lactate-déshydrogénase n.f.
lactate dehydrogenase
Enzyme catalysant la déshydrogénation de l'acide lactique en acide pyruvique et la réaction inverse.
Selon la stéréospécificité du substrat, on distingue des D-lacticodéshydrogénases, présentes chez certaines bactéries, et les L-lacticodéshydrogénases, universellement répandues. Les L-lacticodéshydrogénases des microorganismes sont des enzymes flaviniques contenant généralement du fer non héminique et un cytochrome du type b. Les L-lacticodéshydrogénases cytoplasmiques des tissus animaux sont des enzymes qui transfèrent les atomes d'hydrogène sur le NAD, en position A. Elles sont constituées de quatre chaînes peptidiques prises parmi deux types de chaînes, A et B. Elle forment ainsi 5 isoenzymes, séparables par électrophorèse, A4, A3B, A2B2, AB3, B4. Dans les muscles et le foie on trouve surtout B4 et AB3 ; dans le cœur, le rein et le cerveau surtout A4. La présence de cet enzyme dans le plasma sanguin révèle une altération d'un tissu ; le type d'isoenzymes mis en évidence sur le diagramme électrophorétique peut renseigner sur l'affection en cause : hépatite, infarctus du myocarde, ou autre.
Syn. lacticodéshydrogénase
L-galactonolactone-déshydrogénase n.f.
Enzyme catalysant la déshydrogénation de la
L-galactonolactone en acide ascorbique.
C'est un enzyme flavinique à fonction thiol, présent dans les mitochondries des végétaux et du foie des animaux, à l'exception du Cobaye, des Primates et de l'Homme pour lesquels l'acide ascorbique est une vitamine. Cet enzyme est aussi appelé L-gulonolactone-déshydrogénase, car il agit sur les deux isomères.
L-iditol-déshydrogénase .
L-iditol dehydrogenase
malate-déshydrogénase n.f.
malate dehydrogenase
Enzyme qui catalyse d'une façon réversible la déshydrogénation du L-malate en oxaloacétate en transférant les hydrogènes sur le NAD (nicotinamide-adénine-dinucléotide).
La malate-déshydrogénase des mitochondries joue un rôle dans le cycle tricarboxylique et dans la gluconéogénèse ; une autre malate-déshydrogénase présente dans le cytoplasme participe au cycle de l'oxaloacétate qui sert à la lipogénèse, ainsi qu'au cycle du transport de malate pour la gluconéogénèse.
Syn. malicodéshydrogénase
NADH déshydrogénase l.f.
NADH dehydrogenase
hosphogluconate déshydrogénase n.f.
phosphogluconic dehydrogenase
Enzyme catalysant la déshydrogénation du phospho-6-gluconate, portant les hydrogènes sur le NADP et formant un 3-cétophosphogluconate instable qui se décarboxyle en ribulose-5-phosphate.
Il est présent dans tous les tissus et joue un rôle important dans le catabolisme du glucose par la voie des pentose-phosphates, voie qui permet la formation de NADPH nécessaire aux biosynthèses réductrices. Son action nécessite la présence d'ions Mn2+. Le dosage de la phospho-6-gluconate-déshydrogénase dans le liquide vaginal constitue un moyen de dépistage des cancers du col et du corps de l'utérus, la présence de cet enzyme étant, dans la très grande majorité des cas, liée à l'existence d'un cancer.
phosphoglycéraldéhyde-déshydrogénase n.f.
phosphoglyceraldehyde-dehydrogenase
Enzyme catalysant la déshydrogénation du phosphoglycéraldéhyde en diphospho-1,3-glycérate, en présence d'acide phosphorique et de NAD+ qui se trouve réduit en NADH,H+.
Cette réaction est la plus importante de la glycolyse puisque c'est elle qui transforme l'énergie d'oxydation en une énergie de liaison anhydride phosphorique (oxydoréduction phosphorylante).
La phosphoglycéraldéhyde-déshydrogénase est présente dans toutes les cellules vivantes, et représente 10 % des protéines de la levure. Elle contient du zinc et a dans son site actif une fonction thiol, qui intervient dans la réaction en se liant à la fonction aldéhyde, liaison que le transfert d'hydrogène transforme en liaison anhydride acyl-thiol. Elle est inhibée par les réactifs des fonctions thiol (p-chloromer
Syn. glycéraldéhyde-3-phosphate-déshydrogénase
pyruvate-déshydrogénase n.f.
pyruvate-dehydrogenase
Enzyme catalysant l'oxydation décarboxylante du pyruvate dans le règne animal.
Il catalyse la décarboxylation de l'acide pyruvique lié au thiamine-pyrophosphate, en formant une combinaison de l'acétaldéhyde avec ce coenzyme, puis le transfert d'hydrogène et du radical acétyle sur l'acide lipoïque. Le radical acétyle est secondairement transféré sur le coenzyme A ou, chez certaines bactéries, sur l'acide phosphorique.
L'enzyme est constitué de 3 sousunités : E1 ou pyruvate-décarboxylase, E2 ou lipoyltransacétylase, E3 ou dihydrolipoyl-déshydrogénase.
Des pyruvate-déshydrogénases ont été purifiées à partir de mitochondries de tissus animaux et à partir d'Escherichia coli. D'autres ont été trouvées chez les bactéries : elles n'utilisent pas l'acide lipoïque, mais oxydent le pyruvate en acétate, anhydride carbonique et eau, portant les électrons sur le dioxygène par un système cytochromique. Un auto-anticorps dirigé contre la lipoyl-transacylase E2 est responsable d'un syndrome de cirrhose biliaire (anticorps anti-mitochondrie).
Syn. pyruvate-décarboxylase oxydative
rétinol-déshydrogénase n.f.
retinol dehydrogenase
Enzyme à NAD catalysant la déshydrogénation de la fonction alcool du rétinol en fonction aldéhyde ; cet enzyme agit dans la rétine pour le cycle métabolique du rétinal.
sorbitol-déshydrogénase n.f.
sorbitol dehydrogenase
Enzyme isolé du foie et des vésicules séminales, qui catalyse la déshydrogénation du sorbitol.
Syn. L-iditol-déshydrogénase
succinate-déshydrogénase n.f.
succinate dehydrogenase
Enzyme catalysant la déshydrogénation du succinate en fumarate.
La succinate déshydrogénase est une enzyme de la membrane mitochondriale qui fait partie du cycle de l’acide citrique ou cycle de Krebs. Elle constitue le complexe II de la chaîne mitochondriale des transporteurs d’électrons, responsable de la production d’énergie dans les cellules. Elle est constituée de quatre sous-unités :deux sous-unités catalytiques, SDHA et SDHB, et deux sous-unités servant à l’ancrage dans la membrane mitochondriale, SDHC et SDHD. La sous-unité SDHA est couplée au co-enzyme « flavine-adénine-dinucléotide » (FAD) par une laison covalente.
Des mutations de SDHA sont responsables de pathologies mitochondriales pouvant entraîner des anomalies cérébrales, cardiaques, musculaires, hépatiques, rénales et osseuses chez l’enfant, ainsi que des tableaux de myopathie chez l’adulte. Des mutations de SDHB, SDHC ou SDHD ont été trouvées dans le syndrome de paragangliome-phéochromocytome familial.
Syn. succinyldéshydrogénase
→ FAD
tartrate-déshydrogénase n.f.
tartrate dehydrogenase
Enzyme catalysant la déshydrogénation de l'acide tartrique en acide oxaloglycolique (ou dihydroxyfumarique).
Les tissus animaux (foie, rein, etc.) contiennent une tartrate-déshydrogénase à nicotinamide-adénine-dinucléotide (NAD).
UDPG-déshydrogénase abrév.f. pour
→ Uridine-DiPhosphate-Glucose-déshydrogénase
xanthine-déshydrogénase n.f.]
xanthine dehydrogenase
Enzyme présente dans la plupart des tissus catalysant la dégradation des bases puriques en acide urique (de l'hypoxanthine en xanthine et de la xanthine en acide urique).
L'allopurinol et le thiopurinol sont des inhibiteurs compétitifs de l'enzyme.
L'absence congénitale de cet enzyme entraîne une xanthinurie.
Edit. 2017/2
→ uricogénèse, xanthinurie, purique (base), acide urique
[C1]
xylitol-déshydrogénase n.f.
xylitol dehydrogenase
Enzyme catalysant la déshydrogénation du xylitol en xylulose.
Il existe dans le foie des mammifères deux xylitol-déshydrogénases, l'une à NAD, qui catalyse réversiblement la formation du L-xylulose, l'autre à NADP, qui catalyse la formation du D-xylulose.
[B1]
dihydropyrimidine déshydrogénase n.f.
dihydropyrimidine dehydrogenase
Enzyme catalysant la réduction de la thymine et de l’uracile en dihydrothymine et dihydrouracile, première étape de leur catabolisme.
La dihydropyrimidine déshydrogénase joue un rôle important en thérapeutique cancérologique. Elle est en effet responsable de la transformation du 5-fluorouracile (5-FU) en dihydro-5-fluorouracile inactif. Un déficit total ou partiel en dihydropyrimidine déshydrogénase entraîne chez les patients traités par le 5-FU un surdosage responsable de phénomènes toxiques, notamment hématologiques et digestifs.
→ thymine, uracile, fluorouracile
[C1,F2,G5]
Édit. 2018
11-bêta-hydroxystéroide déshydrogénase n.f.
Complexe enzymatique microsomial responsable de l’interconversion du cortisol en cortisone et inversement.
La 11-bêta-déshydrogénase est codée par le gène HSD11B2. L’enzyme existe cez l’Homme sous deux isoformes, le type 1 et le type 2.
Le type 1 est exprimé principalement dans le foie, le tissu adipeux et le système nerveux central. Il fonctionne principalement dans le sens cortisone→cortisol. Son rôle est donc de réduire la cortisone inactive en cortisol actif.
Le type 2 est exprimé principalement dans le rein, le poumon, le colon, les glandes salivaires, le placenta, certains neurones et le foie. Il fonctionne exclusivement dans le sens cortisol→cortisone. Son rôle est donc d’oxyder le cortisol actif en cortisone inactive, empêchant la cortisol en excès de stimuler les récepteurs des minéralo-corticoïdes, cette stimulation aberrante pouvant entraîner une hypertension artérielle.
Syn. corticostéroide 11-oxo-réductase
→ HSD11B2 gene, cortisol, cortisone, hormones minéralocorticoïdes
[O4]
Édit. 2018
inhibiteurs de la succinate-déshydrogénase l.m.p.
succinate deshydrogenase inhibitor
Molécules largement utilisées en agriculture comme pesticides sans spécificité d’espèces, source possible de dysfonctionnements mitochondriaux chez l’animal et l’Homme lorsque elles sont utilisées en milieu ouvert.
[G4]
Édit. 2020
glutaryl-coenzyme A déshydrogénase n.f.
glutaryl-coenzyme A dehydrogenase
Enzyme catalysant la décarboxylation oxydative du glutaryl-coenzyme A en crotonyl-coenzyme A.
Cette enzyme est impliquée dans la voie de dégradation de la lysine, de l'hydroxylysine et du tryptophane. Un déficit en glutaryl-coenzyme A déshydrogénase est responsable de la maladie appelée acidurie glutarique de type I.
→ acidurie glutarique de type 1
[C1, C2]
Édit. 2020
isovaléryl-coenzyme A déshydrogénase n.f.
isovaleryl-coenzyme A dehydrogenase
Enzyme du métabolisme de la leucine catalysant la conversion de l'isovaléryl-coenzyme A en 3-méthyl-crotonyl-coenzyme A.
Un déficit en isovaléryl-coenzyme A est responsable de la maladie métabolique héréditaire appelée acidurie isovalérique.
→ leucine, acidémie isovalérique
[C1, O1, Q2, R1]
Édit. 2020
isovaléryl-coenzyme A déshydrogénase n.f.
isovaleryl-coenzyme A dehydrogenase
Enzyme du métabolisme de la leucine catalysant la conversion de l'isovaléryl-coenzyme A en 3-méthyl-crotonyl-coenzyme A.
Un déficit en isovaléryl-coenzyme A est responsable de la maladie métabolique héréditaire appelée acidurie isovalérique.
→ leucine, acidémie isovalérique
[C1, Q2]
Édit. 2020
bloc de la 3 bêta-hydroxystéroïde déshydrogénase l.m.
block of the 3β-hydroxysteroid dehydrogenase.
A. M. Bongiovanni, pédiatre américain (1962)
→ déficit en 3β-hydroxystéroïde déshydrogénase, Bongiovanni (syndrome de), hyperplasie congénitale des surrénales
[O4]
Édit. 2020