aspartate-aminotransférase n.f.
aspartate aminotransferase, glutamo-oxaloacetic-transaminase (GOT)
Enzyme catalysant la réaction de transamination par transfert réversible d'un groupement amine (NH2) d'un acide aminé, l'aspartate, sur un céto-acide, l'alpha-cétoglutarate, produisant l'acide glutamique et l'acide oxaloacétique.
Son coenzyme est le phosphate de pyridoxal, dérivé de la vitamine B6.
L'aspartate-aminotransférase est un enzyme ubiquitaire, présent chez la plupart des êtres vivants. Chez les vertébrés, l'enzyme est présent dans l'ensemble des tissus mais surtout dans le cœur, le foie, le muscle et le rein. L'enzyme existe sous deux formes, cytosolique et mitochondriale ; au sein d'une même espèce, ces deux iso-enzymes, codés par des gènes nucléaires distincts, différent par leur structure primaire, leurs propriétés cinétiques et leur réactivité immunochimique.
L'enzyme joue un rôle fondamental : dans le transfert, grâce à la navette malate-aspartate, des radicaux réduits produits dans le cytoplasme vers la mitochondrie où ils seront consommés ; dans le contrôle du métabolisme azoté en participant à la formation de l'urée ; et dans le métabolisme des acides aminés et la néoglucogénèse.
L’activité de l’aspartate-aminotransférase dans le sérum normal est inférieure à 40 U/L. Elle augmente dans les cytolyses hépatiques, ce qui en fait un bon marqueur pour le diagnostic et le suivi des hépatites. Son augmentation est cependant moins spécifique que celle de l’alanine-aminotransférase car elle peut augmenter aussi dans les affections musculaires, les lésions myocardiques, l’embolie pulmonaire, les infarctus rénaux, ou les anémies hémolytiques aigües.
Syn. transaminase glutamo-oxaloacétique (SGOT)
Sigle : ASAT
aspartate-transcarbamoylase n.f.
aspartate carbamoyl transferase
Enzyme catalysant le transfert du radical carbamoyle activé (carbamoyl-phosphate) sur l'acide aspartique pour former l'uréidosuccinate, intermédiaire de la synthèse des bases pyrimidiques.
Chez les animaux, l'aspartate-carbamoyl-transférase est une des sous-unités du complexe multi-enzymatique (complexe A) qui contrôle la voie de synthèse des nucléotides pyrimidiques.
Syn. aspartate-carbamoyl-transférase
N-méthyl-D-aspartate n.m.
N-methyl-D-aspartate
→ NMDA
macro aspartate aminotransférase (macro ASAT) l.f.
La macro-ASAT est un complexe de haut poids moléculaire formé par la liaison entre l’ASAT et une macromolécule, dans la majorité des cas une immunoglobuline ou d’autres composants plasmatiques, qui réduisent la clairance de l’enzyme et prolongent sa demi-vie.
C’est une anomalie exceptionnelle qui ne correspond à aucune maladie. Il s’agit d’une élévation artéfactuelle de l’activité enzymatique. Il faut y penser en cas d’élévation isolée de l’aspartate-amino-transférase (ASAT), souvent importante alors que les autres enzymes créatine phosphokinase (CPK) et alanine-aminotransférase (ALAT) sont strictement normales. Plusieurs techniques peuvent permettre la reconnaissance de la macro-ASAT, parmi lesquelles l’immuno-précipitation de la macro-enzyme par le polyéthylène glycol ou des techniques de chromatographie ou d’électrophorèse. L’activité enzymatique diminue inconstamment après stockage à 4 ° C.
→ aspartate-amino-transférase, créatine phosphokinase, alanine-aminotransférase, précipitation, polyéthylène glycol, chromatographie, électrophorèse
[C1, L1]
Édit. 2018