Lafora (maladie de) l.f.
Épilepsie myoclonique progressive caractérisée histologiquement par la présence d'inclusions tissulaires spécifiques : les corps de Lafora.
Sa distribution est sporadique ou en foyers (Europe du sud, Afrique du nord, Inde). Facilitée par la consanguinité, sa transmission s'effectue selon le mode autosomique récessif.
Le début survient entre 11 et 18 ans : crises généralisées tonicocloniques, myoclonies, associées à des crises partielles visuelles. L'affaiblissement intellectuel est précoce, constant, grave et rapidement progressif. À l'EEG : décharges de pointes-ondes et de polypointes-ondes spontanées, généralisées ; puis détérioration du tracé de fond et décharges focalisées (occipitales) ; très nette photosensibilité.
Le diagnostic est confirmé par la biopsie cutanée : formations arrondies, ovalaires, de quatre à huit μm, PAS+, correspondant à des particules glycogéniques, retrouvées dans les canaux excréteurs des glandes sudoripares eccrines.
Le décès intervient deux à dix ans après le début de la maladie.
Dans 98% des cas on détecte une mutation des gènes EPM2A (71´% des cas) ou EPM2B (27% des cas); les patients porteurs de la mutation EPM2B sont atteints de façon moins sévère.
G. Lafora, neuropathologiste espagnol (1911)
→ Unverricht et Lundborg (syndrome de), EPM2A, EPM2B
laforine n.f.
Enzyme à activité de glucane phosphatase impliquée principalement dans la régulation du métabolisme du glycogène
La laforine associée en particulier à la maline, participe à la régulation de l’activité d’enzymes de la synthèse du glycogène. Les complexes laforine-maline possèdent également d’autres propriétés régulatrices, notamment sur la réponse au stress cellulaire et sur l’activité transcriptionnelle.
La laforine est codée par le gène EPM2A, situé sur le locus chromosomique 6q24.
Étym. du nom de G. R. Lafora, neuropathologiste espagnol, premier descripteur de la maladie (1911)
→ Lafora (maladie de), maline, ubiquitine ligase, EPM2A gene
amylo-1-4 → 1-6-glucane-transférase n.f.
amylo-1-4 → 1-6-glucan-transferase
Enzyme catalysant le transfert d'un tétraglucoside de l'extrémité d'une chaîne poly-alpha-glucosidique sur le 6ème carbone d'un glucose, réalisant une ramification au cours de la synthèse du glycogène, ou de l'amidon.
Syn. enzyme branchant
[C1,C3]
Édit. 2017
glucane n.m.
glucan
Molécule formée par le groupement de plusieurs molécules de glucose par des liaisons osidiques.
maladie de surcharge en glycogène de type I l.f.
glycogen storage disease I
maladie de surcharge en glycogène de type II l.f.
glycogen storage disease II
maladie de surcharge en glycogène de type VI l.f.
glycogen storage disease VI
maladie de surcharge en glycogène de type VII l.f.
glycogen storage disease VII
maladie de surcharge en glycogène de type VIb
l.f.
Syn. Hers (maladie de), glycogénose hépatique de type VIb
[L1, R1]
Édit. 2018
glycogène n.m.
glycogen
Polyholoside constitué par la condensation de molécules de glucose liées par des liaisons osidiques 1-4 et 1-6.
Il représente une forme de réserve de glucose dans les tissus animaux, plus spécialement dans le foie et les muscles, mais on en trouve aussi dans les champignons et les levures. Sa biogénèse (glycogénogénèse) et sa dégradation (glycogé
Étym. désigné par Claude Bernard comme générateur de « la glycose » pour le sang, on aurait dû changer glycogène en glucogène lorsqu’a été adopté « le glucose » pour désigner « la glycose ».
glycogène-phosphorylase n.f.
glycogen phosphorylase
Enzyme catalysant la phosphorolyse du glycogène en glucose-1-phosphate.
Il est généralement appelé simplement phospho
glycogène-synthétase n.f.
glycogen synthetase
Enzyme catalysant la biosynthèse du glycogène à partir de l'uridine-diphosphate-glucose (UDP-glucose), en transférant le radical glucosyle sur l'extrémité d'une chaîne préexistante de glycogène.
Cet enzyme est présent dans toutes les cellules animales. Il existe sous deux formes : la glycogène-synthétase a directement active dont l'abondance dépend de l'insuline ; et la glycogène-synthétase b inactive, forme phosphorylée de la première, mais qui peut être active en présence de glucose-6-phosphate ; la phosphorylation de la forme a est catalysée par une protéine-kinase adénosine monophosphate cyclique (AMPc)-dépendante ; la déphosphorylation de la forme b en forme a est catalysée par une protéine-phosphatase activée par la présence de glucose.
déficit en glucose-6-phosphatase l.m.
glucose-6-phosphatase deficiency
[C1, Q2]
Édit. 2020
glucose-6-phosphatase n.f.
glucose-6-phosphatase
Enzyme catalysant l'hydrolyse du glucose-6-phosphate en glucose et acide phosphorique.
Il est présent dans le foie, où il joue un rôle physiologique important dans la libération du glucose par cet organe.
L'absence congénitale de cet enzyme entraîne une glycogénose hépatorénale, la maladie de von Gierke.
E. von Gierke, anatomopathologiste allemand (1929)
hexose-phosphatase n.f.]
hexose phosphatase
Enzyme catalysant l'hydrolyse d'un hexose-phosphate en hexose et acide phosphorique.
Par ex. la glucose-6-phosphatase hépatique qui libère le glucose sécrété par le foie.
phosphatase n.f.
phosphatase
Enzyme catalysant l'hydrolyse d'une liaison phosphorique.
On range parmi les phosphatases les phosphomonoestérases, les phosphodiestérases, les osylphosphatases, les acylphosphatases et les pyrophosphatases. Il existe de très nombreuses phosphomonoestérases isodynames. Certaines ont un pH optimal alcalin (phosphatases alcalines du foie, de l'intestin, de l'os), d'autres acides (phosphatase prostatique).
Les phosphatases du sérum sanguin ont une origine multiple ; ce sont des isoenzymes ou des enzymes isodynames. Leur activité nécessite généralement la présence de l'ion Mg2+ ; elle est mesurée par l'hydrolyse du bêta-glycérophosphate ou du naphtylphosphate. Elle augmente dans de nombreuses circonstances pathologiques.
Syn. phospho-estérase
→ phosphatasémie, phosphomonoestérase
phosphatase acide prostatique (PAP) l.f.
prostatic acid phosphatase
Enzyme qui catalyse l'hydrolyse d'esters phosphoriques à pH acide, qu'on trouve sécrété par la prostate lors d'un processus néoplasique.
La fraction tartrate-labile des phosphatases acides a été longtemps le seul marqueur sérique disponible de l'adénocarcinome prostatique.
Il manquait néanmoins de sensibilité, le taux ne s'élevant que dans les cancers évolués. Il a depuis été remplacé par le dosage du taux de PSA, beaucoup plus sensible.
Sigle : PAP
phosphatase alcaline l.f.
Monophosphoestérase active à pH alcalin et généralement fixée aux membranes cellulaires
Le terme phosphatase alcaline englobe de nombreuses espèces moléculaires correspondant aux produits d'au moins trois gènes différents et ayant subi diverses modifications post traductionnelles. En biologie médicale, des techniques électrophorétiques peuvent permettre de séparer les isoenzymes du sérum en trois fractions : hépatique, osseuse et intestinale.
L’activité phosphatase alcaline dans le sérum normal est de 40 à 120 UI/L. On observe une augmentation des activités sériques des phosphatases alcalines essentiellement en pathologie hépatique (cirrhose, cholestase, hépatocarcinome et métastases hépatiques) et en pathologie osseuse (ostéomalacie, maladie de Paget, hyperparathyroïdie, tumeurs primitives ou métastases). Pour les pathologies hépatiques, les concentrations sériques les plus élevées sont observées dans les cholestases extra-hépatiques. Pour les pathologies osseuses, c’est la maladie de Paget qui donne les augmentations les plus importantes
phosphatase alcaline leucocytaire l.f.
leukocyte alkaline phosphatase
Enzyme présente dans les membranes des vésicules sécrétoires des leucocytes (particulièrement des polynucléaires neutrophiles), capables de se porter très rapidement sur les membranes cytoplasmiques.
L'élévation brutale de l'activité phospha
Sigle : PAL
phosphatase alcaline thermostable l.f.
thermostable alkaline phosphatase
Enzyme d'origine placentaire dont le dosage dans le sérum ou le liquide amniotique apprécie la fonction placentaire et dont le taux augmente normalement pendant la grossesse.
phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate 5-phosphatase l.m.
Phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate 5-phosphatase
Enzyme hydrolysant le phosphate en position 5 du phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate, phospholipide de la membrane cellulaire.
Des mutations du gène OCL1qui code cette enzyme sont responsables du syndrome de Lowe et de la maladie de Dent de type 2
→ Lowe (syndrome de), maladie de Dent, OCL1
phosphorylase-phosphatase n.f.
phosphorylase phosphatase
Enzyme catalysant l'hydrolyse des liaisons ester phosphorique de la phosphorylase a, la transformant en phosphorylase b ou déphosphophosphorylase.
Il est présent dans les tissus animaux, où il joue un rôle dans la régulation de l'activité des phosphorylases et, par suite, dans la dégradation du glycogène.
protéine phosphatase l.f .
protein phosphatase
Famille d’enzymes catalysant l’hydrolyse d’une protéine phosphorylée sur un résidu de sérine, thréonine ou tyrosine, libérant ainsi le phosphate et la protéine déphosphorylée.
On distingue notamment les protéine-phosphatases 1, spécifiques des protéines phosphorylées par la protéine-kinase A, les protéine-phosphatases 2A, peu spécifiques, et la protéine-phosphatase 2B ou calcineurine, dépendante du calcium et fortement exprimée dans les neurones.
L’action des protéines phophatases s’oppose à celle des protéine-kinases catalysant la phosphorylation d’une protéine en utilisant l’ATP comme donneur de phosphate.
Edit. 2018
Syn. phosphoprotéine phosphatase
→ calcineurine, protéine kinase
[C1]
protéine-phosphatase 1 1.f.p.
protein phosphatase 1
Edit. 2018
[C1]
protéine-phosphatase 2A 1.f.p.
protein phosphatase 2A
Edit. 2018
[C1]