apeline n.f.
apelin
Hormone polypeptidique trouvée sous trois formes actives de longueurs différente (36, 17 et 13 acides aminés) dérivés d’un précurseur commun, la pré-proapeline, exprimée dans de nombreux tissus (coeur, cerveau, peau, poumon, tissu adipeux, muscle squelettique, ...) et impliquée dans la régulation de nombreux processus physiologique : contraction musculaire et cardiaque, équilibre hydro-électrique, angiogenèse, métabolisme énergétique, etc...
L‘apeline a été découverte selon le processus de pharmacologie inverse et a été identifiée comme le ligand d’un récepteur initialement considéré comme orphelin : le récepteur APJ, de structure voisine de celui de l’angiotensine 2.
L’apeline 17 (17 acides aminés) est prédominante dans le plasma chez l’Homme. L’apeline 13 est dégradée par l’enzyme de conversion de l’angiotensine de type 2 (ECA2). Le récepteur APJ appartient à la famille des récepteurs couplés aux protéines G. L’apeline intervient dans de nombreux domaines : inhibition de la production d’ADH, stimulation de la libération d’ACTH, effet cardiaque inotrope positif, baisse de la pression artérielle, libération de la cholécystokinine, inhibition de la sécrétion d’insuline, stimulation de la contraction musculaire. L’apeline est également un agent angiogénique et joue un rôle dans le développement cardiaque. Le système apeline/APJ pourrait constituer une cible pharmacologique intéressante pour la thérapeutique de l'obésité, du diabète, de l'insuffisance cardiaque et de la sarcopénie liée au vieillissement.
→ récepteurs couplés aux protéines G, hormone polypeptidique, angiotensine (I, II, III, IV), enzyme de conversion de l’angiotensine, hormone antidiurétique, hormone adrénocorticotrope, inotrope, cholécystokinine, insuline, facteur angiogénique, sarcopénie
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Édit. 2020