l’activité des gènes.
Cette protéine est située dans les neurones cérébraux. Durant le développement embryonnaire la protéine régule la prolifération des neurones et le développement cérébral.
Différentes mutations de ce gène entraînent le syndrome KBG.
Syn. : NCO-1, ANCO1, ankyrin repeat-containing cofactor 1, ankyrin repeat domain-containing protein 11, LZ16, nasopharyngeal carcinoma susceptibility protein, T13
J. Herrmann, pédiatre et P. D. Pallister, généticien américains (1975)
→ KGB (syndrome), Herrmann-Pallister (syndrome de)
[C1,C3,O6,Q1,Q4]
Édit. 2017
bilirubine n.f.
bilirubin
Pigment biliaire, produit principal du catabolisme de l'hème, constituant de la bile et de certains calculs biliaires, présent dans les fèces et les urines sous forme conjuguée avec l'acide glucuronique.
La bilirubine résulte de l'ouverture par oxydation de l'hème en biliverdine, qui est ensuite réduite en bilirubine. Elle est insoluble dans l'eau et les liquides biologiques si elle n'est pas conjuguée, ou transportée par une protéine comme la sérum-albumine.
La forme non conjuguée est appelée bilirubine libre. Après passage dans le foie, elle est glucuronoconjuguée, puis éliminée par les voies biliaires.
La forme conjuguée de la bilirubine est dosée par la réaction directe d'Hijmans van den Bergh. Elle est, pour cette raison, appelée aussi « bilirubine directe ». La bilirubine non conjuguée n’est, pour sa part, dosable qu’après addition d’alcool ou d’une solution de caféine (solvants de miscibilité), ce qui lui a valu la dénomination de « bilirubine indirecte ».
Une augmentation de la bilirubine dans le plasma au-delà de 50 µmol/L s’accompagne de l’apparition d’un subictère conjonctival puis d’un ictère cutané d’intensité progressive. La quantité accrue de bilirubine dans les urines explique leur hypercoloration brunâtre. Dans les selles, l’accroissement de la bilirubine rend compte de leur aspect pléïochromique dans les ictères préhépatiques, tandis que sa diminution explique l’aspect banc mastic des selles des ictères cholostatiques.
La bilirubine libre (valeur normale : 3 à 12 µmol/L, soit 2 à 7 mg/L de plasma) est augmentée dans les ictères pré-hépatiques, notamment dans les syndromes hémolytiques. La bilirubine glucurono-conjuguée (valeur normale < 1 µmol/L, soit 0,5 mg/L de plasma) l'est dans les ictères post-hépatiques, notamment dans les cholestases. Les ictères d’origine intra-hépatique donnent des ictères à bilirubine à prédominance conjuguée le plus souvent ou à bilirubine mixte par exemple dans les cirrhoses.La bilirubine est captée au pôle sinusoïdal des hépatocytes par un transporteur appartenant à la famille des OATPs (organic anion transporter proteins) et se fixe sur des protéines appelées ligandine et protéine Z. La bilirubine est ensuite transportée dans le réticulum endoplasmique, est conjuguée à l’acide glucuronique pour former des mono et des diglucuronides. L’enzyme responsable de la conjugaison de la bilirubine libre en bilirubine glucuroconjuguée est l’uridine diphosphoglucuronate-glucuronyltransférase (UDP-GT). Le gène UGT1A1, situé dans la région q37 du chromosome 2, code pour cette enzyme qui permet la conjugaison de la bilirubine libre à l’acide glucuronique.
La bilirubine glucuro-conjuguée est ensuite excrétée dans le canalicule biliaire. La plus grande partie est excrétée par MRP2 (multidrug resistance proteine 2), transporteur canaliculaire qui assure l’excrétion de composés sulfatés, glucuronidés ou conjugués au glutathion. Une petite fraction est prise en charge par la protéine MRP3 située à la membrane sinusoïdale et rejetée dans le sang. Ce transport reverse explique la présence de bilirubine conjuguée dans le sang en très petite quantité.
La conjugaison et le transport canaliculaire sont positivement régulés par 2 facteurs de transcription, le PXR (pregnane X receptor) et le CAR (constitutive androstane receptor). La bilirubine stimule sa propre clairance en activant CAR. La Rifampicine est un puissant activateur de PXR et le phénobarbital de CAR.
Hijmans van den Bergh, médecin hollandais (1913)
→ acide glucuronique, Hijmans van den Bergh (réaction d'), OATPs, ligandine, UDP-GT, UGT1A1 gene, MPR2, MPR3, PXR, CAR, protéine z
Édit. 2017
gamma-transducine poplypeptide l.f.
γ-transducin poplypeptide
Sous-unité de la transducine qui est une variété de protéine G, protéine liée à un nucléotide à guanine trouvée dans le segment externe des bâtonnets qui joue un rôle important dans la transduction visuelle.
Elle est associée à la rhodopsine et met en rapport rhodopsine et phosphodiestérase (PDE). Lorsque la rhodopsine est activée par un photon, elle active à son tour la sousunité α de la transducine ; cette dernière lève l'inhibition de la phosphodiestérase qui à son tour hydrolyse les molécules de GMPc en 5'-GMP ; la diminution en GMPc provoque alors la fermeture des canaux Na+ de la membrane du segment externe, ce qui est à l'origine de l'hyperpolarisation qui donne naissance à l'ERG. La transducine est composée de trois sousunités, α, β et γ. L'unité α montre une grande diversité et confère la fonction spécifique à la protéine G, les unités β et γ sont moins diversifiées et jouent probablement peu de rôle dans la spécificité de la protéine G. Les unités β et γ sont différentes pour les cônes et pour les bâtonnets (MIM 189970).
J. B. Hurley, biologiste américain (1984)
Sigle GNGT (guanine nucleotide-binding protein, gamma-transducine)
neurofibromine n.f.
neurofibromin
Protéine dont la biosynthèse dépend du gène de susceptibilité à la neurofibromatose de type 1 (NF1).
Cette protéine se lie au site effecteur des protéines ras avec une affinité 300 fois plus grande que la protéine ras-GAP (protéine activant l'activité GTPase des protéines ras) et elle agit comme un régulateur négatif des protéines p21 ras.
NOD acr. angl. m. pour Nucleotide-binding Oligomerization Domain.
Protéine cellulaire régulatrice membre d’une famille présente dans de nombreux tissus et responsable de la régulation d’effets activateurs ou inactivateurs médiés par des facteurs nucléaires tels que NF-kB.
NOD1 est une grosse protéine de 953 acides aminés, dont le domaine N-terminal induit l’activation de NF-kB.
NOD2 est une protéine plus spécialement présente dans les cellules épithéliales intestinales et dans les monocytes capable de se lier à des peptidoglycanes, oligomannanes contenant de l’acide diaminopimélique, et par conséquent à des parois bactériennes : elle joue ainsi un rôle protecteur de l’intestin contre les infections. On a reconnu des mutations du gène de NOD2 dans la pathogénie de la maladie de Crohn.
Apaf1 est aussi une protéine de cette famille qui joue un rôle dans l’apoptose en induisant l’autoactivation de la procaspase 9.
nucléoprotéine n.f.
nucleoprotein
Hétéroprotéide constitué par l'union d'une protéine à un acide nucléique.
L'union est réalisée par des attractions électrostatiques entre les charges positives de la protéine (protamine, histone, ou autre protéine) et les charges négatives des fonctions acides de l'acide phosphorique des nucléotides de l'acide nucléique, ainsi que par des liaisons hydrogène.
Il s'agit de liaisons labiles facilement rompues par l'ébullition dans une solution de chlorure de sodium à 10%. Les nucléoprotéines sont solubles dans les solutions isotoniques de NaCl. Les nucléoprotéines sont universellement réparties dans les tissus animaux, les végétaux, les bactéries et les virus. La classification des nucléoprotéines est fondée sur la nature du groupement prosthétique : on distingue les désoxyribonucléoprotéines à localisation nucléaire et notamment chromosomique et les ribonucléoprotéines du cytoplasme et du noyau. Dans les désoxyribonucléoprotéines, les protéines forment un manchon qui entoure la double hélice d'acide désoxyribonucléique ; certaines protéines "digitées" s'attachent sur des sites spécifiques des chaines d'ADN. Selon la nature de la protéine, on distingue encore : les nucléoprotamines constituants des noyaux, les nucléohistones et les autres nucléoprotéines.
proaccélérine n.f.
proaccelerin
Protéine plasmatique intervenant dans la coagulation sanguine, lors de la formation de la prothrombinase, en accélérant l’action du facteur X activé au contact des phospholipides en présence de Ca2+.
Elle est le facteur V de la voie de coagulation intrinsèque ; par coupure protéolytique sous l’action de la thrombine elle est transformée en accélérine ou facteur Va.
La proaccélérine possède également une activité anticoagulante : elle est avec la protéine S, du calcium et des phospholipides l'un des cofacteurs de la protéine C pour 1'inactivation des facteurs VIIIa et Va.
Certains patients, atteints de maladie thrombotique familiale, ont une résistance à la protéine C activée ; dans plus de 90% des cas cette résistance s'explique par une mutation ponctuelle dans l'exon 10 du facteur V, entraînant le remplacement de l'arginine en position 506 par une glutamine. Le facteur V muté est appelé FVQ 506 ou facteur V Leiden : il garde ses propriétés coagulantes mais perd ses propriétés anticoagulantes.
La mutation Leiden est retrouvée dans 14 à 20% des cas de thromboses veineuses inexpliquées ; elle affecte 2 à 4% de la population générale et constitue ainsi un facteur génétique de prédisposition en multipliant les risques par 5 à 10 pour les hétérozygotes et par 80 pour les homozygotes.
→ facteur V de la coagulation (Owren)
proprotéine n.f.
proprotein
Protéine précurseur d'une autre protéine qui en dérive par une protéolyse partielle qui peut survenir après la coupure d'un peptide signal d'une préproprotéine, et qui peut être effectuée par une protéase dans le milieu extracellulaire.
De nombreuses protéines sont synthétisées au niveau des ribosomes sous la forme d'une chaîne plus longue que la protéine définitive comprenant le peptide signal de la préproprotéine et d'autres peptides qui doivent être hydrolysés secondairement. C'est très souvent le cas lorsque la protéine doit être sécrétée par la cellule. Par ex. le procollagène, ou la proinsuline.
→ protéolyse, préproprotéine, protéase, ribosome, procollagène, proinsuline
[C1, C3]
Édit. 2019
protéines S100 n.f.
S100 proteins
Famille de protéines comportant environ une vingtaine de membres.
La plus étudiée est la protéine S1OOB. C’est une protéine dimérique de 21 kDa constituée de 2 chaînes (α et bêta), fixatrice de calcium, présente dans les cellules gliales du cerveau, mais aussi dans de nombreuses autres cellules (mélanocytes, cellules de Langerhans, cellules sudorales eccrines et apocrines, cellules musculaires) et dont la présence dans le sang témoigne d'une atteinte pathologique du cerveau.
Sa détection par l'utilisation, en immunohistochimie, de l'anticorps antiprotéine S-100 est particulièrement utile pour identifier ces cellules, notamment en pathologie tumorale (tumeurs næviques et langerhansiennes).
La protéine S100B est dosée dans le sang et dans le liquide céphalo-rachidien par électro-chimioluminescence. Sa concentration normale dans le plasma est inférieure à 0,15µg/L. Elle augmente dans les suites de traumatismes crâniens sévères, traduisant une contusion cérébrale, et les hémorragies sous-arachnoïdiennes. C’est également un marqueur sérique d’évolution des mélanomes malins.
Dans le LCR, sa concentration normale est de 1 à 2 µg/L. Elle augmente dans les lésions cérébrales aigües, en particulier les hémorragies sous arachnoïdiennes, les accidents vasculaires cérébraux ischémiques, et au décours d’interventions neuro-chirurgicales.
Le dosage plasmatique d’un autre membre de la famille des protéines S100, la protéine S100A12, a été proposé comme marqueur des maladies inflammatoires chroniques de l’intestin, en particulier la maladie de Crohn et la rectocolite hémorragique.
protéines de l'inflammation l.f.p.
acute phase proteins
Protéines du sérum dont la concentration augmente pendant une infection ou une réaction inflammatoire et qui sont synthétisées par les hépatocytes lors d’une stimulation par des cytokines telles que l’interleukine-6.
Les principales protéines de l’inflammation sont la protéine-C réactive (CRP), la protéine de liaison du LPS (LPS-BP), la galectine (lectine de liaison du galactose ou protéine Mac-2), les protéines C3, C4 et le facteur B du complément, l’haptoglobine, le fibrinogène, l’orosomucoïde, l’α1-antitrypsine et la substance amyloïde sérique SAA. La mesure de la protéine C-réactive, dont la demi-vie est de quelques heures, est un marqueur très sensible de la réaction inflammatoire.
protéine tau (τ) l.f. sigle angl.pour Tubulin-Associated Protein
τ protein
Protéine intracellulaire participant à l’assemblage et à la stabilisation des microtubules.
Elle existe sous six isoformes, de répartition variable selon les tissus et sous forme phosphorylée (« phospho- tau »).
Le dosage de la protéine tau ou de sa forme phosphorylée sur l’acide aminé tyrosine n° 181 (« p181- τ ») est effectué dans le liquide cérébrospinal (LCS) par technique immuno-enzymatique. Il est utilisé comme marqueur de dégénérescence neuronale, car la concentration de protéine tau et de protéine tau phosphorylée augmente dans le LCS en cas de maladie d’Alzheimer et d’autres affections neurodégénératives.
Étym. lettre grecque
→ Maladie d'Alzheimer, tauopathies, protéine tau
protéine twinky l.f.
twinky protein
Protéine mitochondriale analogue de la protéine twinkle.
La protéine twinky est un variant d’épissage de la protéine twinkle. Son rôle dans la mitochondrie reste mal précisé.
→ mitochondrie, protéine twinkle
protéoglycanne n.m.
proteoglycan
Les protéoglycannes sont composés d'une glycoprotéine appelée "protéine coeur" sur laquelle sont attachées une ou plusieurs chaînes de glycosaminoglycannes sulfatés, liées généralement par une liaison osidique aux fonctions alcool de certains acides aminés sérine de la protéine.
On distingue actuellement plus de 40 protéines coeur différentes et 5 grandes classes de protéoglycannes :
1- les petits protéoglycannes riches en leucine (Small Leucin-Rich Proteoglycans, SLRP), servant essentiellement à la stabilisation des fibres de collagène et à la régulation des activités cellulaires; les principaux sont la décorine, le lumicane et la fibromoduline;
2-les gros protéoglycannes extracellulaires, dont certains sont capables de s'agréger à l'acide hyaluronique pour former de très volumineux complexes permettant l'hydratation des tissus et l'amortissement des chocs; les principaux sont le versicane et l'agrécane;
3-les protéoglycannes associés au membranes basales, qui participent à la cohésion des tissus et à la filtration des molécules; les principaux sont le perlécane et l'agrine;
4-les protéoglycannes de la membrane cellulaire, qui jouent un rôle important dans la signalisation cellulaire et favorisent l'action des cytokines et facteurs de croissance. Cette classe se compose des syndécanes, dont la protéine coeur est transmembranaire, et des glypicanes, pour lesquels la protéine coeur est ancrée à la surface de la cellule;
5- un petit protéoglycanne appelé serglycine présent dans les granulations intracellulaires des mastocytes et des macrophages, qui porte des chaînes d'héparine, anticoagulant majeur.
Syn. protéoglycane
→ matrice extracellulaire, glycosaminoglycanne, acide hyaluronique, mastocyte, macrophage, héparine, cytokines
[C1, C3]
Édit. 2019
RDS (protéine) l.f.
RDS protein
Glycoprotéine membranaire que l'on trouve sur les disques des segments externes des photorécepteurs, elle aurait un rôle par adhérence dans la stabilisation du compactage des disques.
La dégénérescence rétinienne lente de la souris (RDS) est due à une anomalie précise d'une protéine rétinienne spécifique des photorécepteurs, protéine homologue (similaire) à certains égards à la protéine-1 (ROSP1) du segment externe des bâtonnets. La protéine RDS humaine est à 92% homologue de celle de la souris. La RDS et le gène ROSP1 produisent une molécule hétérodimère à ponts disulfures. Des mutations de la RDS accompagnent certaines dystrophies rétiniennes humaines : la classique rétinite pigmentaire dominante, la rétinite ponctuée albescente, et certaines dystrophies réticulées de la macula. Le locus de la RDS humaine est inclus dans le gène de la périphérine et localisé en 6p12. Affection à hérédité indéterminée (MIM 179605).
G.H. Travis, biologiste américain (1989)
Syn. périphérine type photorécepteur