cholestase intrahépatique progressive familiale de type 3 l.f.
progressive familial intrahepatic cholestasis (PFIC3)
Affection autosomique récessive familiale, caractérisée par une cholestase chronique sévère et une fibrose hépatique.
Les signes de cholestase (selles décolorées, urines foncées) apparaissent pendant la première année de vie chez environ un tiers des patients ou plus tard dans l'enfance, voire chez le jeune adulte. L'évolution est caractérisée par des épisodes récurrents d'ictère et un prurit modéré. La PFIC3 évolue vers une cirrhose biliaire secondaire. Des hémorragies digestives dues à l'hypertension portale peuvent révéler la maladie. Les patients présentent une activité sérique de la gamma-glutamyl transférase (γ-GT) élevée, des concentrations en acides biliaires sériques modérément augmentées tandis que celles du cholestérol sont normales. L'échographie hépatique, habituellement normale, peut montrer une vésicule biliaire volumineuse et une lithiase. L’arbre biliaire est normal. L'histologie hépatique montre une vraie prolifération ductulaire avec un infiltrat inflammatoire mixte, une fibrose portale et à un stade plus avancé, une cirrhose biliaire. L'immunomarquage de la protéine MDR3 est le plus souvent négatif, ce qui oriente vers le diagnostic de PFIC3. Le diagnostic différentiel inclut les maladies des voies biliaires et les autres causes de cholestase intrahépatique et de cirrhose à γ-GT élevée.
La PFIC3 est due à des anomalies du gène ABCB4 (7q21) codant la protéine MDR3 (MultiDrug Resistant 3), impliquée dans la sécrétion biliaire des phospholipides. L’intégrité du gène est essentielle pour la protection de la membrane canaliculaire vis à vis de l’action détergente des sels biliaires. L'effet détergent des acides biliaires hydrophobes qui ne sont plus solubilisés par les phospholipides explique la cholangite. De plus la concentration biliaire des phospholipides est insuffisante pour maintenir la solubilité du cholestérol ce qui augmente la lithogénicité de la bile. Une forme de lithiase biliaire est individualisée chez l’adulte jeune de moins de 40 ans, caractérisée par des calculs intra hépatiques et appelée lithiase biliaire à faible niveau de phospholipides ou LPAC (low phospholipides associated cholelithiasis). Les mutations au niveau du gène ABCB 4 peuvent également être responsables de cholestases gravidique ou secondaire aux œstroprogestatifs.
Le diagnostic prénatal peut être proposé si une mutation a été identifiée chez chacun des parents. Un traitement par l'acide ursodésoxycholique (AUDC) doit être initié chez tous les patients. Ses effets bénéfiques sont en général observés en présence au moins d’une mutation faux-sens. Chez la moitié des patients, le traitement par l'AUDC échoue et la transplantation hépatique est nécessaire du fait de l'insuffisance hépatique. L’AUDC doit être prescrit impérativement chez les patients présentant une lithiase biliaire à faible niveau de phospholipides.
Syn. cholestases intrahépatiques progressives familiales, cholestase familiale récurrente cirrhogène, cholestases intrahépatiques familiales, cholestases fibrogènes familiales , cholestases intrahépatiques progressives familiales, PFIC
→ ABCB 4 gene, MDR 3, lithiase biliaire à faible niveau de phospholipides, Byler (maladie de), cholestases intrahépatiques progressives familiales, cholestase intrahépatique progressive familiale de type 1, cholestase intrahépatique progressive familiale de type 2, cirrhose biliaire secondaire, hypertension portale, gamma-glutamyl transférase, cholestase médicamenteuse, cholestase gravidique, acide ursodésoxycholique
[A4,C1,C3,L1,O6,Q2]
chromatographie d'affinité l.f.
affinity chromatography
Méthode de purification d'une substance en se servant de son affinité pour une autre substance préalablement immobilisée sur un support solide.
Ce principe peut être appliqué à l’immuno-épuration destinée à extraire du plasma des antigènes à l’aide d’anticorps spécifiques où des immunoglobulines absorbées sur protéine A ou protéine G, ou enfin des anticorps spécifiques absorbés sur l’antigène immobilisé.
[C1,F3]
chromosome Philadelphie l.m.
Philadelphia chromosome, Ph chromosome
Anomalie chromosomique identifiée par l'analyse cytogénétique des cellules médullaires et sanguines montrant un raccourcissement du bras long du chromosome 22.
En fait, l'anomalie n'est pas due à une délétion de matériel chromosomique, mais à une translocation entre le chromosome 9 et le chromosome 22, désignée selon la nomenclature internationale de 1991 par t(9 ;22) (q34 ; q11). Cette translocation standard est observée dans plus de 95% des leucémies myéloïdes chroniques (LMC). L'analyse moléculaire montre que la conséquence de cette translocation est la juxtaposition du proto-oncogène ABL du chromosome 9 sur le gène BCR du chromosome 22, donnant ainsi naissance à un gène de fusion qui code pour une protéine chimérique fonctionnelle P210 bcr/abl, qui a la propriété d'être leucémogène. Chez les rares cas de LMC sans translocation détectable, l’analyse moléculaire identifie cependant la présence du gène de fusion bcr/abl. Dans la leucémie aigüe lymphoblastique (LAL) 5% des enfants et 25% des adultes ont un chromosome Philadelphie. Une méthode de biologie moléculaire par RT-PCR plus sensible que l'étude cytogénétique montre en fait que plus de 25% des LAL de l'adulte sont Ph positives. Le point de fusion du gène ABL sur le gène BCR est ici différent de celui des LMC, donnant naissance à un gène hybride dont le produit final est une protéine p190, également leucémogène. La présence d'un Ph confère à la LAL un pronostic péjoratif.
La dénomination Philadelphie (Ph) est liée à l’origine des chercheurs américains qui ont observé, en 1960, cette anomalie chromosomique dans les cultures des cellules hématologiques de malades atteints de leucémie myéloïde chronique. Et quelques années plus tard, par une coloration des bandes chromosomiques, J. Rowley, généticienne de Chicago, découvrit une translocation - ou échange de matériel génétique - entre les chromosomes 9 et 22.
P. C. Nowell et D.A. Hungerford, scientifiques américains de l’Université Pensylvania (1960) J. D. Rowley, médecin généticienne américaine (1973)
Étym. gr. chrôma : couleur ; sôma : corps
[Q1,F1]
clathrine n.f.
clathrin
Protéine cellulaire qui se polymérise en formant une structure réticulée qui se
lie aux membranes plasmiques et aux endosomes.
Elle constitue le squelette des mailles formant l'enveloppe des puits mantelés des membranes plasmiques et aussi des vésicules formées sur la face trans de l'appareil de Golgi pour la sécrétion de protéines, telles que celles des lysosomes.
Cette protéine est constituée de chaines lourdes de masse moléculaire 180 kDa, dont la structure spatiale forme un coude, et de chaines légères de masse 35 kDa. Elle a la propriété de former un trimère en s'associant par une même extrémité en une disposition triédrique, chacune des chaines légères étant accolée à la portion proximale de chaque chaine lourde, constituant ainsi un édifice appelé « triskélion ». Les mailles du panier se forment par la juxtaposition de triskélions, grâce à l'intervention d'« adapteurs », 36 triskélions formant 12 pentagones et 8 hexagones d'environ 50 nm de diamètre. Le rôle de ces puits mantelés étant de capter, d'enchasser et d'internaliser des macromolécules exogènes telles que les β-lipoprotéines, la clathrine doit son nom à cette propriété d'enserrer des molécules comme dans des clathrates.
Étym. lat. clatra : barreaux d'une grille ; gr. kleithron : grillage
→ Golgi (appareil de), endosome, lysosome, acanthosome, endocytose, endosome, pinocytose
[C1, C3]
Édit. 2019
CLN6 gene sigle. angl. pour ceroid-lipofuscinosis, neuronal 6, late infantile, variant
Gène, situé sur le locus chromosomique 15q21-q23, codant pour une protéine dont l’action n’est pas encore parfaitement déterminée.
Des recherches suggèrent que la protéine CLN6 régule le transport de certaines protéines et des graisses du réticulum endoplasmique vers les lysosomes.
De très nombreuses mutations de ce gène sont responsables de la maladie de Kufs.
Syn. ceroid-lipofuscinosis neuronal protein 6, CLN4A, CLN6_HUMAN, FLJ20561, HsT18960
coder v.tr.
code (to)
1) En langage courant : transformer une expression ou un message en une traduction cryptée.
Le message crypté est ensuite déchiffré grâce au "code".
2) En biologie moléculaire, un acide aminé est codé par un triplet de nucléotides appelé codon.
On dit qu'un gène code pour une protéine déterminée parce qu'il contient le message codé correspondant à cette protéine.
Pour une molécule d'acide nucléique ou une séquence de cette molécule, coder correspond à la capacité de servir de matrice à un système de lecture, transcription ou traduction.
Ex. L'ADN code pour l'ARN, et l'ARN messager code pour une chaine polypeptidique.
→ codon
[Q1]
coenzyme n.m.
coenzyme
Petite molécule d'origine biologique associée à une protéine enzymatique, appelée apoenzyme, nécessaire à son activité.
De nombreux coenzymes sont aisément dissociables des protéines enzymatiques, p. ex. par dialyse. Ils agissent en se combinant au substrat ou à un radical du substrat pour le rendre actif, c'est-à-dire susceptible d'être attaqué par l'enzyme : ainsi le nicotinamide-adénine-dinucléotide (NAD), qui a été le premier coenzyme découvert, est un transporteur d'hydrogène, coenzyme de déshydrogénases et appelé codéshydrogénase ; le coenzyme A est un transporteur d'acyle et joue le rôle de coacylase ou de coacétylase, mais aussi de coenzyme indispensable pour les acylcoenzyme A-déshydrogénases et les enzymes de la -oxydation. Certains coenzymes sont liés par covalence à la protéine enzymatique : c'est le cas de la biotine des transcarboxylases, du flavine-adénine-dinucléotide de la succinodéshydrogénase. Certains éléments métalliques ont été considérés comme des coenzymes : le cuivre pour de nombreuses oxydases, le manganèse, le zinc pour d'autres enzymes, etc., mais leur rôle peut être plus complexe comme activateur ou comme ligand, et non comme coenzyme proprement dit.
[C1]
collection de phages d'expression l.f.
phage display library.
Méthode utilisée pour la production de mini-anticorps (ScFv) par introduction de régions codantes VH et VL associées par une séquence de liaison dans des phages.
Le fragment Fv est exprimé sous forme d'une protéine de fusion associée à une protéine du phage. Ceci permet une sélection par l'antigène.
[F3]
connectine n.f.
connectin
Protéine participant au squelette des fibres musculaires.
Protéine fibrillaire de très grande taille, de 2200 kDa, elle forme un réseau de fins filaments qui assurent avec souplesse la cohésion des fibres du sarcomère.
[C1]
cotransporteur NaKCl de type 2 l.m.
NaKCl cotransporter(NKCC2)
Protéine de 1095 acides aminés agissant comme cotransporteur électroneutre de sodium, potassium et chlore (1 Na+ + 1 K+ + 2 Cl- ) située à la membrane apicale des cellules épithéliales de la branche ascendante large de l’Anse de Henle et codée par le gène SLC12A1 situé sur le chromosome 15 (15q21).
Le sodium réabsorbé dans l’anse de Henle (environ 25% de la totalité du sodium réabsorbé dans le néphron) est expulsé au pôle basolatéral vers les liquides interstitiels par la Na+/K+ ATPase ; le potassium est en partie recyclé vers la lumière par les canaux potassiques Rom K (renal outer medullary K channel) ou au pôle basolatéral, vers les liquides interstitiels par les canaux K et Cl et le cotransporteur Cl/K afin de maintenir l’électronégativité intracellulaire. Le cotransporteur NKCC2 est stimulé par phosphorylation induite par l’AMP cyclique qui active la protéine kinase A. Des mutations avec perte de fonction affectent le gène de NKCC2 et sont à l’origine du syndrome de Bartter à transmission autosomique récessive caractérisé par une alcalose métabolique avec hypokaliémie. L’activité de NKCC2 est inhibée par les diurétiques de l’anse de Henle dont le plus connu est le furosémide. Ces diurétiques entrent en compétition avec le chlore sur son site de liaison à NKCC2. En conséquence, l’osmolalité de l’urine augmente alors que celle des liquides interstitiels diminue, ce qui inhibe la réabsorption de l’eau et augmente la diurèse.
Creutzfeldt-Jakob (maladie de) (MCJ) l.f.
Creutzfeldt-Jakob disease
Encéphalite spongiforme, dégénérative progressivement, survenant classiquement après la cinquantaine de façon sporadique dans la population (prévalence environ 1 par million d'habitants) ; elle évolue en six mois vers la mort.
Il existe des formes cliniques, dites «nouvelle variante» (abréviation nvMCJ), survenant chez des sujets plus jeunes, évoluant en un an environ et vraisemblablement dues à une infection alimentaire par ingestion de viande bovine contaminée.
Décrite en 1920, la maladie se manifeste cliniquement par des troubles psychiques à type de démence, accompagnée de mouvements anormaux, diplopie, troubles de la marche, rigidité, syndrome pyramidal, puis cécité corticale et mutisme akinétique. Quand la maladie est assez avancée, la ponction lombaire ramène un liquide céphalorachidien contenant de la protéine cérébrale 14-3-3.
Anatomiquement la MCJ est caractérisée par :
- la spongiose de la structure grise du cortex cérébral et cérébelleux, avec vacuolisation des cellules nerveuses et gliales formant des cavités à l'intérieur du cytoplasme ;
- une perte neuronale progressive sans réaction inflammatoire, très difficile à apprécier, pouvant conduire à l'atrophie corticale ;
- la présence de volumineux astrocytes, visibles surtout dans les couches superficielles du cortex cérébral ;
- des dépôts amyloïdes de protéine prion formant des plaques, qui se développent progressivement de façon diffuse, au niveau des synapses et sous forme de bourgeons, le long des neurones du cortex et du cervelet.
Dans la forme nvMCJ, ces plaques amyloïdes sont entourées d'une corolle de vacuoles qui leur donne une forme en fleur caractéristique.
Des maladies analogues sont rapportées à une atteinte avec présence de prions :
- le kuru de Nouvelle Guinée (décrit vers 1900), lié à des rites funéraires cannibales avec ingestion de la cervelle du parent mort, pour l'honorer ;
- des maladies à transmission autosomale dominante, maladie de Gerstmann-Straüssler-Scheinker (1936) ; l'insomnie familiale fatale (1986);
- certaines démences considérées, avant autopsie, comme des maladies d'Alzheimer.
De nombreuses espèces animales peuvent être atteintes d'encéphalopathie spongiforme.
La transmission interhumaine peut être digestive ou à l'occasion de scarifications cutanées comme dans le kuru ; il ne semble pas que l'allaitement soit en cause, mais il est possible qu'elle puisse se faire par le placenta (prouvée chez l'animal). La transmission entre espèces (prouvée expérimentalement) est très vraisemblable chez l'homme par ingestion de viandes bovines contaminées. La transmission iatrogène peut se faire par injections de médicaments (extraits de préparations biologiques à base de tissus nerveux telles les hormones de croissance extractives), par les greffes de tissus ou par contact avec des instruments contaminés lors d'une intervention antérieure sur un malade atteint de MCJ.
J. Gerstmann, neuropsychiatre américain, E. Sträussler, neuropsychiatre autrichien et I. Scheinker, neuropathologiste russe (1936) ; H. G. Creutzfeldt, neuropathologiste allemand (1920) ; A. M. Jakob, neurologue allemand (1921)
→ prion, Gerstmann-Straüssler-Scheinker (syndrome de), insomnie familiale fatale, Alzheimer (maladie d'), PRNP gene
[D1,E1,H1]
Édit. 2017
CRX gene l.angl. pour cone-rod homeobox-containing gene
Gène, situé sur le locus chromosomique 19q13.3, codant pour la protéine cone-rod homeobox, formée dans la rétine.
Cette protéine, se liant à des régions spécifiques du DNA pour contrôler l’activité de certains gènes, est appelée facteur de transcription.
CRX gene aide les cellules photoréceptrices à évoluer en deux types de cellules : les bâtonnets nécessaires pour la vision de la lumière de faible intensité, les cônes pour la lumière de forte intensité et les couleurs.
Des mutations de ce gène entraînent la dystrophie des cônes et des bâtonnets, les formes dominantes d’amaurose congénitale de Leber et de rétinite pigmentaire tardive.
Syn. cone-rod homeobox protein, CORD2, CRD, LCA7, orthodenticle homeobox 3, OTX3
→ dystrophie des cônes et des bâtonnets, Leber (amaurose congénitale de), protéine cone-rod homeobox
cryptochrome n.m.
cryptochrome
Pigment découvert dans la rétine, mais présent aussi dans la peau, dont la structure comporte une protéine liée à une riboflavine.
Sensible à la lumière bleue, il transmet un signal par le nerf optique à des cellules d’un noyau supra-chiasmatique où il joue un rôle dans le contrôle de l’horloge interne du rythme circadien en réduisant la production de la protéine « période », codée par le gène Per.
Abrév. CRY1 (chez l’homme) et CRY2 (chez la souris).
[P2]
cubiline n.f.
cubilin
Protéine de masse 450 kDa présente au niveau des membranes des cellules épithéliales et jouant un rôle dans le transport épithélial de la vitamine B12 (cobalamine) liée au facteur intrinsèque, dont elle serait un récepteur dans les cellules iléales.
Sa structure comporte 8 domaines EGF du côté N-terminal et 27 domaines CUB (Complement/Urchine/Bone morphogenic protein l) de 110 acides aminés, qui constituent 80% de la protéine, d’où le nom qui lui a été donné, et qui présentent des possibilités de liaison avec de nombreuses espèces moléculaires. La cubiline peut interagir avec des protéines, des lipides et des glucides. Les anticorps anticubiline ont des effets tératogènes.
[C1,C3]
cuproprotéine n.f.
cuproprotein
Protéine contenant du cuivre.
Parmi les cuproprotéines, on connaît des pigments respiratoires, comme l'hémocyanine d'animaux invertébrés, des enzymes comme la cytochrome-oxydase, la tyrosinase, la polyphénol-oxydase, les cupréines ou superoxyde-dismutases (hépatocupréine, érythrocupréine, cérébrocupréine), ainsi que la protéine plasmatique transportant le cuivre, la céruléoplasmine ayant des propriétés de ferroxydase.
[C1]
cytochrome c n.m.
cytochrome c
Cytochrome de petite taille, de couleur rouge, ayant une affinité pour l'eau et pour les lipides, facilement détachable des membranes internes des mitochondries, dont le potentiel normal d’oxydoréduction est + 0,26 V, et jouant un rôle dans le transfert des électrons entre le complexe III (réducteur) et le complexe IV (oxydant) de la chaine respiratoire.
La protéine a une masse de 12550 Da ; elle est liée à l'hème par condensation des groupes vinyle avec les fonctions thiol de deux cystéines C14 et C17 de la protéine.
Étym. gr. kutos : cellule ; khrôma : couleur
[C1]
cytochrome P450 (CYP) n.m.
cytochrome P450
Famille d’enzymes d’une grande importance en pharmacologie, chromoprotéines, localisées à la face interne du réticulum cytoplasmique, contenant une protéine spécifique et un noyau hème, avec une bande d'absorption préférentielle au voisinage de 450 nm, d’où leur nom.
Les cytochromes P450 font partie de mono-oxygénases ou hydoxylases, qui utilisent le dioxygène moléculaire pour fixer un atome d'oxygène sur le substrat en oxydant le cytochrome ferreux en cytochrome ferrique, ce dernier étant ensuite réduit par une chaine de transport d'électrons comportant à partir de NADPH une flavoprotéine à FAD et une protéine à fer non héminique. Les cytochromes P450 sont surtout présents dans les cellules hépatiques ou glandulaires.
Il existe plusieurs centaines de cytochromes P450 (CYP) différents, répartis dans trois familles (CYP1, CYP2 et CYP3) et des sous-familles (CYP1A, CYP2D...) regroupant des iso-enzymes distincts (CYP3A4, CYP2D6,...). Les différents cytochromes P450 ont des fonctions multiples. Ces hémoprotéines sont très impliquées dans la dégradation des molécules exogènes (xénobiotiques), en particulier de médicaments. Plus les cytochromes P450 sont actifs, plus les médicaments sont rapidement métabolisés. Cela supprime l'activité de médicaments directement actifs, mais peut aussi accroître leur transformation en métabolites actifs.
Le CYP1A2 préside au métabolisme de la caféine et de la théophylline, de l'imipramine et du paracétamol.
Le CYP2C9 intervient dans le métabolisme de la plupart des anti-inflammatoires non stéroïdien, des antidiabétiques oraux, des anticoagulants oraux (acénocoumarol, warfarine), de la phénytoïne et d'antihypertenseurs (losartan).
Le CYP2C19 est un enzyme majeur dans la stéroïdogenése.
Le CYP2D6 intervient dans le métabolisme de certains anti-arythmiques et antidépresseurs, des bêta-bloquants et de plusieurs neuroleptiques, transformant la codéine en morphine par déméthylation.
Sous l’influence du CYP3A4, la codéine est inactivée et transformée en norcodéine laquelle est métabolisée en morphine par le CYP2D6.
Le CYP11A1 préside à l’hydrolyse du cholestérol en prégnénolone – d’où la dénomination de CYP scc (side-chain cleavage et de cholesterol side-chain cleavage enzyme). Il exerce en outre ses effets sur le métabolisme du diazépam, de l'imipramine, du propranolol ou de l'oméprazole.
Le CYP17A1 assure l’hydroxylation de la prégnénolone en 17-hydroxyprégnénolone et de la progestérone en 17-hydroxyprogestérone, réduisant la corticostérone en cortisol.
Étym. gr. kutos : cellule ; khrôma : couleur
[C1,C3,G3]
domaine n.m.
domain
1) En biochimie des protéines, partie de la macromolécule dont la structure est associée à une fonction déterminée.
Une protéine peut comporter plusieurs domaines plus ou moins autonomisés, p. ex. un domaine lipophile permettant sa liaison à des lipides ou à des membranes, un domaine récepteur de ligands, un domaine d'activité enzymatique.
Des protéines différentes peuvent avoir des domaines ayant un degré élevé d'homologie, leur conférant une propriété commune : c'est le cas du domaine SH2 (qui contient environ 100 acides aminés), défini comme un domaine d'homologie avec la région 2 de la protéine Src, qui a la propriété de se lier à des phosphotyrosines et d'avoir une activité de tyrosine-kinase, modulant par phosphorylation et déphosphorylation les récepteurs aux facteurs de croissance et servant à la transmission du signal ; de nombreuses protéines qui contiennent un domaine SH2 contiennent aussi un domaine SH3 responsable de la liaison avec le cytosquelette. Par extension, on définit aussi des domaines dans la séquence des acides nucléiques. P. ex., un gène peut comporter un domaine variant ou un domaine invariant selon le degré de conservation de la séquence nucléotidique.
2) En immunologie, région d'homologie des molécules d'immunoglobulines et d'autres molécules de la superfamille des immunoglobulines, stabilisée par un pont disulfure intrachaîne.
Chaque domaine de forme ovoïde est constitué d’environ une centaine d’acides aminés.
double hybride l.m.
double hybrid
Méthode permettant d'identifier au sein d'une banque d'ADN, les séquences codant pour une protéine capable de s'associer à une protéine connue.
dynéine n.f.
dynein
Protéine intracellulaire qui joue un rôle dans les déplacements des organites de la périphérie vers le centre des cellules le long des microtubules.
La tête NH2-terminale de la protéine s'attache à la tubuline et se déplace de façon rétrograde grâce à de l'ATP, entraînant un organite fixé sur son domaine COOH-terminal.
A côté des dynéines cytoplasmiques, de masse moléculaire 1200 kDa, on reconnaît l'existence de dynéines dans les axonèmes, responsables des glissements des cils ou flagelles par rapport aux microtubules.
Ce complexe protéique permet, par exemple, le glissement des microtubules dans les flagelles des spermatozoïdes et est donc nécessaire à leur mobilité.
dystroglycanopathies l.f.p.
Groupe de dystrophies musculaires congénitales en relation avec des anomalies de la glycosylation comprenant le syndrome de Walker-Warkurg, le syndrome muscle-œil-cerveau, la DMC avec déficit en FKRP (ou DMC 1C), la dystrophie musculaire de Fukuyama, la DMC avec déficit en protéine LARGE (DMC 1D) et la DMC 1B.
Elles ont en commun un défaut de glycosylation d’une protéine musculaire membranaire l’alpha-dystroglycane. Le phénotype musculaire des dystroglycanopathies est très souvent associé à un phénotype cérébral et/ou oculo-cérébral. Autosomiques récessives, elles sont en rapport avec plusieurs gènes distincts (15 à ce jour, les plus connus étant POMT1, POMT2, FKTN, FKRP, LARGE, POMGnT1, DPM3, ISPD, GMPPB).
Syn. dystrophies musculaires congénitales avec anomalies de la glycosylation, syndromes cérébro-musculaires
→ Walker-Warkurg (syndrome de), syndrome muscle-œil-cerveau, dystrophie musculaire de Fukuyama, dystrophie musculaire type B14, dystrophie musculaire des racines type C 14, Walker-Warburg (syndrome de), FKTN, FKRP, POMT1, POMT2, DAG1, LARGE, POMGnT1, DPM
dystrophine n.f.
dystrophin
Protéine musculaire de masse moléculaire 427 kDa, constituée de 3 685 acides aminés, qui joue un rôle dans la constitution du cytosquelette en se liant à la F-actine.
Plusieurs formes existent selon les cellules qui en contiennent : à côté de la M-dystrophine du muscle, on a décrit la C-dystrophine du cerveau, la P-dystrophine des cellules de Purkinje, et des apodystrophines 1, 2, 3. La myopathie de Duchenne est due à un défaut de synthèse de cette protéine.
G. Duchenne de Boulogne, neurologue français (1858)
Étym. gr. dus : difficulté, trophê : nourriture
ECM1 gene
sigle angl pour extracellular matrix protein 1
Gène situé sur le locus chromosomique 1q21, codant pour une protéine qui peut se lier à de nombreuses protéines impliquées dans la croissance et la différenciation cellulaire, incluant les kératinocytes cutanés.
Cette protéine peut aussi réguler la formation des vaisseaux sanguins (angiogenèse).
Différentes mutations de ce gène entraînent la lipoprotéinose palpébrale.
Syn. secretory component p85, URBWD
→ lipoprotéinose palpébrale, kératinocyte, angiogenèse
[Q1]
Édit. 2019
effecteur n.m.
effector
Composé modifiant l'activité d'une protéine, d'un système enzymatique ou celle d'un répresseur.
Un effecteur positif agit comme un activateur ; un effecteur négatif comme un inhibiteur. Un effecteur allostérique agit sur une protéine allostérique en modifiant sa configuration stérique.
→ activateur, inhibiteur, allostérique
[C1, C2]
Édit. 2019
encoder v.tr.
to encode
Constituer le code pour la biosynthèse d’une protéine en servant de matrice pour la transcription de l’ADN.
P. ex. on dit qu’un gène encode une protéine déterminée, mais on dit aussi qu’il code l’ARNm correspondant.
[Q1]
Édit. 2019