chélateurs du fer n.m.
iron chelator
Médicament capable de capter le fer en excès dans l'organisme pour l'éliminer par voie urinaire et digestive.
Deux formes de chélateurs peuvent être prescrites :
- la desferrioxamine utilisée pour traiter les surcharges en fer post-transfusionnelles. Il s'agit d'un produit d'origine bactérienne extrait de Streptomyces pilosus. Son administration se fait par voie injectable souvent par voie sous-cutanée nocturne.
- le deferiprone et le deferasirox utilisés par voie orale, chez les malades atteints de thalassémie majeure nécessitant des transfusions répétées et chez lesquelles la desferrioxamine est contrindiquée ou inadaptée. Ces médicaments ont des effets secondaires, le deferiprone peut entraîner des neutropénies et une agranulocytoses. Le deferasirox peut être à l’origine d’ une insuffisance rénale.
[G3]
anse en fil de fer l.f.
wire loop
Aspect épaissi et rigide de la paroi capillaire glomérulaire observé dans la glomérulonéphrite lupique, induit par des dépôts endomembraneux.
[M1]
Édit. 2017
capacité totale de fixation du fer l.f.
total iron binding capacity (TIBC)
Somme du fer sérique et de la quantité de fer que peut lier la transferrine, protéine porteuse.
La quantité de fer fixable sur sa protéine porteuse dépend de la concentration de cette transferrine qui est synthétisée par le foie.
Sigle CTFF
[C2,F1]
fer n.m.
iron
Élément métallique de numéro atomique 26, de masse atomique 55,85, qui fait partie des oligoéléments présents dans le corps humain à la concentration d’environ 5 p. 100 000, surtout sous forme de chromoprotéines.
Le fer est indispensable à la vie. Son métabolisme est finement régulé ; une carence ou un excès de fer peuvent avoir des effets délétères sur les cellules.
Les deux sources plasmatiques du fer sont exogènes, l’alimentation qui couvre largement les besoins, et endogène d’origine macrophagique.
L’absorption digestive du fer au niveau duodénal est de 1 à 2 mg par jour, soit le dixième du fer contenu dans les aliments. Au niveau intestinal, le fer est présent sous deux formes moléculaires le fer héminique lié à l’hème, présents dans les aliments d’origine animale, représentant 1/10 du fer alimentaire et le fer non héminique, présents dans les aliments d’origine végétale, représentant 9/10 du fer alimentaire. L’absorption du fer héminique est plus efficace que celle du fer non héminique. L’absorption est augmentée par la vitamine C et diminuée par le thé. Le fer ferrique (Fe 3+) doit être réduit en fer ferreux (Fe2+) pour pouvoir être absorbé par l’entérocyte. Cette réduction est effectuée par une enzyme de la bordure en brosse : la ferriréductase duodénale (DCYTB Duodenal Cytochrome B). Le fer ferreux est ensuite transporté à travers la bordure en brosse via le transporteur des métaux divalents DMT1 (Divalent Metal Transporter) codé par le gène SLC11A2 (solute carrier family 11, member 2), dont les mutations sont associées à des carences martiales. Le fer gagne ensuite la membrane latéro-basale de l’entérocyte où se situe la ferroportine (FPN1), seule protéine exportatrice du fer ferreux. La ferroportine est codée par le gène SLC40A1(solute carrier family 40, member 1). La mutation de ce gène est responsable d’une surcharge en fer, la maladie de la ferroportine. Le fer ferreux est ensuite exporté dans le plasma lié à la transferrine ; mais la liaison nécessite que le fer soit sous forme ferrique. Cette oxydation est médiée par l’héphaestine (HEPH), ferroxydase membranaire co-localisée au pôle baso-latéral de l’entérocyte avec la ferroportine.
La régulation de l’absorption intestinale est liée à l’hepcidine. Cette hormone régule l’absorbtion intestinale du fer et contrôle la libération du fer depuis les stocks hépatiques et les macrophages. L’expression de l’hepcidine est augmentée par des stocks élevés en fer, une infection ou un syndrome inflammatoire ; son expression est réduite en cas de carence en fer. L’hepcidine est codée par le gène HAMP (hepcidin antimicrobial peptide). Les mutations du gène HAMP sont responsables d’une surcharge en fer d’expession rapide à l’origine de l’hémochromatose juvénile.
Dans l’organisme, le fer se répartit entre les sites d’utilisation et de stockage. 70 % du fer sont utilisés dans la moelle osseuse, lié à l’hème dans l’hémoglobine des érythrocytes et aussi dans la myoglobine des cellules musculaires. Les cellules érythroïdes de la moelle osseuse sont les plus grandes consommatrices de fer. Les macrophages éliminent les érythrocytes sénescents et assurent le recyclage du fer héminique, source importante de fer pour l’érythropoïèse. Le site de stockage est le foie, notamment lorsque le fer est en excès dans le plasma.
Le fer circule dans le plasma, lié à sa protéine de transport la transferrine ou sidérophiline. A l’état normal, il existe un excès de transferrine circulante par rapport à la quantité de fer à transporter, de sorte que le coefficient de saturation de la transferrine (CST) est inférieur à 45 %. Une élévation du CST correspond à une surcharge en fer acquise ou génétique. Lorsque le CST augmente, il peut apparaître du fer non lié à la transferrine. Cette forme est captée par les cellules parenchymateuses du foie, du pancréas, du coeur et de l’hypophyse. Une part du fer non lié à la transferrine correspond à une forme circulante de fer potentiellement toxique, le fer plasmatique réactif.
Symb. Fe
→ sidérémie, ferriréductase duodénale, transporteur des métaux divalents, ferroportine, héminique, ferroportine, maladie de la ferroportine, transferrine, héphaestine, hepcidine, hémochromatose juvénile, hémoglobine, myoglobine, érythrocyte
[C2]
Édit. 2018
fer (capacité totale de fixation du) l.f.
total iron binding capacity (TIBC)
Sigle CTFF
→ capacité totale de fixation du fer
[C2,F1]
Édit. 2018
fer (élément régulateur du) l.m.
iron regulatory element (IRE), iron responsive element (IRE)
Élément localisé dans la région 5' non traduite du gène de la ferritine H, il intervient comme site de reconnaissance d'une protéine cytoplasmique qui inhibe la traduction des sous-unités de ferritine lorsque le stock en fer est bas.
L’IRE a un rôle dans la régulation du métabolisme du fer. L’IRE est une séquence nucléotidique localisée dans les régions non traduites d’un ARN m. Le système IRE est lié à l’IRP (Iron regulatory Protein). On parle de système IRE/IRP ; sur l’IRE se lie l’IRP, protéine cytoplasmique détectrice du fer. La baisse de la teneur cellulaire en fer active la fixation de l’IRE sur l’IRP, conduisant d’une part à une diminution de la synthèse de la ferritine, d’autre part à une stimulation du récepteur de la transferrine de type 1 (TFR1). L’augmentation de la teneur en fer conduit aux effets opposés. La synthèse de ferritine augmente amplifiant le stockage du fer, la synthèse du recepteur de la transferrine diminue ; il y a donc une chute de la captation cellulaire du fer.
Ce système régule les protéines liées au fer, dont le TFR1, la ferritine H, la ferritine L, la ferroportine, le transporteur des métaux divalents et la delta–aminolevulinate synthase.
→ IRP, ferritine, ferroportine, transporteur des métaux divalents, delta–aminolévulinate synthase, récepteur de la transferrine
[C2,Q1]
Édit. 2018
fer sérique l.m.
serum iron
Concentration sérique normale du fer de l'ordre de 20 mmol/L, plus élevée chez l'homme (21,5) que chez la femme (19,7).
Ce taux varie dans le nycthémère (maximum le matin). Il s'élève dans l'hémochromatose génétique, ainsi que dans la thalassémie jusqu'à des valeurs supérieures à 36 mmol/L.
[C1]
Édit. 2018
main de fer de Palfyn l.f.
J. Palfyn, chirurgien et obstétricien belge (1721)
oxyde de fer en IRM l.m.
iron oxide
[B2,B3]
Édit. 2018
Palfyn (main de fer de) l.f.
Palfyn's iron hand, Palfyn's forceps
Forceps à branches indépendantes et à cuillères pleines.
J. Palfyn, chirurgien flamand (1721)
rein en fer à cheval l.m.
horseshoe kidney
Variété la plus fréquente des symphyses rénales, unissant les deux pôles inférieurs sur la ligne médiane par une languette parenchymateuse appelée isthme.
Les deux masses rénales latérales sont bas situées et rapprochées de la ligne médiane, obliques en bas et en dedans, l'isthme en avant des gros vaisseaux centraux. Les hiles sont antérieurs, la voie excrétrice de chaque hémirein normale, la vascularisation multiple et très variable
En urographie intraveineuse, il est observé une image d'une malposition des cavités pyélocalicielles et surtout d'une inversion de leur grand axe vertical, les calices inférieurs se projetant en dedans des bassinets et convergeant l'un vers l'autre, souvent superposés au rachis.
Une telle image suggère une malrotation des reins avec fusion de leurs pôles inférieurs. Les deux reins, à la fois plus bas et plus internes que normalement, se rejoignent en un pont prérachidien parenchymateux ou fibreux. L'organe dans son ensemble forme une masse ouverte en haut. Le rein en fer à cheval inversé est encore plus rare et comporte une fusion des pôles supérieurs. L’échographie, la tomodensitométrie et l’IRM permettent d’obtenir des données plus précises.
surcharges en fer héréditaires l.f. p.
- à une anémie :
Atransferrinémie héréditaire, mutations du gène codant pour DMT1 (gène SLC11A2), transporteur du fer exprimé à la surface apicale des entérocytes du duodénum ;
- à des manifestations neurologiques :
acéruloplasminémie, maladies mitochondriales : ataxie de Friedreich (gène Frataxine) et neuroferritinopathies (gène FTL).
→ hémochromatose génétique, hémochromatose juvénile, hémochromatose secondaire, hémosidérose, atransferrinémie, acéruloplasminémie, Friedreich (ataxie de), neuroferritinopathie
syndrome des cheveux en fils de fer de Menkes l.m.
J. H. Menkes, pédiatre améicain (1962)
[A4,O6,Q2]
fer non lié à la transferrine l.m.
non bound iron with transferrine
Fer présent dans le plasma quand le coefficient de saturation de la transferrine augmente.
Le fer circule dans le plasma, à l’état physiologique, lié à sa protéine de transport, la transferrine. A l’état normal, la transferrine est en excès par rapport à la quantité de fer à transporter, de sorte que le coefficient de saturation de la transferrine est à 45 %. Lorsque le coefficient de la transferrine augmente, il apparaît dans le plasma, une forme de fer non lié à la transferrine.
Ce fer appelé parfois fer « libre »n’est pas vraiment libre car il est lié à des composés de bas poids moléculaire. Il n’en reste pas moins que ce fer représente la forme potentiellement toxique du fer circulant. Il est très avidement capté par les cellules parenchymateuses du foie, du pancréas, du cœur et de l’hypophyse. D’autre part, lorsque le coefficient de saturation de la transferrine est supérieur à 75 %, une partie du fer non lié à la transferrine correspond à une forme circulante de fer appelé fer plasmatique réactif. Il est à l’origine d’espèces radicalaires oxygénées potentiellement cytotoxiques. Les dosages du fer non lié à la transferrine et de sa composante le fer plasmatique réactif ne sont pas de pratique courante.
Syn. fer libre
→ fer, fer (capacité totale de fixation du fer), transferrine, radicaux libres
[C2,L1 ]
Édit. 2018
fer libre l.m.
Fer non lié à la transferrine
→ fer non lié à la transferrine
[C2,L1]
Édit. 2018
fer plasmatique réactif l.m.
Fer non lié à la transferrine
→ fer non lié à la transferrine
[C2,L1]
Édit. 2018