acétaldéhyde déshydrogénase n.f.
Acetaldehyde dehydrogenase
Enzyme convertissant l’acétaldéhyde en acide acétique.
L’acétaldéhyde déshydrogénase (ALDH) participe au catabolisme de l’éthanol dans les hépatocytes. Elle appartient à une superfamille d’enzymes comprenant 16 membres chez l’Homme. Les deux isoenzymes les plus importantes dans le métabolisme de l’éthanol sont l’ALDH1 et l’ALDH 2. Des capacités d’élimination de l’éthanol diminuées ont été rapportées chez des sujets déficients en ALDH 2.
[C1,C2]
Édit. 2016
acyl-CoA-déshydrogénase n.f.
acyl-CoA-dehydrogenase
Enzyme catalysant une réaction de soustraction de deux atomes d'hydrogène sur les carbones n° 2 et 3 d'un acide gras, produisant un alpha, bêta-trans-déhydroacyl-CoA.
Il existe des iso-enzymes spécifiques des acides gras à chaînes courtes, moyennes ou longues.
[C1,C3]
Édit. 2017
alcool-déshydrogénase (ADH) n.f.
alcohol dehydrogenase
Enzyme à nicotinamide-adénine-dinucléotide (NAD) catalysant l'oxydation d'alcool en aldéhyde ou en cétones.
L'ADH est un enzyme cytosolique constitué de 2 sous-unités dont 5 types ont été individualisés : alpha (ADH1), bêta (ADH2), gamma (ADH3), delta (ADH4), epsilon (ADH5), chacun étant codé au niveau d'un locus distinct ; un polymorphisme génétique existe au niveau des locus ADH2 (bêta 1, bêta 2, bêta 3) et ADH3 (gamma 1, gamma 2).
Les sous-unités identiques s'assemblent généralement entre elles formant des iso-enzymes dont les propriétés cinétiques (Km et Vmax) sont très différentes. Les iso-enzymes qui jouent le plus grand rôle physiologique sont ceux codés par les ADH 1 à 3 ; ils sont principalement présents dans le foie mais aussi dans le rein et le tube digestif. L'association entre un iso-enzyme et le développement d’une maladie alcoolique du foie n'a pas à ce jour été démontrée.
Étym. arabe, al–cohol : substance subtile
→ alcoolisme, nicotinamide-adénine-dinucléotide
[C1,C3,Q1 ]
Édit. 2017
aldéhyde-déshydrogénase n.f.
aldehyde dehydrogenase
Enzyme à NAD catalysant l’oxydation des aldéhydes : c'est l'enzyme principal qui oxyde l'acétaldéhyde en acétate.
L'ALDH est un enzyme homotétradimérique dont il existe 4 formes principales ALDH1, ALDH2, ALDH3, ALDH4 codées par 4 gènes distincts. Un polymorphisme génétique existe au niveau du locus ALDH2 dont un phénotype est inactif. Seules les formes ALDH1 et ALDH2 jouent un rôle in vivo dans l'oxydation de l'acétaldéhyde. L'enzyme est présent dans le foie mais aussi le rein, le cerveau et les hématies. Dans le foie l'ALDH1 est cytosolique et l'ALDH2 mitochondriale. Le Km de l'ALDH1 pour l'acétaldéhyde est 100 fois supérieur à celui de l'ALDH2. La présence d'ALDH2 inactive, fréquente chez les Japonais, induit l'apparition d'une réaction "antabuse" après absorption d'alcool.
Étym. arabe al -cohol : liquide distillé ; déhyde : déshydrogéné
Abrév. ALDH
→ alcoolisme, NAD, nicotinamide-adénine-dinucléotide
[C1,C3]
Édit. 2017
amino-acide-déshydrogénase n.f.
aminoacid dehydrogenase
Enzyme catalysant la déshydrogénation d'un acide aminé en portant les hydrogènes sur le NAD et en formant un acide alpha-cétonique après le départ d'une molécule d'ammoniac.
Une telle désamination oxydative d'un acide aminé existe chez certaines bactéries, mais chez les animaux elle n'est effectuée que sur l'acide glutamique par une glutamate-déshydrogénase.
[C1,C3,D1]
Édit. 2017
bloc de la 18-déshydrogénase ou 18-aldolase l.m.
block of 18deshydrogenasis deficiency or 18-aldolasis deficiency
S. Ulick, médecin endocrinologue américain (1978)
→ Ulick (syndrome), hyperplasie congénitale des surrénales, CYP11B2
Édit. 2017
butyryl-coenzyme A-déshydrogénase n.f.
butyrylcoenzyme A dehydrogenase
Enzyme catalysant la déshydrogénation du butyryl-coenzyme A en crotonyl-coenzyme A.
De nature cuproflavoprotéinique, cet enzyme a une couleur verte sous forme oxydée et jaune sous forme réduite, et il contient une fonction thiol nécessaire à la fixation du substrat. Il est relativement spécifique du butyryl-CoA, car il n'agit que lentement sur les composés voisins, et il est distinct des autres acyl-coenzyme A-déshydrogénases qui agissent sur les acides gras à longue chaîne.
Édit. 2017
déficit en alpha-céto-acide déshydrogénase l.m.
α-keto acid deshydrogenase deficiency
déficit en 18-déshydrogénase ou 18-aldolase l.m.
18-deshydrogenasis deficiency or 18-aldolasis deficiency
Le déficit en 18-déshydrogénase ou 18-aldolase sur la voie de synthèse de l’aldostérone est en liaison avec une anomalie du gène CYP11B2.
Il détermine un syndrome de perte de sel avec hyperkaliémie, retard de croissance.
Syn. syndrome de Ulick
déshydrogénase n.f.
dehydrogenase
Enzyme catalysant une réaction de déshydrogénation.
D-glycérate-déshydrogénase n.f.
D-glyceric acid dehydrogenase
Enzyme catalysant réversiblement le transfert d'hydrogène du D-glycérate sur le NAD en formant l'hydroxypyruvate.
Cet enzyme est déficient dans certains cas d'oxalose avec L-glycératurie. Le L-glycérate est déshydrogéné par la lacticodéshydrogénase.
dihydrosphingosine-déshydrogénase n.f.
dihydrosphingosine dehydrogenase
Enzyme flavinique qui catalyse la déshydro
glucose-6-phosphate-déshydrogénase n.f.
glucose-6-phosphate dehydrogenase
Enzyme catalysant la déshydrogénation du glucose-6-phosphate en phospho-6-gluconolactone en transférant les hydrogènes sur le NADP (nicotinamide-adénine-dinucléotide-phosphatide).
Cet enzyme joue un rôle important dans le maintien de la réserve cellulaire en NADPH (NADPH hydrogéné) utile à de nombreuses voies métaboliques, telles que la biosynthèse des acides gras et des stérols, dans la réduction du glutathion qui permet de lutter contre les radicaux libres, ainsi que les réactions d'hydroxylation. La glande mammaire en lactation, le foie, le tissu adipeux, les glandes endocrines en sont plus particulièrement riches. Les mutations et les anomalies de cet enzyme sont à l'origine de troubles, en particulier hémolytiques, sous l'effet de médicaments antipaludiques comme la primaquine.
Sigle G6PD
glucose-6-phosphate déshydrogénase A - l.m.
Groupe hétérogène constitué par des variantes de la forme A+ responsables d'un déficit enzymatique.
Elles sont dues à une seconde substitution, entre acides aminés de même charge, s'ajoutant à celle définissant la forme A+. Cette définition correspond à une classification électrophorétique aujourd'hui dépassée par la connaissance plus précise des anomalies structurales.
glucose-6-phosphate déshydrogénase A+ l.m.
Variante à activité normale, de migration électrophorétique plus rapide que la forme B+, résultant de la substitution Asn Asp en position 126.
Elle est présente chez environ 30% des Noirs africains.
glucose-6-phosphate déshydrogénase B+ l.m.
Forme normale, de référence, de l'enzyme.
déficit en glucose-6-phosphate déshydrogénase (G6PD) l. m.
glucose-6-phosphate deshydrogenase deficiency
Déficit enzymatique en glucose-6-phosphate déshydrogénase érythrocytaire, le plus répandu dans le monde, responsable d’hémolyse.
Cette maladie était dénommée « favisme » car l'ingestion de fèves qui contiennent des substances oxydantes, peut provoquer des crises d'hémolyse aigüe. Le philosophe grec Pythagore aurait recommandé de ne pas manger de fèves par crainte de la maladie. En 1956, Carson établit une relation entre le déficit enzymatique et la survenue d'anémie chez les patients prenant de la primaquine, médicament contre le paludisme. Cette même année, Crosby fait la relation entre cette maladie et le favisme.
Sa répartition couvre l’Afrique, l’Inde, le bassin méditerranéen, le Moyen-Orient et le sud-est asiatique. Les migrations de populations font qu'aujourd'hui, il ne s'agit plus d'un déficit rare, il toucherait entre 100 et 400 millions d’individus et on estime qu'un minimum de 100 000 à 200 000 patients vivent en France. Dans certaines régions d’Afrique centrale, la fréquence des porteurs sains dépasse 15% de la population.
Le gène responsable (G6PD), séquencé en 1986, a permis de découvrir plus d'une centaine de mutations.La maladie est transmise génétiquement sur le mode récessif, lié au bras long du chromosome sexuel X où se situe le gène G6PD produisant l'enzyme. Elle est essentiellement exprimée chez les sujets de sexe masculin (XY) dits hémizygotes, car ils possèdent un seul allèle du gène (sur l’X). La maladie, chez les filles homozygotes, a la même traduction que chez les garçons.
Le déficit en G6PD bloque la première réaction d'oxydation de la voie des pentoses phosphates. Ainsi, la sous-production de NADPH qui en résulte, réduit fortement les capacités cellulaires à lutter contre le stress oxydant. Les hématies utilisent la voie des pentoses phosphates pour créer du NADPH nécessaire à la formation du glutathion, l'autre voie classique, utilisant les mitochondries qui n'existent pas dans les globules rouges. Ce dernier est impliqué dans la diminution du stress oxydatif des hématies dont la membrane cellulaire ainsi fragilisée, est détruite ce qui provoque une anémie aigue par hémolyse avec un taux de réticulocytes élevé (anémie régénérative), une augmentation de la bilirubine non conjuguée pouvant aller jusqu'à l'apparition d’un ictère. L'hémoglobine est transformée en méthémoglobine et des corps de Heinz apparaissent dans les hématies et permettent le diagnostic.
Avoir un déficit en G6PD ne signifie pas forcément être malade. En effet, sans accident particulier, la personne est bien portante, ne se plaint de rien et l' espérance de vie est normale. Elle devra, durant toute sa vie, connaître et respecter certaines consignes pour éviter les complications auxquelles le prédispose ce déficit. Sa gravité et les circonstances déclenchantes varient d'un individu à l'autre, en raison des nombreuses mutations possibles du gène responsable avec des conséquences variables sur l'activité de la G6PD.
Les mesures principales à recommander sont préventives en évitant de ne jamais ingérer de fèves et ne jamais être traité avec certains médicaments (comme les anti-paludiques par exemple) et autres substances oxydantes. La crise peut être causée également par des infections (en particulier, hépatites virales).A contrario, il est établi que le déficit en G6PD protège du paludisme en favorisant la phagocytose précoce des hématies parasitées.
W. H. Crosby, hématologiste américain (1956) ; A. S. Alving et P. E. Carson, médecins américains (1956) ; Groupe de Travail de l’OMS (1990) ; E. Beutler, hématologiste et biochimiste américain (1991)
→ favisme , glucose-6-phosphate déshydrogénase, primaquine, NADPH, glutathion
[F1,Q1,Q2]
Édit. 2018
glutamate-déshydrogénase n.f.
glutamic dehydrogenase
glycéraldéhyde 3-phosphate déshydrogénase (déficit en) l.m.
glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase deficiency
Cause très rare d'anémie hémolytique congénitale.
glycérophosphate-déshydrogénase n.f.
glycerophosphate dehydrogenase
Enzyme catalysant réversiblement la déshydrogénation du L-glycérophosphate en phospho-dihydroxyacétone.
L'enzyme qui utilise le NAD comme accepteur est très répandu dans toutes les cellules animales, végétales ou microbiennes, il joue un rôle dans la biosynthèse des glycérolipides, et aussi dans le transfert d'hydrogènes de molécules de NADH cytoplasmiques à des molécules de NAD dans la mitochondrie en vue de leur oxydation par la chaine respiratoire. Il existe une autre glycérophosphate-déshydrogénase qui utilise le FAD comme accepteur et qui perd un peu de l'énergie d'oxydation en chaleur.
inosine-5'-phosphate-déshydrogénase n.f.
inosine-5'-phosphate dehydrogenase
Enzyme catalysant l'oxydation par le NAD de l'acide inosinique en acide xanthylique, précurseur de l'acide guanylique.
isocitrate-déshydrogénase n.f.
isocitrate dehydogenase
Enzyme catalysant la déshydrogénation de l'acide isocitrique en acide oxalosuccinique qui se décarboxyle en
Les isocitrate-déshydrogénases sont universel
lactate-déshydrogénase n.f.
lactate dehydrogenase
Enzyme catalysant la déshydrogénation de l'acide lactique en acide pyruvique et la réaction inverse.
Selon la stéréospécificité du substrat, on distingue des D-lacticodéshydrogénases, présentes chez certaines bactéries, et les L-lacticodéshydrogénases, universellement répandues. Les L-lacticodéshydrogénases des microorganismes sont des enzymes flaviniques contenant généralement du fer non héminique et un cytochrome du type b. Les L-lacticodéshydrogénases cytoplasmiques des tissus animaux sont des enzymes qui transfèrent les atomes d'hydrogène sur le NAD, en position A. Elles sont constituées de quatre chaînes peptidiques prises parmi deux types de chaînes, A et B. Elle forment ainsi 5 isoenzymes, séparables par électrophorèse, A4, A3B, A2B2, AB3, B4. Dans les muscles et le foie on trouve surtout B4 et AB3 ; dans le cœur, le rein et le cerveau surtout A4. La présence de cet enzyme dans le plasma sanguin révèle une altération d'un tissu ; le type d'isoenzymes mis en évidence sur le diagramme électrophorétique peut renseigner sur l'affection en cause : hépatite, infarctus du myocarde, ou autre.
Syn. lacticodéshydrogénase
lactate-déshydrogénase (déficit en) l.m.
lactate dehydrogenase deficiency
Glycogénose exceptionnelle, liée au déficit d'un enzyme catalysant la déshydrogénation de l'acide lactique en acide pyruvique et la réaction inverse.
Il existe deux types de déficiences : la déficience en lactate-déshydrogénase A et la déficience en lactate-déshydrogénase B.
Les patients déficients en lactate-déshydrogénase A se plaignent de fatigue, de myalgies et de crampes musculaires à l’effort. Dans des formes sévères, des exercices musculaires prolongés peuvent conduire à une rhabdomyolyse responsable de libération de myoglobine. Son excrétion par les reins donne une couleur rouge brunâtre aux urines et entraîne une atteinte rénale. La sévérité de cette affection est très variable d’un individu à l’autre. Différentes variétés de mutations du gène LDHA sont responsables de cette déficience en lactate-déshydrogénase.
Les individus porteurs d’une déficience en lactate-déshydrogénase B sont habituellement indemnes de toute symptomatologie et mènent une vie active normale. La découverte biologique est fortuite. Des mutations du gène LDHB sont responsables de cette déficience enzymatique
Sigle LMD
L-galactonolactone-déshydrogénase n.f.
Enzyme catalysant la déshydrogénation de la
L-galactonolactone en acide ascorbique.
C'est un enzyme flavinique à fonction thiol, présent dans les mitochondries des végétaux et du foie des animaux, à l'exception du Cobaye, des Primates et de l'Homme pour lesquels l'acide ascorbique est une vitamine. Cet enzyme est aussi appelé L-gulonolactone-déshydrogénase, car il agit sur les deux isomères.