semialdéhyde succinique-déshydrogénase (déficit en) l.m
succinic semialdehyde dehydrogenase deficiency
→ acidurie 4 hydroxy-butyrique
sorbitol-déshydrogénase n.f.
sorbitol dehydrogenase
Enzyme isolé du foie et des vésicules séminales, qui catalyse la déshydrogénation du sorbitol.
Syn. L-iditol-déshydrogénase
succinate-déshydrogénase n.f.
succinate dehydrogenase
Enzyme catalysant la déshydrogénation du succinate en fumarate.
La succinate déshydrogénase est une enzyme de la membrane mitochondriale qui fait partie du cycle de l’acide citrique ou cycle de Krebs. Elle constitue le complexe II de la chaîne mitochondriale des transporteurs d’électrons, responsable de la production d’énergie dans les cellules. Elle est constituée de quatre sous-unités :deux sous-unités catalytiques, SDHA et SDHB, et deux sous-unités servant à l’ancrage dans la membrane mitochondriale, SDHC et SDHD. La sous-unité SDHA est couplée au co-enzyme « flavine-adénine-dinucléotide » (FAD) par une laison covalente.
Des mutations de SDHA sont responsables de pathologies mitochondriales pouvant entraîner des anomalies cérébrales, cardiaques, musculaires, hépatiques, rénales et osseuses chez l’enfant, ainsi que des tableaux de myopathie chez l’adulte. Des mutations de SDHB, SDHC ou SDHD ont été trouvées dans le syndrome de paragangliome-phéochromocytome familial.
Syn. succinyldéshydrogénase
→ FAD
tartrate-déshydrogénase n.f.
tartrate dehydrogenase
Enzyme catalysant la déshydrogénation de l'acide tartrique en acide oxaloglycolique (ou dihydroxyfumarique).
Les tissus animaux (foie, rein, etc.) contiennent une tartrate-déshydrogénase à nicotinamide-adénine-dinucléotide (NAD).
UDPG-déshydrogénase abrév.f. pour
→ Uridine-DiPhosphate-Glucose-déshydrogénase
uridine-diphosphate-glucose-déshydrogénase n.f.
uridine diphosphate glucose dehydrogenase
Enzyme catalysant la déshydrogénation de la fonction alcool primaire du glucose de l'UDPG pour former l'UDP-glucuronate.
Présent dans le foie des mammifères et dans les tissus végétaux, il porte les hydrogènes en position B sur le NAD. Il est nécessaire à la formation de tous les dérivés biologiques de l'acide glucuronique (mucopolysaccharides, glucuroconjugués).
Abrév. UDPG-déshydrogénase
xylitol-déshydrogénase n.f.
xylitol dehydrogenase
Enzyme catalysant la déshydrogénation du xylitol en xylulose.
Il existe dans le foie des mammifères deux xylitol-déshydrogénases, l'une à NAD, qui catalyse réversiblement la formation du L-xylulose, l'autre à NADP, qui catalyse la formation du D-xylulose.
[B1]
dihydropyrimidine déshydrogénase n.f.
dihydropyrimidine dehydrogenase
Enzyme catalysant la réduction de la thymine et de l’uracile en dihydrothymine et dihydrouracile, première étape de leur catabolisme.
La dihydropyrimidine déshydrogénase joue un rôle important en thérapeutique cancérologique. Elle est en effet responsable de la transformation du 5-fluorouracile (5-FU) en dihydro-5-fluorouracile inactif. Un déficit total ou partiel en dihydropyrimidine déshydrogénase entraîne chez les patients traités par le 5-FU un surdosage responsable de phénomènes toxiques, notamment hématologiques et digestifs.
→ thymine, uracile, fluorouracile
[C1,F2,G5]
Édit. 2018
glucose-6-phosphate déshydrogénase (déficit en) l.m.
glucose-6-phosphate deshydrogenase deficiency, G6PD
Déficit enzymatique érythrocytaire, le plus répandu dans le monde, responsable d’hémolyse.
Cette maladie était dénommée « favisme » car l'ingestion de fèves qui contiennent des substances oxydantes, peut provoquer des crises d'hémolyse aigüe. Le philosophe grec Pythagore aurait recommandé de ne pas manger de fèves par crainte de la maladie. En 1956, Carson établit une relation entre le déficit enzymatique et la survenue d'anémie chez les patients prenant de la primaquine, un médicament contre le paludisme. Cette même année, Crosby fait la relation entre cette maladie et le favisme. Le gène responsable (G6PD) est séquencé en 1986 permettant de découvrir plus d'une centaine de mutations de ce dernier.
Sa répartition couvre l’Afrique, l’Inde, le bassin méditerranéen, le Moyen-Orient et le sud-est asiatique. Les migrations de populations font qu'aujourd'hui, il ne s'agit plus d'un déficit rare, et on estime qu'un minimum de 100 000 à 200 000 déficitaires vivent en France. Ce déficit toucherait entre 100 et 400 millions d’individus. Dans certaines régions d’Afrique centrale, la fréquence des porteurs sains dépasse 15% de la population.
La maladie est transmise génétiquement sur le mode récessif, lié au chromosome sexuel X où se situe le gène G6PD produisant l'enzyme (bras long du chromosome X). Elle est essentiellement exprimée chez les sujets de sexe masculin (XY) dits hémizygotes, car ils possèdent un seul allèle du gène (sur l’X). La maladie, chez les filles homozygotes, a la même traduction que chez les garçons.
Le déficit en glucose-6-phosphate déshydrogénase bloque la première réaction d'oxydation de la voie des pentoses phosphates. Ainsi, la sous-production de NADPH qui en résulte, réduit fortement les capacités cellulaires à lutter contre le stress oxydant. Les hématies utilisent la voie des pentoses phosphates pour créer du NADPH nécessaire à la formation du glutathion, l'autre voie classique, utilisant les mitochondries n'existant pas dans les globules rouges. Ce dernier est impliqué dans la diminution du stress oxydatif du globule rouge. L'hématie, sa membrane cellulaire ainsi fragilisée, sera détruite ce qui provoquera une anémie par hémolyse et un ictère.
Avoir un déficit en G6PD ne signifie pas forcément être malade. En effet, sans accident particulier, la personne est bien portante, ne se plaignant de rien et avec une espérance de vie normale. Elle devra, durant toute sa vie, connaître et respecter certaines consignes pour éviter les complications auxquelles le prédispose ce déficit. Sa gravité et les circonstances déclenchantes varient d'un individu à l'autre, en raison des nombreuses mutations possibles du gène responsable avec des conséquences variables sur l'activité de la G6PD.
Les mesures principales à recommander sont préventives en évitant de ne jamais ingérer de fèves et ne jamais être traité avec certains médicaments (comme les anti-paludiques par exemple) et autres substances oxydantes. À contrario, il est établi que le déficit en G6PD protège du paludisme en favorisant la phagocytose précoce des hématies parasitées Dans le cas contraire, elle risque une crise hémolytique aigüe. L'hémoglobine est transformée en méthémoglobine et des corps de Heinz apparaissent dans les hématies et permettent le diagnostic. Typiquement, il s'agit d'une anémie aigüe, avec un taux de réticulocytes élevés (régénérative) avec augmentation de la bilirubine non conjuguée pouvant aller jusqu'à l'apparition d’un ictère. La crise peut être causée également par des infections (en particulier, hépatites virales).
W. H. Crosby, hématologiste américain (1956) ; A. S. Alving et P. E. Carson, médecins américains (1956) ; Groupe de Travail de l’OMS (1990) ; E. Beutler, hématologiste et biochimiste américain (1991)
→ favisme , glucose-6-phosphate déshydrogénase
11-bêta-hydroxystéroide déshydrogénase n.f.
Complexe enzymatique microsomial responsable de l’interconversion du cortisol en cortisone et inversement.
La 11-bêta-déshydrogénase est codée par le gène HSD11B2. L’enzyme existe cez l’Homme sous deux isoformes, le type 1 et le type 2.
Le type 1 est exprimé principalement dans le foie, le tissu adipeux et le système nerveux central. Il fonctionne principalement dans le sens cortisone→cortisol. Son rôle est donc de réduire la cortisone inactive en cortisol actif.
Le type 2 est exprimé principalement dans le rein, le poumon, le colon, les glandes salivaires, le placenta, certains neurones et le foie. Il fonctionne exclusivement dans le sens cortisol→cortisone. Son rôle est donc d’oxyder le cortisol actif en cortisone inactive, empêchant la cortisol en excès de stimuler les récepteurs des minéralo-corticoïdes, cette stimulation aberrante pouvant entraîner une hypertension artérielle.
Syn. corticostéroide 11-oxo-réductase
→ HSD11B2 gene, cortisol, cortisone, hormones minéralocorticoïdes
[O4]
Édit. 2018
inhibiteurs de la succinate-déshydrogénase l.m.p.
succinate deshydrogenase inhibitor
Molécules largement utilisées en agriculture comme pesticides sans spécificité d’espèces, source possible de dysfonctionnements mitochondriaux chez l’animal et l’Homme lorsque elles sont utilisées en milieu ouvert.
[G4]
Édit. 2020
déficit en glutaryl-coenzyme A déshydrogénase l.m.
glutaryl-coenzyme A dehydrogenase deficiency
→ acidurie glutarique de type 1
[C1, H1, Q2]
Édit. 2020
glutaryl-coenzyme A déshydrogénase n.f.
glutaryl-coenzyme A dehydrogenase
Enzyme catalysant la décarboxylation oxydative du glutaryl-coenzyme A en crotonyl-coenzyme A.
Cette enzyme est impliquée dans la voie de dégradation de la lysine, de l'hydroxylysine et du tryptophane. Un déficit en glutaryl-coenzyme A déshydrogénase est responsable de la maladie appelée acidurie glutarique de type I.
→ acidurie glutarique de type 1
[C1, C2]
Édit. 2020
isovaléryl-coenzyme A déshydrogénase n.f.
isovaleryl-coenzyme A dehydrogenase
Enzyme du métabolisme de la leucine catalysant la conversion de l'isovaléryl-coenzyme A en 3-méthyl-crotonyl-coenzyme A.
Un déficit en isovaléryl-coenzyme A est responsable de la maladie métabolique héréditaire appelée acidurie isovalérique.
→ leucine, acidémie isovalérique
[C1, O1, Q2, R1]
Édit. 2020
isovaléryl-coenzyme A déshydrogénase n.f.
isovaleryl-coenzyme A dehydrogenase
Enzyme du métabolisme de la leucine catalysant la conversion de l'isovaléryl-coenzyme A en 3-méthyl-crotonyl-coenzyme A.
Un déficit en isovaléryl-coenzyme A est responsable de la maladie métabolique héréditaire appelée acidurie isovalérique.
→ leucine, acidémie isovalérique
[C1, Q2]
Édit. 2020
bloc de la 3 bêta-hydroxystéroïde déshydrogénase l.m.
block of the 3β-hydroxysteroid dehydrogenase.
A. M. Bongiovanni, pédiatre américain (1962)
→ déficit en 3β-hydroxystéroïde déshydrogénase, Bongiovanni (syndrome de), hyperplasie congénitale des surrénales
[O4]
Édit. 2020