Dictionnaire médical de l'Académie de Médecine – ancienne version 2020

[I2, O1, P1, P2, Q3]

Édit. 2019

dysplasie métaphysaire l.f.

metaphyseal dysplasia

Désordre héréditaire de la croissance des os longs qui se traduit radiologiquement par des irrégularités des jonctions entre diaphyse et métaphyse.
Il en résulte une petite taille par brièveté des membres. La forme la plus fréquente, liée à une anomalie du collagène de type X, est dominante autosomique (type Schmid). La forme récessive type McKusick liée à une mutation du gène RMRP codant pour une ribonucléase mitochondriale en 9p13 s’accompagne de troubles des phanères avec une chevelure clairsemée. La dysplasie métaphysaire de type Jansen avec micromélie sévère à transmission autosomique dominante est due à une mutation en 3p22-21.1sur le gène PTHR1 codant pour le récepteur de la parathormone. La maladie de Pyle (ou dysplasie métaphysaire familiale) est à transmission récessive autosomique.

V. A. McKusick, généticien et interniste américain, membre de l'Académie de médecine (1964) ; E. Pyle, chirurgien orthopédiste américain (1931) ; F. Schmid, pédiatre allemand (1949) ; M. Jansen, chirurgien néerlandais (1934)

Étym. gr. dus : difficulté ; plasein : façonner

→ Pyle (maladie de), Jansen (chondystrophie métaphysaire de), dysplasie métaphysaire type McKusick, dysplasie métaphysaire type Schmid

dystrophie choroïdienne aréolaire centrale l.f.

central areolar choroidal dystrophy

Atrophie aréolaire centrale maculaire héréditaire et primitive aux bords nets avec quelques petites taches jaunâtres ressemblant à des druses autour de la lésion ou au pôle postérieur.
L'affection débute vers la deuxième décennie mais ne gène vraiment l'acuité visuelle que vers la quatrième décennie. Les lésions maculaires sont bilatérales et symétriques, arrondies ou ovalaires, et ont une taille de deux à trois diamètres papillaires de large. L'ERG et l'EOG sont normaux. En angiographie il existe un effet fenêtre et les vaisseaux choroïdiens sont visibles au niveau de la plage d'atrophie aréolaire. L’affection est autosomique dominante ou autosomique récessive. Locus du gène en 17p.

A. Sorsby, ophtalmologiste britannique (1939)

Étym. gr. dus : difficulté : trophein : nourrir

Syn. angiosclérose familiale de la choroïde, atrophie aréolaire de la macula, sclérose choroïdienne aréolaire centrale, dystrophie maculaire de Sorsby

dystrophie des cônes liée au sexe l.f.

cone-dystrophy, X-linked

Maculopathie d'évolution progressive avec photophobie, nystagmus et troubles majeurs de la vision des couleurs.
Elle débute à la fin de la première décennie, avec une perte progressive de la vision centrale, une meilleure vision en faible luminance, des lésions maculaires en œil de bœuf, et une dyschromatopsie précoce (rouge-vert). L’ERG est altéré en photopique et les femmes ont parfois une altération photopique de l'ERG. L'affection est récessive, liée au sexe (MIM 304020). Locus du gène (COD1 ou PCDX) en Xp21.1-p11.3. Autre gène (XLPCD2) en Xq27.

A. Pinckers et G. Timmerman, ophtalmologistes néerlandais (1981)

Étym. gr. dus : difficulté : trophein : nourrir

dystrophie maculaire en ailes de papillon l.f.

butterfly-shaped macular dystrophy

Affection maculaire rare et peu évolutive où l'épithélium pigmenté maculaire est remanié et présente des travées radiaires d'hyperplasie, aux extrémités renflées, centrées sur la fovéola et de la longueur d'un diamètre papillaire, formant ainsi une image en croix ou en ailes de papillon.
Apparition de la maladie entre la deuxième et la cinquième décennie. L'aspect est discret en ophtalmoscopie et évident en angiographie. L'acuité visuelle est assez bien conservée et se situe entre 8 et 5/10ème. A long terme une atrophie fovéolaire apparaît ainsi qu'une atrophie de la rétine périphérique. L’affection est autosomique dominante (MIM 153860). Deux mutations distinctes ont été localisées en 6p12 au niveau du gène RDS (inclus dans le gène de la périphérine), par Nichols et col. en 1993 (MIM 179605.0009 et 179605.0010).

A. F. Deutman, ophtalmologiste néerlandais (1970)

Étym. gr. dus : difficulté : trophein : nourrir

Syn. dystrophie maculaire en ailes de papillon de Deutman, dystrophie maculaire en forme de papillon

dystrophie maculaire vitelliforme RDS l.f.

macular dystrophy vitelliform RDS

Dystrophie pour laquelle Wells et col. ont trouvé pour une femme présentant une dégénérescence maculaire vitelliforme une mutation sur le gène RDS.
Gène RDS, avec mutation en TYR258TER. (MIM 179605.0008).

J. Wells, ophtalmologiste britannique (1993)

Étym. gr. dus : difficulté : trophein : nourrir

dystrophie musculaire des ceintures l.f.

limb girdl muscular dystrophy (LGMD)

Maladie héréditaire caractérisée par une atrophie congénitale de certains muscles des ceintures scapulaire ou pelvienne, à transmission dominante ou récessive.
Une classification de ces dystrophies dominantes (LGMD 1A, B, C) et récessives (LGMD 2A, B, C, D, E, F, G, H, I) peut être faite en fonction de la localisation du gène muté et de la protéine déficiente. Par exemple, la dystrophie 1A touche la myotiline dont le gène est en 5q31 ; la dystrophie 1C touche la cavéoline 3 en 3p25 ; la dystrophie sévère de l’enfant 2D (“ SCARMD ”) touche l’adhaline ou α-sarcoglycane ; la dystrophie 2A touche la calpaïne 3 en 15q15.

J. N. Walton, Sir, et F. J. Nattrass, neurologues britanniques (1954)

Étym. gr. dus : difficulté : trophein : nourrir

Syn. myopathies des ceintures, Walton et Nattrass (myopathie de)

dystrophie musculaire pseudohypertrophique de Becker l.f.

Becker's muscular dystrophy

ECM1 gene
sigle angl pour extracellular matrix protein 1

Gène situé sur le locus chromosomique 1q21, codant pour une protéine qui peut se lier à de nombreuses protéines impliquées dans la croissance et la différenciation cellulaire, incluant les kératinocytes cutanés.
Cette protéine peut aussi réguler la formation des vaisseaux sanguins (angiogenèse).
Différentes mutations de ce gène entraînent la lipoprotéinose palpébrale.

Syn.  secretory component p85, URBWD

→ lipoprotéinose palpébrale, kératinocyte, angiogenèse

[Q1]

Édit. 2019

édition n.f.

editing

En génétique moléculaire, modification de l'information génétique lors de son expression par addition ou délétion de nucléotides dans un ARN prémessager, ce qui modifie le cadre ouvert de lecture et entraîne la réalisation de plusieurs ARN messagers.
Ces ARN messagers n'ont donc pas de gène correspondant dans l'ADN ; le gène ayant subi l'édition est nommé cryptogène.

→ information génétique, nucléotide, ARN prémessager, cryptogène

[Q1]

Édit. 2019

elliptocytose héréditaire l.f.

hereditary elliptocytosis

Maladie hémolytique familiale caractérisée par la présence d’elliptocytes dans le sang circulant,t transmise comme un caractère dominant.
Elle est bénigne chez les hétérozygotes et peut être grave chez les homozygotes ou les hétérozygotes composites.
L’incidence de cette maladie  de 2 à 5 / 10 000 personnes en Europe, atteint jusqu’à 1% de la population en Afrique subsaharienne.
Elle est due à des mutations qui portent sur un gêne de la spectrine alpha ou bêta et induisent la formation d’une spectrine anormale, d’où une altération de la statilité mécanique du cytosquelette. La gravité phénotypique dépend du type de mutation et de son retentissement sur l’équilibre tétramérique de la spectrine. Chez les sujets de race blanche, les elliptocytoses par mutation de la spectrine sont rares. D’autres processus sont possibles : mutation du gêne de la protéine 4.1.R : la quantité de cette dernière est diminuée, ce qui déstabilise le complexe moléculaire reliant les spectrines à la membrane de
l'hématie; plus rarement anomalies des glycoprotéines membranaire

Étym. gr. ellipsis : ellipse

→ elliptocytose, elliptocyte, ovalocytose, spectrine, protéine 4.1.R

[F1, Q2]

Édit. 2019

épilepsie myoclonique juvénile l.f.

juvenile myoclonic epilepsy

Syndrome épileptique appartenant au cadre des épilepsies généralisées idiopathiques, se manifestant par des crises comportant des secousses myocloniques bilatérales, isolées ou répétées, arythmiques et irrégulières.
Le début des crises survient dans l'adolescence entre 12 et 18 ans ; le sex-ratio est de 1. Les accès myocloniques sont fréquents le matin au réveil, facilités par le manque de sommeil, un réveil prématuré, la stimulation lumineuse intermittente, les émotions, une consommation excessive d'alcool. Ils prédominent aux membres supérieurs, peuvent  entraîner une chute lorsque localisés aux membres inférieurs. Il n'y a jamais d'altération de la conscience. Au cours de l'évolution, d'autres types de crises peuvent être observés (absences et surtout crises généralisées tonicocloniques).
À l'EEG : décharges critiques et intercritiques de polypointes-ondes généralisées rapides, amples, favorisées par l'hyperventilation, la privation de sommeil et la stimulation lumineuse intermittente. Fond de tracé normal.
Le caractère familial est prononcé (40%). L’affection, récessive autosomique, correspondrait à cinq à dix p. cent des épilepsies dites essentielles et aurait une hétérogénicité génétique, les mutations portant surtout sur gènes codant pour les canaux ioniques : CLCN2 codant pour un canal chlore, CACNB codant pour une sous-unité bêta du canal calcium, GABRA1 et GABRD codant pour les sous-unités alpha et delta de récepteurs GABA. Le gène EFHC1 intervient dans la fonction du Ca⁺⁺ intracellulaire ; d’autres anomalies sont notées en 15q14 et sur le gène BRD2 en 6p21 ; une association étroite avec le groupe HLA Bf permettait de supposer un site génique sur le bras court du chromosome 6.
Le traitement par le valproate de sodium permet le contrôle des accès myocloniques. Il doit être poursuivi indéfiniment car le taux de rechute est très élevé lors de l'arrêt.

Th. Herpin, neurologue français (1867) ; D. Janz et W. Christian, neurologues allemands (1957).

Étym. gr. epilambanein : saisir brusquement, surprendre

Syn. syndrome d'Herpin-Janz,  syndrome de Janz, petit mal impulsif (terme abandonné), petit mal myoclonique (terme à rejeter)

[H1, O1, Q2]

Édit. 2020

épissage alternatif l.m

alternative splicing

Mécanisme principal à l’origine de la diversité de nos cellules consistant à produire plusieurs ARN messagers avec des contenus en exons différents à partir d’un seul gène codant.
L’épissage alternatif touche la majorité (90%) des gènes codants incluant plusieurs exons avec, en moyenne, 6 à 8 transcrits différents par gène. En outre, l’épissage admet des variantes; d’où le nom d’épissage alternatif. Cela explique en grande partie le décalage entre le nombre de gènes codants (21000) et celui de protéines (plus de 100000). La première étape de la transcription est la formation d’un ARN prémessager. Une machinerie complexe, le splicéosome, faite de protéines, dont des ribonucléoprotéines, va reconnaître les sites d’épissage 3’ et 5’ sur la séquence des ARN prémessagers, assurer l’excision des introns et la ligature des exons et aboutir à la production de transcrits avec des contenus en exons différents. Lorsqu’un transcrit présente un codon stop prématuré, il est dégradé et ne produit pas de protéine. De nombreuses maladies rares sont dues à des altérations de l’épissage. Par exemple dans la dystrophie musculaire de Duchenne (DMD) touchant les garçons (1/3300), des mutations impliquant des sites 3’/5’ d’épissage aboutissent à la production d’une protéine tronquée. Les essais thérapeutiques consistent à fixer un oligonucléotide antisens sur un site d’épissage pour l’exclure et restaurer, ainsi, la production d’une protéine fonctionnelle.

→ épissage, Duchenne (dystrophie musculaire progressive de), ARN messager, exon, splicéosome, transcrit

[Q1]

Édit. 2020

EPM2A gene sigle angl. pour Epilepsy, Progressive Myoclonus Type 2A

Gène situé sur le locus chromosomique 6q24, codant la laforine, une glucane phosphatase impliquée dans la régulation du métabolisme du glycogène et qui joue un rôle important dans la survie des neurones cérébraux.
Des mutations de ce gène entraînent la maladie de Lafora.

→ Lafora (maladie de),  laforine,  glucane phosphatase, glycogène

[Q1]

Édit. 2020

Epstein (syndrome d') l.m.

Epstein syndrome

Association d’une néphropathie, d’une macrothrombocytopénie et d’une surdité liée à une mutation du gène MYH9, de transmission autosomique dominante.
L’atteinte rénale est une néphrite interstitielle ; les plaquettes peu nombreuses, de 30.000 à 100.000, sont de grande taille ; la surdité neurosensorielle, de perception, porte d’abord sur les sons aigus. L’affection est très proche du syndrome de Fechtner, elle s’en distingue par l’absence de cataracte et d’inclusions intraleucocytaires.
Le gène en cause MYH9, en 22q12.13, code pour la chaîne lourde de la myosine non musculaire dont la modification est à l’origine de la désorganisation du cytosquelette et de la thrombopénie macrocytaire.

C. J. Epstein, généticien américain (1972) ; L. C. Peterson, biochimiste américaine (1985)

→ MYH9 ( maladies liées à), Fechtner (syndrome de), néphropathie interstitielle

[F1, M1, P1, Q2]

Édit. 2020

exclusion allélique l.f.

allele exclusion

Expression génique d'un seul des allèles, maternel ou paternel, l'autre étant totalement silencieux.
Ce phénomène est rare, et l'on ne connait actuellement que le cas d'un des deux chromosomes X qui est totalement exclu et celui des lymphocytes B capables de ne fabriquer qu'un seul type d'anticorps après leur différenciation.
Chez les sujets hétérozygotes l'expression des immunoglobulines sur la membrane des cellules B est codée par un seul des deux allèles des chaines H et L. Si le réarrangement VJ de gènes κ conduit à l’expression d’un gène fonctionnel, les premières molécules κ synthétisées inhibent les réarrangements de l’autre locus κ et du locus λ. Si le gène formé n’est pas fonctionnel, les réarrangements se poursuivent dans l’ordre κ puis λ. Le mécanisme d’exclusion allélique est fonctionnel pour les chaines ß des TCR mais pas pour les gènes α de sorte qu’environ 30 % des lymphocytes T périphériques expriment deux espèces moléculaires de TCR constituées d’une même chaine ß et de deux chaines α différentes.

→ site de combinaison antigénique

[Q1]

Édit. 2018  

EZH2 (gene) sigle angl. pour Enhancer of Zeste Homolog 2

Gène situé sur le locus 7q36.1 , participant dans la méthylation du DNA et à la répression transcriptionnelle.
De nombreuses mutations de ce gène sont associées avec la pathologie myéloïde, les lymphomes malins et le syndrome de Weaver.

D. D. Weaver, pédiatre américain (1974)

→ leucémie aigüe myéloblastique  (paysage génomique) ,Weaver (syndrome de)

[Q1, F1]

Édit. 2018  

FAS gene sigle angl. pour Fas cell surface death receptor

Localisé en 10q23.31, le gène FAS code un groupe de trois protéines qui quand elles interagissent avec d’autres molécules déclenchent la cascade des caspases à l’origine de l’apoptose.
Les mutations de ce gène sont à l’origine du syndrome lymphoprolifératif auto-immun,

Syn. APO-1, APO-1 cell surface antigen, apoptosis-mediating surface antigen FAS, APT1, apoptosis antigen 1, CD95, Fas (TNF receptor superfamily, member 6), FAS1, TNFRSF6, tumor necrosis factor receptor superfamily member 6

→ apoptose, syndrome lymphoprolifératif auto-immun, caspases

[Q1]

Édit. 2018

ferritine n.f.

ferritin

Hétéroprotéine qui constitue une réserve de fer dans certains organes, rate, foie, moelle osseuse, complexe hydrosoluble de masse moléculaire comprise entre 600 et 800 kDa.
Cette macromolécule protéique comporte 42 sous-unités polypeptidiques (apoferritine) de deux types (L (légère) et H (lourde) structuralement voisins, agencés de façon à former une sphère creuse de 13 nm de diamètre externe. Cette sphère est percée de six canaux disposés symétriquement, par l’intermédiaire desquels s’effectuent les mouvements du fer. A l’intérieur de chaque molécule de ferritine sont stockées 2000 à 4300 molécules d’hydroxyde ferrique. Cette protéine est présente dans tous les tissus, mais surtout dans le foie. L’électrophorèse sur gel de polyacrylamide permet de distinguer plusieurs isoferritines résultant d’une expression quantitativement différente des deux types de sous-unités: la ferritine du cœur, plus riche en sous-unités H, est acide et celle du foie, contenant davantage de sous-unités L, est plus alcaline. La sous-unité L est codée par le gène FTL (Ferritin Light chain), locus en 19q13.4-qter et la sous-unité H par le gène FTH (Ferritin Heavy chain) en 11q12.3.

[C1,C2]

Édit. 2018 

ferritine sérique n.f.

serum ferritin

Hétéroprotéine qui constitue une réserve de fer dans certains organes, rate, foie, moelle osseuse et qui est aussi un témoin de la phase aigüe de l’inflammation car sa production est augmentée en situation d’activité macrophagique.
Complexe hydrosoluble de masse moléculaire comprise entre 600 et 800 kDa, elle est constituée de 24 unités formant réceptacle pour le fer ferreux qui y est séquestré et oxydé en hydroxyde ferrique. Cette macromolécule
rotéique comporte 42 sous-unités polypeptidiques (apoferritine) de deux types L (légère) et H (lourde), structuralement voisins, agencées de façon à former une sphère creuse de 13 nm de diamètre externe. Cette sphère est percée de six canaux disposés symétriquement, par l’intermédiaire desquels s’effectuent les mouvements du fer. A l’intérieur de chaque molécule de ferritine sont stockées 2000 à 4300 molécules d’hydroxyde ferrique. Cette protéine est présente dans tous les tissus, mais surtout dans le foie. L’électrophorèse sur gel de polyacrylamide permet de distinguer plusieurs isoferritines résultant d’une expression quantitativement différente des deux types de sous-unités: la ferritine du cœur, plus riche en sous-unités H, est acide et celle du foie, contenant davantage de sous-unités L, est plus alcaline. La sous-unité L est codée par le gène FTL (Ferritin Light chain), locus en 19q13.4-qter et la sous-unité H par le gène FTH (Ferritin Heavy chain) en 11q12.3.
Les valeurs de référence sont, chez l’homme adulte de 30 à 300 µg/l et chez la femme entre 20 et 200 µg/l, plus faible chez la femme avant qu’après la ménopause.
La diminution de sa concentration est secondaire, de façon très sensible et spécifique, à une carence martiale, tandis que l’augmentation n’est pas corrélée à celle des réserves en fer de l’organisme. 
Les 4 causes les plus fréquentes d’hyperferritinémies sont le syndrome métabolique, le syndrome biologique inflammatoire, la cytolyse et la consommation excessive d’alcool. Les données cliniques, des examens biologiques simples CRP, transaminases, fer sérique, coefficient de saturation de la transferrine permettent le plus souvent un diagnostic étiologique. Parmi les hyperferritinémies à coefficient de saturation de la transferrine élevé, figure la plus fréquente des hémochromatoses génétiques, l’hémochromatose HFE1 et parmi les hyperferritinémies à coefficient de saturation de la transferrine le plus souvent normal figure le syndrome métabolique. L’hyperferritinémie n’est pas synonyme de surcharge viscérale en fer laquelle peut être appréciée par l’IRM. Ellet est un préalable à un éventuel traitement par saignée sauf dans le cas de l’hémochromatose, où l’indication des saignées est portée dès que la ferritine est augmentée.

Syn. ferritinémie

→ ferritine, fransferrine, syndrome métabolique, cytolyse, hémochromatose génétique de type HFE 1, apoferritine, isoferritine, syndrome inflammatoire aigu systémique, cytolyse

[C1,C2]

Édit. 2018

FGF10 gene sigle angl. pour Fibroblast Growth Factor 10

Gène, situé sur le locus chromosomique 5p13-p12, codant pour une des protéines, facteurs de croissance fibroblastique, qui joue un rôle important dans la division cellulaire, la régulation de la croissance cellulaire, la maturation cellulaire, la formation des vaisseaux sanguins, la cicatrisation des plaies et le développement embryonnaire.
Des mutations de ce gène entraînent le syndrome lacrymo-auriculo-dento-digital

Syn. FGF-10, FGF10_HUMAN, keratinocyte growth factor 2

→ lacrymo-auriculo-dento-digital (syndrome)

[C2,A2,Q1]

Édit. 2018

FGFR2 gene sigle angl. pour fibroblast growth factor receptor 2

Gène localisé en 10q26.13 (syndrome d’Apert) ou en 10q26.13 (dans d’autres affections) et constitué d’au moins 21 exons codant pour des isoformes multiples en raison d’un épissage alternatif.
C’est un récepteur de haute affinité pour les FGF (fibroblast growth factor) associés à des protéoglycanes de sulfate d’héparane (HSPG). La phospholipase C-gamma (PLCgamma) est recrutée pour FGFR2 par son interaction avec des résidus de phosphotyrosine sur la queue C-terminale de l’activation de FGFR2, ce qui se traduit par la catalyse du phosphatidylinositol-diphosphate (PIP2) pour le diacylglycérol (DAG) et l’inositol-triphosphate (IP3). DAG active la protéine kinase C (PKC) tandis qu’IP3 induit la libération de Ca ²⁺ du réticulum endoplasmique pour l’activation suivante de calmoduline-calcineurine-NFAT en une cascade de signalisations.
Des mutations du gène FGFR2 se produisent dans les dysplasies squelettiques congénitales telles que les syndromes de Crouzon, de Jackson-Weiss, d’Apert, de Pfeiffer, de Saethre-Chotzen et de Beare-Stevenson. Ces syndromes sont proches d’une dysplasie osseuse comme la craniosténose et d’anomalies spécifiques telles que le faciès crouzonoïde, la syndactylie osseuse ou certaines anomalies des membres.
Remarquons que les SNPs (intronic single nucleotide polymorphisms) de FGFR2 sont associés à un risque accru de cancers : utérus, sein, poumon, estomac, ovaire, prostate, vessie avec une connotation de mauvais pronostic.

Syn. bacteria-expressed kinase, BEK, BEK fibroblast growth factor receptor, BEK, protein tyrosine kinase, BFR-1, CD332, CEK3, CFD1, ECT1, FGF receptor, FGFR2_HUMAN, K-SAM, keratinocyte growth factor receptor, KGFR, protein tyrosine kinase, receptor like 14, TK

→ épissage, protéoglycane, héparan-sulfate, phospholipase C, diacylglycérol, inositol-triphosphate, réticulum endoplasmique, calmoduline, calcineurine, Crouzon (dysmorphie craniofaciale de), craniosténose, Jackson-Weiss (syndrome de), Apert (syndrome d'), Pfeiffer (syndrome de), Beare-Stevenson cutis gyrata (syndrome de), syndactylie

[Q1]

Édit. 2018

FGFR3 gene sigle angl. pour Fibroblast Growth Factor Receptor 3 l.m.

Gène, situé sur le locus chromosomique 4p16.3, codant pour un des récepteurs de facteur de croissance fibroblastique qui joue un rôle important dans les processus de régulation et de la division cellulaire, la formation des vaisseaux sanguins, la cicatrisation des plaies et le développement embryonnaire.
Normalement le FGFR3 est un régulateur négatif de la croissance des os, ses mutations activent, de manière constitutive, la tyrosine-kinase du récepteur qui envoie des signaux négatifs au sein des chondrocytes, entraînant ainsi la désorganisation généralisée de l'ossification endochondrale au niveau du cartilage de conjugaison des os.
Des mutations de ce gène sont responsables de la craniosynostose, l’achondroplasie, l’hypochondroplasie, la dysplasie thanatophore, la kératose séborrhéique et le cancer de la vessie.

Syn. ACH, CD333, CEK2, FGFR-3, FGR3_HUMAN, fibroblast growth factor receptor 3 (achondroplasia, thanatophoric dwarfism), HBGFR, hydroxyaryl-protein kinase, JTK4, tyrosine kinase JTK4

→ craniosynostose, achondroplasie, hypochondroplasie, dysplasia thantophore, kératose séborrhéique, cancer de la vessie

[Q1]

Édit. 2018

FG (syndrome) l.m.

Maladie génétique  liée à l’X atteignant exclusivement les garçons caractérisée par une macrocéphalie, un r

L’aspect de ces enfants associe : petite taille, front large, lèvre supérieure fine et lèvre inférieure large, petites oreilles, strabisme.  D’autres anomalies sont possibles : surdité,  agénésie du corps calleux, malformation d’Arnold Chiari, cardiopathie, anomalie des  doigts (pouces larges, polydactylie, syndactylie, oligodactylie).
L’affection d’une incidence de 1 sur 1000. Elle peut être due à des mutation du gène FLNA en Xq28, dans le gène CASK en Xp11 et dans deux loci en Xp22.3 et Xq22.3.

J. Opitz, pédiatre et généticien américain et Elisabeth Kaveggia, pédiatre et généticienne américaine (1974)

Étym. initiales du nom des patients à l’origine de la description

Syn. syndrome de Opitz-Kaveggia

→ Arnold-Chiari (malformation d'), polydactylie, syndactylie, oligodactylie

[Q2]

Édit. 2018

fibrillation atriale familiale l.f.

familial atrial fibrillation

Forme rare de fibrillation atriale secondaire à une mutation du gène KCNE2.
Le remplacement de l’arginine par la cystéine en position 27 parmi les protéines produites par ce gène est à l’origine d’un accroissement du flux d’ions potassiques à travers les canaux.

→ KCNE2 gene, fibrillation atriale

[Q2,K2]

Édit. 2017