épissage alternatif l.m
alternative splicing
Mécanisme principal à l’origine de la diversité de nos cellules consistant à produire plusieurs ARN messagers avec des contenus en exons différents à partir d’un seul gène codant.
L’épissage alternatif touche la majorité (90%) des gènes codants incluant plusieurs exons avec, en moyenne, 6 à 8 transcrits différents par gène. En outre, l’épissage admet des variantes; d’où le nom d’épissage alternatif. Cela explique en grande partie le décalage entre le nombre de gènes codants (21000) et celui de protéines (plus de 100000). La première étape de la transcription est la formation d’un ARN prémessager. Une machinerie complexe, le splicéosome, faite de protéines, dont des ribonucléoprotéines, va reconnaître les sites d’épissage 3’ et 5’ sur la séquence des ARN prémessagers, assurer l’excision des introns et la ligature des exons et aboutir à la production de transcrits avec des contenus en exons différents. Lorsqu’un transcrit présente un codon stop prématuré, il est dégradé et ne produit pas de protéine. De nombreuses maladies rares sont dues à des altérations de l’épissage. Par exemple dans la dystrophie musculaire de Duchenne (DMD) touchant les garçons (1/3300), des mutations impliquant des sites 3’/5’ d’épissage aboutissent à la production d’une protéine tronquée. Les essais thérapeutiques consistent à fixer un oligonucléotide antisens sur un site d’épissage pour l’exclure et restaurer, ainsi, la production d’une protéine fonctionnelle.
→ épissage, Duchenne (dystrophie musculaire progressive de), ARN messager, exon, splicéosome, transcrit
[Q1]
Édit. 2020
épitope n.m.
epitope
Partie d’une molécule capable de stimuler la production d’un anticorps.
Domaine superficiel d'une macromolécule, p. ex. d'une protéine, porteur d'une fonction particulière et susceptible d'être reconnue par une autre molécule telle qu'un anticorps.
Un épitope antigénique d'une macromolécule est reconnu par le domaine superficiel complémentaire d'une immunoglobuline anticorps, domaine appelé paratope.
Un épitope d'adhésion, appelé adhésiotope, est un domaine d'une protéine d'adhésion, telles que les adhésines ou les cadhérines, qui est reconnu par un domaine complémentaire d'une autre protéine, exposée p. ex. à la surface d'une cellule.
La flexibilité des chaînes peptidiques rend les épitopes susceptibles de s'adapter plus ou moins facilement à la surface complémentaire paratope.
Une macromolécule peut contenir plusieurs épitopes, tous capables de stimuler la production d’anticorps.
Le mot épitope est surtout utilisé en immunologie et considéré, dans ce cas, comme synonyme de déterminant antigénique ou de site antigénique.
Étym. gr. epi : sur ; topos : lieu
→ anticorps, paratope, adhésiotope, adhésine, cadhérine, antigène, immunoglobuline, adhésiotope
[C1, F3]
Édit. 2020
Gerstmann-Straüssler-Scheinker (syndrome de) l.m.
Gerstmann-Straüssler-Scheinker's syndrome
Démence héréditaire familiale attribuée à une mutation d'une protéine prion.
Il s’agit d’un groupe d'encéphalopathies spongiformes transmissibles (EST) génétiques, ubiquitaires mais très rares, à transmission autosomique dominante.
Dans toutes les formes étudiées est relevée une mutation dans le gène de la protéine du prion (PrP) avec six points différents, dont la mutation 102 leu est la plus fréquente.
Après un début à un âge variable, autour de 40 ans en moyenne, et malgré une certaine diversité symptomatique, deux formes principales s'observent :
- ataxique, de type cérébelleux, progressive, qui s'associera à des troubles de la motricité oculaire, à des signes pyramidaux et à un déficit cognitif modéré. Elle correspond généralement à une mutation Pro102Leu ;
- démentielle ou télencéphalique, qui dominera sur les signes ultérieurs, pseudobulbaires, pyramidaux et accessoirement myocloniques, cérébelleux, pyramidaux et périphériques. La mutation Ala117Val est plus fréquente.
La présence constante de plaques amyloïdes abondantes, uni- ou plutôt multicentriques, disséminées dans le cortex cérébral et surtout cérébelleux, constitue leur marque commune.
Réussie chez les petits rongeurs, la transmission la moins aléatoire suite à des inoculations est celle due à la protéine portant la mutation Pro102Leu.
J. Gerstmann, neurologue autrichien, E. Sträussler, neuropsychiatre autrichien et I. M. Scheinker, neurologue russe (1936)
→ maladie de Creutzfeldt-Jakob
[D1,D5,E1,H1]
Édit. 2071
GRK1 gene sigle angl. pour G protein-coupled receptor kinase 1
Gène situé sur le locus chromosomique 13q34 codant pour une G-protéine couplée à une sous-famille kinase récepteur de la famille kinase protéine Ser/Thr.
Cette protéine phosphorylate la rodopsine et initie sa désactivation d’où sont appelation alternative de Rhodopsine kinase.
Des mutations de ce gène sont responsables de la maladie d’Oguchi (un type de cécité nocturne congénitale stationnaire).
Syn. GPRK1, RHOK, RK
importine n.f.
importin
Caryophérine, protéine cytosolique ayant un rôle dans le transport de certaines protéines exogènes vers l'intérieur du noyau.
Une importine comporte deux sous-unités : une importine α qui s'unit à la protéine porteuse d'une séquence signal dite « NLS » (nuclear localization sequence) et une importine β qui peut se fixer sur une protéine de la membrane nucléaire, dite nucléoporine.
→ caryophérine, nucléoporine, exportine
[C1, C3]
Édit. 2019
karyophérine n.f.
karyopherin
Protéine cytosolique, qui a été décrite dans la levure, ayant un rôle dans le transport de certaines protéines exogènes vers l'intérieur du noyau.
Une karyophérine comporte deux sousunités : une sousunité a qui s'unit à la protéine porteuse d'une séquence signal dite « NLS » (nuclear localization sequence), et une sousunité b qui peut se fixer sur une protéine de la membrane nucléaire, dite nucléoporine. Selon leur masse moléculaire les karyophérines sont appelées Kap 95p, Kap 104p, Kap 123p, etc.
lipocalicine n.f.
lipocalin
Protéine possédant un cœur hydrophobe creux, de forme tronconique, qui lui donne la propriété de s'associer à des molécules hydrophobes.
Les lipocalicines constituent une famille de protéines, parmi lesquelles les plus connues sont la protéine transportant le rétinol dans le plasma (retinol-binding protein ou RBP), la β-lactoglobuline, l'α1-microglobuline, l'apolipo
Étym. gr. lipos : graisse ; kalux : vase
Syn. lipocalycine, lipocalyxine
lithiase biliaire à faible niveau de phospholipides l.f.
LPAC syndrome (Low Phospholipid Associated cholestasis and Cholelithiasis)
Maladie lithiasique qui associe lithiases vésiculaire et intrahépatique, survenant avant 40 ans, récidivante malgré la cholécystectomie.
En échographie sont décelés de nombreux foyers hyperéchogènes dans le foie et le long de l’arbre biliaire.
Ce syndrome rare, correspond à des antécédents familiaux au premier degré de lithiase biliaire. Il est dû à une mutation du gène ABCB4 qui code pour la protéine MDR3, le principal transporteur canaliculaire des phospholipides biliaires. Cette mutation prédispose donc à la lithiase biliaire en raison d’une faible concentration en phospholipides biliaires, avec un rapport cholestérol biliaire sur phospholipides anormalement élevé et une bile située en dehors de la zone micellaire. La transmission de la maladie est autosomique récessive. Les mutations non-sens qui entraînent un codon stop avec une protéine tronquée entraînent une abolition compète de l’expression de la protéine responsable de formes cliniques sévères. Les mutations faux-sens se caractérisent par une fonction résiduelle et une expression plus limitée de la maladie. Le marquage immuno-histochimique de la membrane canaliculaire montre l’absence ou la présence diminuée de MDR3. L’analyse du gène ABCB4 confirme le diagnostic.
L’acide urso-désoxycholique, d’efficacité remarquable, doit être prescrit précocement afin d’éviter les complications et la récidive de la lithiase après cholécystectomie, ainsi que la ductopénie qui peut évoluer vers la cirrhose.
→ calcul biliaire, cholécystectomie, urso-désoxycholique (acide), ductopénie
MKKS gene sigle angl. pour McKusick-Kaufman syndrome
Gène localisé en 20p12 qui provoque la formation d’une protéine dont le rôle est important dans la formation du cœur, des membres et du système de reproduction.
La structure de cette protéine suggère qu’elle peut jouer un rôle de cohésion des autres protéines car elle aide le repli des protéines et les anomalies de plicature interviennent sur les fonctions. A l’intérieur de la cellule, la protéine MKKS est associée à la structure du centrosome lequel joue un rôle dans la division cellulaire et l’assemblage des microtubules.
Les mutations du gene MKKS sont à l’origine du syndrome de Bardet-Biedl et du syndrome de McKusick-Kaufman.
Syn. Bardet-Biedl syndrome 6 protein, BBS6, HMCS, KMS, MKKS_HUMAN, MKS
→ McKusick-Kaufman syndrome, Bardet-Biedl (syndrome de), BBS genes, protéines BBS
peptide signal n.m.
signal peptide
Chaîne peptidique d'une vingtaine d'acides aminés synthétisée au début de la traduction d'un ARN messager, destinée à être détachée de la protéine correspondante après son passage dans la citerne du réticulum endoplasmique et qui constitue un signal pour la machinerie cellulaire indiquant que cette protéine est destinée à l'exportation.
Cette séquence riche en acides aminés hydrophobes permet à la protéine de traverser la membrane du réticulum et sert de peptide d'adressage. De telles séquences sont spécifiques des protéines qui doivent être sécrétées ou insérées dans les membranes cellulaires.
Syn. séquence signal
periostine n.f.
periostin
Protéine de la matrice cellulaire de 90 kDa, appelée aussi facteur ostéoblastique spécifique de type 2 (« osteoblastic specific factor 2 ») parce que produite par les ostéoblastes, exprimée essentiellement dans le périoste et le ligament périodontal, intervenant dans l’embryogenèse, les interactions cellules-matrice, la migration des cellules inflammatoires, la réaction stromale, les métastases des cancers, et le développement de la fibrose.
La protéine comporte un domaine EMI N-terminal riche en cystéine qui est le site d’interaction avec les autres protéines dont le collagène I et la fibronectine. Présente à l’état physiologique au cours du développement embryonnaire et, à l’âge adulte, dans le périoste, elle est réexprimée dans les stromas de nombreux cancers et les tissus entamant un processus de fibrose. Sans cette protéine, la cellule souche cancéreuse ne peut pas développer des métastases. Sa réexpression dans les tissus lésés promeut la conversion en fibroblastes des cellules épithéliales et la synthèse de collagène I. Sa production est stimulée par le facteur de croissance transformant (TGF) bêta. Elle constitue un facteur essentiel du remodelage du tissu rénal.
Ilaria Malanchi et J. Huelsken, chercheurs en activités cancérologiques en Suisse (2011)
pharmacologie inverse l.f.
Pharmacologie de développement récent, qui résulte de l'isolement dans le génome de gènes identifiés par homologie avec d'autres gènes ou à la suite de séquençages industriels sans sélection préalable.
Ces gènes exprimés dans les cellules pouvant les rendre sensibles à l'action de certaines substances, on en déduit qu'ils codent pour des enzymes ou des récepteurs actifs pharmacologiquement.
Cette pharmacologie suit donc une démarche qui va du gène à la fonction, alors que la pharmacologie moléculaire traditionnelle procédait de la fonction à la protéine puis au gène : elle recherchait une protéine douée d'activité biologique dite pharmacologique, en se fondant sur l'effet de substances sur certaines cellules. Le biochimiste isolait la protéine et, par synthèse d'oligonucléotides basés sur la séquence, localisait le gène correspondant.
La pharmacologie inverse a ainsi identifié de nombreux sous-types de récepteurs, par ex. de la sérotonine (14 sous-types au lieu de 3 ou 4 attendus de la pharmacologie classique) ou de la dopamine (7 au lieu des 2 connus), etc.
prépro-
Préfixe réservé à une protéine telle qu'elle est synthétisée sur les ribosomes possédant du côté NH2-terminal une séquence signal lui permettant de traverser la membrane du réticulum, et destinée à être transformée secondairement en une autre protéine (pro-), elle-même précurseur d'une protéine active, par ex. hormonale.
PRNP gene sigle angl. pour prion protein
Gène localisé en 20p13 qui code pour la constitution de la protéine prion (PrP) active dans le cerveau et plusieurs autres tissus.
Bien que la fonction précise de cette protéine ne soit pas connue, un rôle important est proposé dans plusieurs processus importants qui comprennent le transport du cuivre à l’intérieur de la cellule et la protection des neurones. Un rôle de la PrP dans la formation des synapses est possible. Plusieurs formes de PrP ont été identifiées : la protéine normale est désignée par le sigle PrPc pour la distinguer des formes anormales PrPSc.
Plus de 30 mutations de ce gène ont été indentifiées dans les formes familiales de maladies à prions (maladie de Creutzfeld-Jacob, syndrome de Gerstmann-Sträussler-Scheinker, insomnie fatale familiale. Le changement ou l’addition d’un acide aminé de la PrP est à l’origine de ces affections. La PrPsc pourrait se lier à la PrPc et provoquer sa transformation en PrPsc.
D’autres mutations de ce gène interviennent dans l’apparition de la maladie de Huntington et de la maladie de Wilson.
Syn. AltPrP, ASCR, CD230 antigen, GSS, MGC26679, PRIO_HUMAN, prion protein (p27-30) (Creutzfeldt-Jakob disease, Gerstmann-Straüssler-Scheinker syndrome, fatal familial insomnia), PRIP, PrP, PrP27-30, PrP33-35C.
→ prion, Creutzfeld-Jacob (maladie de), Gerstmann-Sträussler-Scheinker (syndrome de), insomnie fatale familiale
[D1,D5,E1,H1,Q3]
Édit. 2017
progérine n.f.
progerin
Protéine anormale provenant d’une mutation du gène LMNA (chromosome 1) codant pour la lamine, protéine tapissant normalement la face interne de la membrane nucleaire (la lamina nucléaire) et constituant de la structure du noyau, responsable de la progeria d’Hutchinson-Gilford.
Normalement la prélamine A, codée par le gène LMNA, se fixe sur la membrane nucléaire. La mutation entraîne la substitution d’un nucléotide de cytosine par une thymine (en position 1824). Il s’ensuit au cours de l’épissage des exons (avec suppression des introns) la perte pour la protéine pré-lamine d’une cinquantaine d’acides aminés ; la prélamine ainsi amputée prend le nom de progérine. Celle-ci ne peut subir les modifications post traductionnelles induites normalement par une métalloprotéase à zinc dont la séquence cible se trouve dans la partie éliminée. La progérine reste fixée à la membrane, remplace la lamine et ne peut participer à la structure et au métabolisme intranucléaire normalement exercés par la lamine.
Une progérine intervient également dans la réduction des télomères des chromosomes, témoin du vieillissement des cellules. Sa présence a été constatée dans les cellules sénescentes à télomères courts.
J. Hutchinson, Sir, chirurgien et anatomopathologiste britannique (1886) ; H. Gilford, chirurgien britannique (1897)
Étym. d’après progeria : gr. pro : avant ; gerôn : vieillard
→ progeria d'Hutchinson-Gilford, laminopathie, lamine
protéine cone-rod homeobox n.f.
cone-rod homeobox protein
Protéine de 299 acides aminés (32 kDa) impliquée dans le développement des photorécepteurs de la rétine.
La protéine cone-rod homeobox est un facteur de transcription pour de nombreux gènes rétiniens. Elle est exprimée dans les cellules photo-réceptrices de la rétine et joue un rôle crucial dans leur différentiation. Des mutations de cette protéine sont responsables de la dystrophie des cônes et bâtonnets et de formes dominantes d’amaurose congénitale de Leber et de rétinite pigmentaire de survenue tardive.
régulon n.m.
regulon
Opéron composé de plusieurs gènes concourant à la régulation de la composition du milieu intracellulaire.
Des régulons sont décrits pour des cellules bactériennes. P. ex. le Pho-régulon d'Escherichia coli est un opéron de 4 gènes impliqués dans la régulation de l'approvisionnement de la cellule en ions phosphate lorsqu'elle est placée dans un environnement pauvre en phosphates : les 4 gènes de ce régulon correspondent respectivement, PhoA à une phosphatase alcaline, PhoS (PstS) à une protéine liant le phosphate, PhoE à une protéine de perméation de la membrane externe (porine E), et ugpB à une protéine liant le glycérol-3-phosphate, autre source de phosphate pour la cellule.
→ opéron
répétition tétratricopeptide l.m.
tetratricopeptide repeat
Séquence d’acides aminés formant des hélices répétées en tandem.
Les répétitions tétratricopeptides sont impliquées dans les interactions protéine-protéine. Les hélices sont arrangées deux par deux pour former des structures en épingle à cheveux de 34 acides aminés. Elles peuvent être répétées entre 3 et 16 fois dans une même protéine. On les trouve principalement dans de nombreuses protéines chaperonnes et dans des protéines servant de transporteurs.
SLC12A1gene sigle angl. pour solute carrier family 12 member 1
Gène codant le cotransporteur électroneutre Na+, K+, 2 Cl- (NKCC2) de la branche large ascendante de l’Anse de Henle du néphron.
SLC12A1 est situé sur le chromosome 15 (15q21). Il code pour une protéine membranaire de 1095 acides aminés située au pôle apical des cellules épithéliales de la branche large ascendante de l’Anse de Henle du néphron. Cette protéine est un cotransporteur Na+, K+, 2 Cl- électroneutre. Elle assure la réabsorption d’environ 25% du sodium filtré. Cette partie de l’anse de Henle étant imperméable à l’eau, l’urine se dilue et son osmolalité est inférieure à celle du plasma à son entrée dans le tube contourné distal cortical. NKCC2 est très sensible aux diurétiques de l’Anse, bumétanide et furosémide, qui agissent par compétition avec Cl- sur son site de liaison à ce transporteur. L’épissage alternatif du gène conduit à la formation de multiples variants du transcrit codant pour différentes isoformes. Le cotransporteur NKCC2 est stimulé par phosphorylation induite par l’AMP cyclique qui active la protéine kinase A.
Des mutations avec perte de fonction affectent le gène conduisant au syndrome de Bartter que caractérisent une alcalose hypokaliémique, des concentrations plasmatiques élevées de rénine et d’aldostérone, une pression sanguine basse et une résistance vasculaire à l’angiotensine II. Deux formes de la maladie ont été décrites: une forme anténatale ou infantile avec polyhydramnios, prématurité, polyurie, déshydratation, hypercalciurie et néphrocalcinose, une forme classique avec polyurie, déshydratation et retard staturo-pondéral. La transmission se fait sur le mode autosomique récessif.
→ cotransporteur NaKCl de type 2 (NKCC2), Bartter (syndrome de)
SRY gene sigle angl. pour Sex determining Region of Y chromosome
SRY gene,
Situé sur le bras court du chromosome Y en Yp11.31, le gène SRY code pour la protéine TDF (testing-determining factor) responsable du sexe masculin par différenciation en testicules des gonades indifférenciées de l’embryon.
L’évolution des crêtes génitales se produit vers la septième semaine embryonnaire. Le gène SRY induit l’expression du gène SF1 (locus en 9q) codant pour la protéine SF1 (steroïdogenic factor 1). Celle-ci entraîne l’évolution du canal de Wolff en tractus génital masculin et, dans les cellules de Leydig, à partir du cholestérol, la synthèse de la testostérone facteur déterminant du phénotype masculin. Dans les cellules de Sertoli la protéine SF1 active le gène de l’hormone antimullérienne AMH (antimullerian hormone), (locus en 19p), provoquant la régression des canaux de Müller, ébauches des organes féminins internes.
Des altérations du gène SRY peuvent s’observer ; il peut être absent, non fonctionnel, muté ou transposé sur le chromosome X. Chez un sujet génétiquement XY, son absence ou son inactivation par mutation entraîne un phénotype féminin par expression du gène DAX1 (locus en Xp21.2-21.3) inhibant la masculinisation par neutralisation de SF1 (ce peut être le cas du syndrome de Swyer). Chez un sujet XX la présence d’un gène SRY fonctionnel entraîne un phénotype masculin.
Les altérations du gène SRY peuvent expliquer les désordres du développement sexuel : il y a une discordance entre l’aspect morphologique (ou sexe phénotypique) et la fonction cérébrale, psychique, liée au taux d’hormone circulant et qui reste fonction du sexe génétique. L’identité sexuelle ressentie (angl. gender) est alors à l’opposé de l’aspect morphologique.
H. Benjamin, médecin endocrinologue et sexologue américain (1966) ; G. I. M. Swyer, médecin endocrinologue britannique (1955)
→ Benjamin (syndrome de), Swyer (syndrome de)
thrombomoduline n.f.
thrombomodulin
Glycoprotéine membranaire ancrée dans la membrane cellulaire et exposant à l'extérieur une partie protéique glycosylée.
Elle est exprimée par plusieurs cellules adultes et embryonnaires, elle est d'ailleurs connue à ce titre plus souvent sous le nom de fœtomoduline.
Son rôle a particulièrement été étudié pour la cellule endothéliale, car elle joue un rôle clef dans le système anticoagulant de la protéine C. Elle fixe la thrombine circulante et forme un complexe d'activation de la protéine C. La protéine C activée ainsi générée peut exercer une activité inhibitrice de la coagulation. Une partie de la thrombomoduline membranaire passe dans la circulation, où elle peut être dosée par un dosage ELISA. La mesure de la forme circulante thrombomoduline est considérée comme un marqueur d'activation et/ou de lésion de l'endothélium vasculaire.
Wiskott-Aldrich (syndrome de) l.m
Wiskott-Aldrich’s syndrome
Maladie génétique liée au chromosome X responsable d’un déficit immunitaire primaire récessif causé par l’absence de la protéine WASp (Wiskott-Aldrich syndrome protein) dans les leucocytes et se traduisant par des infections bactériennes ou virales répétées, un eczéma sévère, des hémorragies avec thrombopénie et des manifestations auto-immunes.
Le syndrome de Wiskott-Aldrich est rare (1/100 000 naissances). La maladie frappe les garçons. Les filles porteuses de la mutation ne sont pas malades. La protéine Wasp est un régulateur de l’actine du cytosquelette et de la signalisation cellulaire dans les leucocytes T et B. Les malades sont traités par greffe de moelle allogénique et, plus récemment, thérapie génique par introduction in vitro du gène dans des cellules souches hématopoïétiques autologues.
Le gène muté code pour la protéine "WASp" agissant sur la prolifération et la différentiation des cellules progénitrices hématopoïétiques ; son locus (IMD2) est en Xp11. 22-23. L’affection est liée au sexe récessive (MIM 301000).
P.G. Werlhof, médecin et poète allemand (1735) ; A. Wiskott, médecin allemand (1937) ; R. Aldrich, pédiatre américain (1954)
Syn. Aldrich (syndrome d'), Werlhof (maladie de)
intégrine n.f.
intégrin
Protéine transmembranaire jouant un rôle de récepteur permettant la mise en relation d'une protéine du milieu extracellulaire avec une protéine du cytosquelette intracellulaire.
De structure hétérodimérique αβ, les intégrines sont classées en trois sous-familles selon la nature de leur chaîne β : β1, dites intégrines VLA, dont fait partie le récepteur des fibronectines, β2 ou CD18, comme le récepteur d'adhésion des leucocytes, et β3, dites intégrines de cytoadhésion, dont fait partie le récepteur de la vitronectine. La teneur du plasma humain en β1-intégrines est voisine de 2µg/mL, celle des β3-intégrines de 5 µg ; ces teneurs augmentent au cours des hépatites chroniques et des cirrhoses.
→ fibronectine, vitronectine, cirrhose hépatique, hépatite chronique
[C1,C3]
Édit. 2018
protéine de fusion PML/RAR alpha l.f.
PML/RAR alpha fusion protein
Protéine de fusion résultant de la translocation réciproque t (15;17) (q22;21), trouvée chez les patients atteints de leucémie aigüe promyélocytaire.
PML (promyelocytic leukemia) est une protéine participant au contrôle de la prolifération et de la survie cellulaire, tandis que RAR alpha (retinoic acid receptor alpha) est un récepteur de l'acide rétinoïque qui, après association avec un autre récepteur nucléaire, RXR, se lie à la région promotrice de ses gènes cibles pour activer leur transcription. La protéine de fusion PML/RAR alpha empêche l'action des rétinoïdes sur la lignée promyélocytaire et bloque leur différenciation à un stade précoce, jouant ainsi un rôle primordial dans la survenue des leucémies aigües promyélocytaires
Sigle PML/RAR alpha
Réf. de Thé H, Chomienne C, Lanotte M, Degos L, Dejean A., Nature, 1990
→ translocation, protéine de fusion, leucémie aiguë promyélocytaire, acide rétinoïque
[F1, Q1]
Édit. 2018
protéine PML l. f.
PML protein
Protéine contrôlant la prolifération et la survie cellulaire.
Dans la leucémie aigüe promyélocytaire, une translocation chromosomique fait disparaître la protéine PML normale qui est remplacée par une protéine de fusion PML/RAR dépourvue d'activité anti-tumorale.
Sigle PML
→ leucémie aigüe promyélocytaire, protéine de fusion PML/RAR
[C1, C3, F1, Q1]
Édit. 2018