tyrosine-transaminase (déficit en) l.f.
tyrosine transaminase deficiency
Maladie exceptionnelle avec retard intellectuel, signes cutanés (hyperkératose palmoplantaire), et signes ophtalmologiques (kératite bilatérale superficielle).
Elle débute à la naissance, avec retard psychomoteur, hépatosplénomégalie, et hyperkératose palmoplantaire parfois douloureuse. La kératite donne une photophobie très marquée, des opacités cornéennes (cristaux en aiguille) et des ulcérations dendritiques d'allure herpétique sans hypoesthésie et avec néovascularisation. On trouve également un épaississement de l'épithélium conjonctival et la cataracte a été rapportée pour un cas. Il existe trois types principaux de tyrosinémie ; le type I infantile précoce aigu donne des lésions hépatorénales, le type II donne des manifestations oculaires et cutanées (Richner-Hanhart), et le type III un léger retard mental. Le locus du gène type I déficit en fumarylacétylacétique-hydroxylase est en 15q23-q25, le locus du gène du type II, tyrosine-aminotransférase hépatique (TAT), est en 16q21.1-22.3, le locus du gène de type III, déficit en 4-hydroxyphénylpyruvate-dioxygénase est en 12q14-qter. L’affection est autosomique récessive (MIM 276600).
H. Richner, dermatologiste suisse (1938) ; E. Hanhart, médecin interniste et généticien suisse (1947)
Syn. déficit en tyrosine-aminotransférase, dystrophie cornéenne, Richner-Hanhart (syndrome de)
déficit en tyrosine-aminotransférase l.f.
tyrosine aminotransferase deficiency
→ tyrosine transaminase (déficit en)
glutamate-oxaloacétate-transaminase n.f.
glutamic oxalacetic transaminase
Enzyme qui catalyse la réaction réversible : glutamate + oxaloacétate ↔alpha-cétoglutarate + aspartate.
Cet enzyme, dont le coenzyme est le pyridoxal-phosphate, est l'une des plus actives parmi les transaminases des mammifères. Le tissu cardiaque en est spécialement riche et le passage de l'enzyme dans le sang particulièrement important dans l'infarctus du myocarde. Sa concentration normale dans le sang humain est comprise entre 5 et 26 unités internationales. Elle augmente au cours des hépatites, mais surtout au cours d'un infarctus myocardique.
Syn. aspartate-transaminase, transaminase glutamo-oxaloacétique
Abrév. GOT
glutamate-pyruvate-transaminase n.f.
glutamic pyruvic transaminase
Enzyme catalysant la réaction réversible : glutamate + pyruvate ↔alpha-cétoglutarate + alanine.
Cet enzyme dont le coenzyme est le pyridoxal-phosphate est l'une des plus actives parmi les transaminases des mammifères. Le foie en est particulièrement riche. Sa concentration normale dans le sang humain est comprise entre 4 et 25 unités internationales. Elle augmente au cours des hépatites, davantage que celle de la glutamate-oxaloacétate-transaminase.
Syn. alanine-transaminase, transaminase glutamo-pyruvique
Abrév. GPT
Serum Glutamic-Oxaloacetic-Transaminase l.f. (désuet)
Syn. aspartate-aminotransférase
Sigle SGOT
→ aspartate-aminotransférase, transaminase, hypertransaminasémie
Serum Glutamic-Pyruvic-Transaminase l.f.
Syn. alanine-aminotransférase
Sigle SGPT
→ alanine-aminotransférase du sérum, hypertransaminasémie
transaminase n.f.
transaminase
Famille d’enzymes catalysant le transfert d’un groupement amine (- NH2) entre deux molécules carbonées.Les transaminases (ou amino-transférases) ont pour coenzyme le pyridoxal-phosphate, qui intervient dans la réaction en se combinant à la fonction amine pour former ensuite le pyridoxamine-phosphate, qui transfère secondairement son radical NH2 sur l'accepteur. Celui-ci est presque toujours spécifiquement l'α-cétoglutarate, qui se trouve transformé en glutamate. Le substrat aminé est lui-même transformé en produit carbonylé (cétonique ou aldéhydique). Les principales transaminases sont celles qui désaminent les acides α-aminés naturels. Les deux plus actives dans les tissus sont l'alanine-transaminase (ALAT) et l'aspartate-transaminase (ASAT), anciennement appelées glutamate-pyruvate-transaminase (SGPT) et glutamate-oxaloacétate-transaminase (SGOT) en précisant les substrats de la réaction inverse:CH3-CH(NH2)-COOH + COOH-(CH2)2-CO-COOH <→CH3-CO-COOH + COOH-(CH2)2-CH(NH2)-COOHOn connaît aussi les transaminases spécifiques d'autres acides α-aminés (cystéine, glycine, tyrosine, leucine, cynurénine, asparagine, glutamine). On appelle ω -transaminases celles qui désaminent les acides ω -aminés (ornithine, γ-amino-butyrate, β-alanine). Les transaminases jouent un rôle dans la désamination des acides aminés et dans la glyconéogénèse. Leur activité augmente dans le foie ou le rein sous l'effet inducteur du cortisol. Le pH optimum des transaminases est voisin de 7,5. Les transaminases sont présentes dans tous les types cellulaires et dans tous les tissus, en particulier le foie, le rein, le cœur et le cerveau. Les transaminases passent dans le sang lors de diverses lésions tissulaires. Les ASAT sont situées de façon préferentielle dans le myocarde et les muscles squelettiques et les ALAT principalement dans le foie. De ce fait, le dosage des transaminases sanguines est utile comme moyen de diagnostic de certaines affections. Si le dosage de l’ASAT n’est plus utilisé dans le diagnostic de l'infarctus du myocarde, celui de l’ALAT, souvent associé à celui de l’ASAT, est très utilisé, pour le diagnostic et le suivi des atteintes hépatiques (surtout des hépatites virales). Les valeurs habituellement trouvées dans le plasma des sujets normaux sont inférieures à 40 UI/L. à 37°C.
Syn. amino-transférase, aminophérase (désuet)
transaminase glutamopyruvique l.f.
Syn. alanine-aminotransférase
Sigle SGPT
→ alanine-aminotransférase, transaminase
inhibiteur de tyrosine kinase l.m.
→ imatinib
[C1, O4]
Édit. 2020
protéine-tyrosine kinase n.f.
protein-tyrosine kinase
Famille de protéine kinases phosphorylant les résidus de tyrosine d’une protéine.
Les protéines –tyrosine kinases sont impliquées dans de nombreuses voies de signalisation intracellulaire
tyrosinase positive (test d'incubation à la tyrosine du bulbe pilaire) l.m.
tyrosinase positive hair bulb tyrosine incubation test
Test utilisé dans le diagnostic de l'albinisme, le test est positif lorsque l'incubation d'un bulbe fraîchement épilé dans une solution riche en tyrosine donne une pigmentation du bulbe pilaire.
Le taux sérique de tyrosinase est normal pour toutes les formes d'albinisme, mais in-vitro l'incubation d'un bulbe pilaire des sujets albinos dans une solution de tyrosine ne provoque aucune pigmentation dans les albinismes oculocutanés "tyrosinase négative", peu de pigmentation ou de façon douteuse dans l'albinisme oculocutané de type mutant jaune, et une pigmentation définitive dans les albinismes "tyrosinase positive", ce qui signifie que dans ces derniers albinismes la tyrosinase est active et reste capable de transformer la tyrosine en mélanine (pigment noir).
tyrosine n.f.
tyrosine
Acide aminé phénolique qui fait partie des 20 acides aminés des protéines.
Il est extrêmement répandu dans la nature ; on le trouve à l'état libre dans les graines, les pommes de terre et les fruits mûrs et, sous forme combinée, dans les protéines, où son taux est souvent très important. Son isolement est facilité par sa faible solubilité. C'est un acide aminé essentiel en l'absence de phénylalanine, mais il peut être remplacé en totalité par cette dernière qui se transforme in vivo en tyrosine par hydroxylation. La tyrosine est cétogène, sa voie dégradative principale conduisant à l'acide acétylacétique. Elle est présente dans le plasma à la concentration de 50 à 80 mol /L (9 à 14 mg) et dans les urines à raison de 11 à 23 mg par 24 heures chez l'adulte. Son importance biologique est liée aussi aux produits métaboliques qui en dérivent : les mélanines, la noradrénaline et l'adrénaline, les dérivés iodés comme les iodotyrosines et leurs produits de condensation.
Étym. gr. turos, fromage (il a été découvert dans un hydrolysat de caséine)
Symb. Tyr, dans la formule des protéines Y
tyrosine-hydroxylase n.f.
tyrosine hydroxylase
Enzyme catalysant l'hydroxylation de la tyrosine en dihydroxyphénylalanine (dopa).
Cet enzyme à coenzyme ptéridinique diffère de la tyrosinase dont l'effet se poursuit par l'oxydation de la dopa. Il est présent dans les cellules génératrices de noradrénaline ou d'adrénaline.
tyrosine kinase n.f.
tyrosine kinase
Enzyme catalysant la phosphorylation par l'ATP d'une fonction phénol de l’acide aminé tyrosine, généralement insérée dans une chaine protéinique présentant un domaine spécifiquement reconnu par l'enzyme.
De nombreux récepteurs membranaires d'hormones sont des tyrosine-kinases, qui normalement inactives se trouvent activées par un mécanisme de phosphorylation dépendant du message hormonal, mécanisme qui peut comporter une autophosphorylation. C'est le cas p. ex. du récepteur de l'insuline. C'est aussi le cas de la btk, tyrosine-kinase membranaire des lymphocytes B et dont la déficience entraîne la maladie de Bruton.
La phosphorylation de résidus tyrosine est un moyen de régulation de l’activité de nombreuses protéines.
O. C. Bruton, pédiatre américain (1952)
tyrosine kinases (inhibiteurs des)
tyrosin kinase inhibitors.
Sur les récepteurs des tyrosines-kinases (RTK), siégeant sur la membrane cytoplasmique, se fixent les facteurs de croissance (protéines de régulation).
Cette liaison entraîne l'activation de seconds messagers tels que la protéine Ras, grâce à une cascade de phosphorylations. Les inhiber, c’est donc s’opposer à la prolifération cellulaire. Ce mode d’action est largement utilisé en thérapie anti-cancéreuse (erlonitib, imatinib, sorafénib, sunitinib).
tyrosine-phosphatase n.f.
tyrosine phosphatase
récepteur à tyrosine kinase l.m.
tyrosine kinase receptor
Famille de récepteurs transmembranaires dont la partie intracellulaire possède une activité de tyrosine protéine kinase.
Lorsque le récepteur à tyrosine kinase fixe son ligand extracellulaire, il devient capable de phosphoryler des protéines intracellulaires ou d'autres récepteurs transmembranaires sur certains acides aminés tyrosine, permettant ainsi la transduction du signal de l'extérieur vers l'intérieur de la cellule. Les principaux récepteurs à tyrosine kinase sont les récepteurs de facteurs de croissance polypeptidiques (EGF, FGF, PDGF, VEGF, etc...) et le récepteur de l'insuline.
Sigle RTK
→ tyrosine kinase, facteur de croissance polypeptidique, insuline
[C1, C2]
Édit. 2019
déficit en neuraminidase avec déficit en β-galactosidase l.m.
neuraminidase deficiency with β-galactosidase deficiency
M. F. Goldberg, ophtalmologiste américain (1971)