calcium calmodulin-dependent serine threonine protein kinase (CASK) l. angl.
Membre de la famille des protéines kinases, activée par la calmoduline ayant fixé du calcium.
La CASK est une protéine membranaire exprimée dans tous les tissus d’origine ectodermique, principalement au niveau des synapses dans le cerveau. Des mutations de cette protéine sont impliquées dans certaines formes de retard mental.
Abrév. CASK
→ protéine kinase, calmoduline
glycine-sérine-hydroxyméthyl-transférase n.f.
lyso-phosphatidyl-sérine n.f.
lysophosphatidylserine, monoacylglycérophospho
Phospholipide provenant de l'hydrolyse d'un seul acide gras d'une phosphatidylsérine.
sérine n.f.
serine
1) Acide α-amino-β-hydroxypropionique.
Acide aminé retrouvé dans l'hydrolysat de très nombreuses protéines, notamment dans la séricine et la fibroïne de la soie.
Il appartient souvent au site actif des enzymes et notamment à celui des estérases. Avec la thréonine, il constitue la classe des acides aminés-alcool et peut être estérifié par des acides, notamment l'acide phosphorique (phosphosérine). L'acide periodique l'oxyde en ammoniac et formaldéhyde. C'est un acide aminé non indispensable, provenant de l'acide phospho-3-glycérique ou de la glycine, en raison d'une réaction d'interconversion qui lie ces deux acides aminés et qui domine leur métabolisme. Cette réaction est catalysée par la sérine-aldolase dont le coenzyme est le pyridoxal-phosphate. La sérine conduit à la glycine, tandis que son β-carbone est porté sur l'acide tétrahydrofolique et contribue ainsi à alimenter le pool des unités monocarbonées. La sérine est un acide aminé glucoformateur conduisant à l'acide pyruvique sous l'action de la sérine-déshydratase. Par transsulfuration avec l'homocystéine, la sérine conduit à la cystéine dont elle fournit tous les atomes de carbone. Sa décarboxylation conduit à l'éthanolamine et, par méthylations successives, à la choline. Cette réaction se fait plus facilement sur la sérine engagée dans une structure lipidique (phosphatidylsérine). En se condensant avec le palmityl-coenzyme A, la sérine est à l'origine de la sphingosine et, par l'intermédiaire de la glycine, à l'origine des bases puriques et des porphyrines. Elle est aussi le précurseur de la sélénocystéine.
2) Syn. impropre et déconseillé de sérum-albumine
Symb. dans la formule des protéines : S
sérine-hydrolyase n.f.
serine hydrolase
sérine-hydroxyméthylase n.f.
serine hydroxymethylase
Enzyme qui catalyse le transfert réversible du radical hydroxyméthyle de la sérine sur l'acide tétrahydrofolique en libérant la glycine.
Cet enzyme a pour coenzyme le pyridoxal-phosphate. Il joue dans tous les organismes un rôle important dans le métabolisme de la sérine, de la glycine et des radicaux monocarbonés : formation de radicaux méthyle et formyle.
Syn. sérine-hydroxyméthyl-transférase, sérine-transhydrométhylase, glycine-sérine-hydroxy
sérine-protéase n.f.
serine protease
Protéase dont le site actif contient un radical de sérine qui fixe temporairement le radical acyle détaché de la liaison peptidique.
La trypsine et la chymotrypsine sont des sérine-protéases.
Syn. protéinase
serine/threonine kinase 9 gene l.m.
[H1,H3,O1,Q1,Q2]
Édit. 2017/2
sérine-thréonine phosphoprotéine phosphatase PP1 n.f.
serine-threonine phosphoprotein phosphatase PP1
Enzyme de la famille des protéines-phosphatases, capable de déphosphoryler des protéines comportant des résidus d’acides aminés phosphorylés phosphosérine ou phosphothréonine.
La sérine-thréonine phosphoprotéine phosphatase PP1 est impliquée dans la régulation de l’activité de nombreuses protéines intervenant dans le cycle cellulaire, dans le métabolisme du glycogène, dans la contraction du cytosquelette et dans le fonctionnement de récepteurs et canaux ioniques.