glissière à leucine l.f.
leucine-zipper, leu-zipper
Domaine hydrophobe d'une protéine formé par l'accolement de deux séquences peptidiques constituées de leucines, dont les alignements sont comparables aux deux bords d'une fermeture à glissière, dite aussi fermeture éclair, et qui stabilisent un repliement de la protéine.
Ces domaines fonctionnels en trois dimensions sont observés dans les protéines ayant une forme d’hélice, contenant des répétitions régulières de résidus leucine, facilitant la dimérisation.
Les protéines pourvues de glissière à leucine sont fréquemment observées dans les facteurs de transcription. Dans des protéines dimériques contenant deux hélices alpha, ces motifs permettent la formation d'un pont entre les leucines évoquant une sorte de fermeture éclair.
Cette structure se trouve dans des protéines qui se lient aux ADN des noyaux cellulaires, comme p. ex. les proto-oncogènes c-jun ou c-fos.
Syn. fermeture éclair à leucine
→ dimérisation, leucine, transcription, proto-oncogène
[C3]
Édit. 2018
fermeture éclair à leucine l.f.
leucine-zipper, leu-zipper
Syn. glissière à leucine
[C3]
Édit. 2018