bêta-hydroxybutyryl-CoA-déshydrogénase n.f.
β-hydroxybutyrylcoenzyme A dehydrogenase
Enzyme qui catalyse la déshydrogénation de la fonction alcool du β-hydroxybutyryle en fonction cétone, en transférant l'hydrogène sur le NAD (nicotinamide-adénine-dinucléotide).
L'acétylacétyl-CoA formé peut être dégradé par oxydation dans le cycle tricarboxylique ou se transformer en β-hydroxy-β-méthylglutaryl-coenzyme A et entrer dans la voie de la cétogénèse ou dans celle de la cholestérologénèse.
→ nicotinamide-adénine-dinucléotide, cétogénèse
Édit. 2017
bloc de la 3 bêta-hydroxystéroïde déshydrogénase l.m.
block of the 3β-hydroxysteroid dehydrogenase.
A. M. Bongiovanni, pédiatre américain (1962)
→ déficit en 3β-hydroxystéroïde déshydrogénase, Bongiovanni (syndrome de), hyperplasie congénitale des surrénales
Édit. 2017
bloc de la 18-déshydrogénase ou 18-aldolase l.m.
block of 18deshydrogenasis deficiency or 18-aldolasis deficiency
S. Ulick, médecin endocrinologue américain (1978)
→ Ulick (syndrome), hyperplasie congénitale des surrénales, CYP11B2
Édit. 2017
bloc de la 11 bêta-hydroxystéroïde déshydrogénase l.m.
block of the 11 β-hydroxysteroid deshydrogenasis.
→ déficit en 11 β-hydroxystéroïde déshydrogénase
Édit. 2017
bloc de la 3 bêta-hydroxystéroïde déshydrogénase l.m.
block of the 3β-hydroxysteroid dehydrogenase.
A. M. Bongiovanni, pédiatre américain (1962)
→ déficit en 3β-hydroxystéroïde déshydrogénase, Bongiovanni (syndrome de), hyperplasie congénitale des surrénales
[O4]
Édit. 2017
butyryl-coenzyme A-déshydrogénase n.f.
butyrylcoenzyme A dehydrogenase
Enzyme catalysant la déshydrogénation du butyryl-coenzyme A en crotonyl-coenzyme A.
De nature cuproflavoprotéinique, cet enzyme a une couleur verte sous forme oxydée et jaune sous forme réduite, et il contient une fonction thiol nécessaire à la fixation du substrat. Il est relativement spécifique du butyryl-CoA, car il n'agit que lentement sur les composés voisins, et il est distinct des autres acyl-coenzyme A-déshydrogénases qui agissent sur les acides gras à longue chaîne.
Édit. 2017
déficit en alpha-céto-acide déshydrogénase l.m.
α-keto acid deshydrogenase deficiency
déficit en 3-bêta-hydroxy-déshydrogénase l.m.
3-β hydroxy-deshydrogenase deficiency
Bloc enzymatique rare entre la d 5 prégnénolone et la progestérone, la deshydroépiandrostérone et l'androstènedione, affectant les glucocorticoïdes surrénaliens et la testostérone gonadique, avec perte de sel parfois mortelle à la naissance.
déficit en 17-bêta-hydroxy-deshydrogénase l.m.
17-β-hydroxy-deshydrogenase
Défaut enzymatique dans la chaine de synthèse des androgènes conduisant à un état intersexuel avec pseudohermaphrodisme masculin : phénotype féminin et génotype masculin.
déficit en 3 bêta-hydroxystéroïde déshydrogénase l.m.
3 β-hydroxysteroid dehydrogenase deficiency
Affection rare liée à un déficit enzymatique de la 3β-hydroxystéroïde déshydrogénase, liée à des mutation du gène HSD3B2.
La 3β-hydroxystéroïde déshydrogénase est la seule enzyme de la biosynthèse corticosurrénalienne qui soit indépendant du cytochrome P450. Elle intervient sur la voie de synthèse des minéralo-, gluco- et sexocorticoïdes. Son déficit est responsable d’une hyperplasie congénitale des surrénales avec syndrome de perte de sel et pseudohermaphrodisme masculin. L’atteinte du développement génital n’est en effet patente que chez les garçons où est constatée l’atténuation des caractères sexuels masculins.
→ Bongiovanni (syndrome de), hyperplasie congénitale des surrénales
[O4]
déficit en 17-bêta-hydroxystéroïde déshydrogénase l.m.
17-β-hydroxysteroid dehydrogenase deficiency
Déficit enzymatique testiculaire empêchant la transformation d'androstènedione en testo
Les testicules sont intra-abdominaux. L'absence de freinage de l'androstènedione par la dexaméthasone distingue ce déficit testiculaire des hyperplasies surrénales congénitales.
déficit de la 11 bêta-hydroxystéroïde déshydrogénase l.m.
11 β-hydroxystéroid deshydrogenasis deficiency
Altération congénitale ou acquise de la 11β-hydroxystéroïde déshydrogénase de type 2 qui catalyse l'oxydation du cortisol en cortisone (contrairement à la 11 β-hydroxystéroïde déshydrogénase de type 1 qui possède l’action inverse).
L’excès relatif du cortisol, doué d’un pouvoir rétentionniste en sel et en eau supérieur à celui de la cortisone, explique la survenue d’hypertension artérielle avec alcalose hypokaliémique, valeur basse de l’activité rénine plasmatique ou de la rénine active, ce qui simule l’hyperaldostéronisme primaire. Cependant les valeurs de l’aldostérone plasmatique et urinaires sont basses, ce qui caractérise en définitive une situation de pseudohyperaldostéronisme, encore appelé excès apparent de minéralocorticoïdes.
Les causes en sont congénitales liées à des mutations du gène HSD11B2 situé en 16q22, ou acquises : intoxication par la glycyrrhizine présente dans la réglisse et les pastis sans alcool, hypothyroïdie. Elles sont à différencier des autres causes de pseudohyperaldostéronisme.
→ excès apparent de minéralocorticoïdes, pseudohyperaldostéronisme, 11β-hydroxystéroïde déshydrogénase
[O4]
Édit. 2018
déficit en 18-déshydrogénase ou 18-aldolase l.m.
18-deshydrogenasis deficiency or 18-aldolasis deficiency
Le déficit en 18-déshydrogénase ou 18-aldolase sur la voie de synthèse de l’aldostérone est en liaison avec une anomalie du gène CYP11B2.
Il détermine un syndrome de perte de sel avec hyperkaliémie, retard de croissance.
Syn. syndrome de Ulick
déshydrogénase n.f.
dehydrogenase
Enzyme catalysant une réaction de déshydrogénation.
D-glycérate-déshydrogénase n.f.
D-glyceric acid dehydrogenase
Enzyme catalysant réversiblement le transfert d'hydrogène du D-glycérate sur le NAD en formant l'hydroxypyruvate.
Cet enzyme est déficient dans certains cas d'oxalose avec L-glycératurie. Le L-glycérate est déshydrogéné par la lacticodéshydrogénase.
dihydrosphingosine-déshydrogénase n.f.
dihydrosphingosine dehydrogenase
Enzyme flavinique qui catalyse la déshydro
glutamate-déshydrogénase n.f.
glutamic dehydrogenase
glycérophosphate-déshydrogénase n.f.
glycerophosphate dehydrogenase
Enzyme catalysant réversiblement la déshydrogénation du L-glycérophosphate en phospho-dihydroxyacétone.
L'enzyme qui utilise le NAD comme accepteur est très répandu dans toutes les cellules animales, végétales ou microbiennes, il joue un rôle dans la biosynthèse des glycérolipides, et aussi dans le transfert d'hydrogènes de molécules de NADH cytoplasmiques à des molécules de NAD dans la mitochondrie en vue de leur oxydation par la chaine respiratoire. Il existe une autre glycérophosphate-déshydrogénase qui utilise le FAD comme accepteur et qui perd un peu de l'énergie d'oxydation en chaleur.
hydroxystéroïde-déshydrogénase n.f.
hydroxysteroid dehydrogenase
Enzyme catalysant l'oxydation de la fonction alcool d'un hydroxystéroïde en fonction cétone en transférant l'hydrogène sur le NAD (Nicotinamide-Adénine-Dinucléotide) ou parfois sur le NADP (Nicotinamide-Adénine-Dinucléotide-Phosphate).
On connaît des 3 alpha-, 3bêta-, 11bêta-, 17- et 20-hydroxystéroïde-déshydrogénases. La 11bêta-hydroxystéroïde-déshydrogénase régule l’équilibre cortisone-cortisol, qui influence fortement l’état tensionnel, et que modifient différents facteurs génétiques, hormonaux, alimentaires (réglisse) et médicamenteux.
[C3,O4]
isocitrate-déshydrogénase n.f.
isocitrate dehydogenase
Enzyme catalysant la déshydrogénation de l'acide isocitrique en acide oxalosuccinique qui se décarboxyle en
Les isocitrate-déshydrogénases sont universel
lactate-déshydrogénase n.f.
lactate dehydrogenase
Enzyme catalysant la déshydrogénation de l'acide lactique en acide pyruvique et la réaction inverse.
Selon la stéréospécificité du substrat, on distingue des D-lacticodéshydrogénases, présentes chez certaines bactéries, et les L-lacticodéshydrogénases, universellement répandues. Les L-lacticodéshydrogénases des microorganismes sont des enzymes flaviniques contenant généralement du fer non héminique et un cytochrome du type b. Les L-lacticodéshydrogénases cytoplasmiques des tissus animaux sont des enzymes qui transfèrent les atomes d'hydrogène sur le NAD, en position A. Elles sont constituées de quatre chaînes peptidiques prises parmi deux types de chaînes, A et B. Elle forment ainsi 5 isoenzymes, séparables par électrophorèse, A4, A3B, A2B2, AB3, B4. Dans les muscles et le foie on trouve surtout B4 et AB3 ; dans le cœur, le rein et le cerveau surtout A4. La présence de cet enzyme dans le plasma sanguin révèle une altération d'un tissu ; le type d'isoenzymes mis en évidence sur le diagramme électrophorétique peut renseigner sur l'affection en cause : hépatite, infarctus du myocarde, ou autre.
Syn. lacticodéshydrogénase
lactate-déshydrogénase (déficit en) l.m.
lactate dehydrogenase deficiency
Glycogénose exceptionnelle, liée au déficit d'un enzyme catalysant la déshydrogénation de l'acide lactique en acide pyruvique et la réaction inverse.
Il existe deux types de déficiences : la déficience en lactate-déshydrogénase A et la déficience en lactate-déshydrogénase B.
Les patients déficients en lactate-déshydrogénase A se plaignent de fatigue, de myalgies et de crampes musculaires à l’effort. Dans des formes sévères, des exercices musculaires prolongés peuvent conduire à une rhabdomyolyse responsable de libération de myoglobine. Son excrétion par les reins donne une couleur rouge brunâtre aux urines et entraîne une atteinte rénale. La sévérité de cette affection est très variable d’un individu à l’autre. Différentes variétés de mutations du gène LDHA sont responsables de cette déficience en lactate-déshydrogénase.
Les individus porteurs d’une déficience en lactate-déshydrogénase B sont habituellement indemnes de toute symptomatologie et mènent une vie active normale. La découverte biologique est fortuite. Des mutations du gène LDHB sont responsables de cette déficience enzymatique
Sigle LMD
L-galactonolactone-déshydrogénase n.f.
Enzyme catalysant la déshydrogénation de la
L-galactonolactone en acide ascorbique.
C'est un enzyme flavinique à fonction thiol, présent dans les mitochondries des végétaux et du foie des animaux, à l'exception du Cobaye, des Primates et de l'Homme pour lesquels l'acide ascorbique est une vitamine. Cet enzyme est aussi appelé L-gulonolactone-déshydrogénase, car il agit sur les deux isomères.
L-iditol-déshydrogénase .
L-iditol dehydrogenase
malate-déshydrogénase n.f.
malate dehydrogenase
Enzyme qui catalyse d'une façon réversible la déshydrogénation du L-malate en oxaloacétate en transférant les hydrogènes sur le NAD (nicotinamide-adénine-dinucléotide).
La malate-déshydrogénase des mitochondries joue un rôle dans le cycle tricarboxylique et dans la gluconéogénèse ; une autre malate-déshydrogénase présente dans le cytoplasme participe au cycle de l'oxaloacétate qui sert à la lipogénèse, ainsi qu'au cycle du transport de malate pour la gluconéogénèse.
Syn. malicodéshydrogénase