transaminase n.f.
transaminase
Famille d’enzymes catalysant le transfert d’un groupement amine (- NH2) entre deux molécules carbonées.Les transaminases (ou amino-transférases) ont pour coenzyme le pyridoxal-phosphate, qui intervient dans la réaction en se combinant à la fonction amine pour former ensuite le pyridoxamine-phosphate, qui transfère secondairement son radical NH2 sur l'accepteur. Celui-ci est presque toujours spécifiquement l'α-cétoglutarate, qui se trouve transformé en glutamate. Le substrat aminé est lui-même transformé en produit carbonylé (cétonique ou aldéhydique). Les principales transaminases sont celles qui désaminent les acides α-aminés naturels. Les deux plus actives dans les tissus sont l'alanine-transaminase (ALAT) et l'aspartate-transaminase (ASAT), anciennement appelées glutamate-pyruvate-transaminase (SGPT) et glutamate-oxaloacétate-transaminase (SGOT) en précisant les substrats de la réaction inverse:CH3-CH(NH2)-COOH + COOH-(CH2)2-CO-COOH <→CH3-CO-COOH + COOH-(CH2)2-CH(NH2)-COOHOn connaît aussi les transaminases spécifiques d'autres acides α-aminés (cystéine, glycine, tyrosine, leucine, cynurénine, asparagine, glutamine). On appelle ω -transaminases celles qui désaminent les acides ω -aminés (ornithine, γ-amino-butyrate, β-alanine). Les transaminases jouent un rôle dans la désamination des acides aminés et dans la glyconéogénèse. Leur activité augmente dans le foie ou le rein sous l'effet inducteur du cortisol. Le pH optimum des transaminases est voisin de 7,5. Les transaminases sont présentes dans tous les types cellulaires et dans tous les tissus, en particulier le foie, le rein, le cœur et le cerveau. Les transaminases passent dans le sang lors de diverses lésions tissulaires. Les ASAT sont situées de façon préferentielle dans le myocarde et les muscles squelettiques et les ALAT principalement dans le foie. De ce fait, le dosage des transaminases sanguines est utile comme moyen de diagnostic de certaines affections. Si le dosage de l’ASAT n’est plus utilisé dans le diagnostic de l'infarctus du myocarde, celui de l’ALAT, souvent associé à celui de l’ASAT, est très utilisé, pour le diagnostic et le suivi des atteintes hépatiques (surtout des hépatites virales). Les valeurs habituellement trouvées dans le plasma des sujets normaux sont inférieures à 40 UI/L. à 37°C.
Syn. amino-transférase, aminophérase (désuet)
transamination n.f.
transamination
Réaction générale de transfert d'un groupement aminé d'un acide aminé à un acide alpha-cétonique, ce dernier devenant un acide aminé et le premier un composé cétonique :
R-CH(NH2)-COOH + R'-CO-COOH <→ R-CO-COOH + R'-CH(NH2)-COOH
Cette réaction est catalysée par une transaminase dont le coenzyme est le phosphate de pyridoxal ; le phosphate de pyridoxamine est le composé intermédiaire ayant fixé transitoirement la fonction aminée et celle-ci sera transférée ultérieurement à l'acide α-cétonique.
La transamination constitue un moyen de désamination indirecte des acides aminés et le système acide α-cétoglutarique-acide glutamique y joue un rôle important : alanine + acide α-cétoglutarique → acide pyruvique + acide glutamique, acide aspartique + acide α-cétoglutarique → acide oxaloacétique + acide glutamique. L'acide glutamique libère l'ammoniac sous l'effet d'une glutamodéshydrogénase spécifique (enzyme à Nicotinamide-Adénine-Dinucléotide (NAD) en régénérant l'acide α-cétoglutarique. Certains acides aminés se transaminent activement (alanine, acide aspartique, valine, leucine, isoleucine, tyrosine, phénylalanine, méthionine, tryptophane, arginine, cystéine, acide γ-aminobutyrique), d'autres se transaminent plus faiblement (glycine, ornithine, diiodotyrosine, dihydroxy-phénylalanine), d'autres encore se transaminent peu (sérine, histidine, lysine, citrulline, acide α-amino-isobutyrique). La glutamine peut remplacer l'acide glutamique : L-glutamine + acide α-cétonique → acide α-cétoglutaramique + acide α-aminé. La fonction amine en α d'une fonction acide peut subir la transamination : acide α-aminobutyrique + acide α-cétoglutarique → semi-aldéhyde succinique + acide L-glutamique. Les réactions de transmination étant réversibles, certains acides aminés (non indispensables) peuvent être synthétisés à partir de leur acide α-cétonique si celui-ci est formé dans l'organisme. La transamination est donc un processus général de dégradation et de synthèse des acides aminés.
sulfhydril-transférase n.f.
sulphurtransferase
Enzyme catalysant le transfert d'un composé thiol d'une substance à une autre.
C'est ainsi que la coenzyme A-transférase catalyse la réaction réversible :
dans laquelle RCOOH peut être l'acide succinique, malonique ou glutarique, et R'COOH l'acide acétylacétique ou un autre β-cétoacide.
Syn. transsulfurase, thiophorase
→ R-CO-SCoA + R'COOH < RCOOH + R'-CO-SCoA,
acide glutarique l.m.
glutaric acid
Diacide à cinq carbones COOH-(CH2)3-COOH.
Cet acide, trouvé dans les betteraves et dans le suint de mouton, figure parmi les métabolites du catabolisme de la lysine, dégradable sous forme de glutaryl-coenzyme A.
Ses dérivés chimiques (acide alpha-cétoglutarique, acide glutamique) appartiennent à des voies métaboliques différentes.
Syn. acide pentanedioïque
[C1]
Édit. 2017
acide gras l.m.
fatty acid
Acides carboxyliques (R-COOH) à chaîne carbonée plus ou moins longue et plus ou moins désaturée selon leur catégorie, les acides gras sont des lipides particulièrement abondants dans le tissu adipeux et dans les membranes cellulaires.
Ils sont le plus souvent trouvés sous forme d’esters formés par réaction entre leur fonction acide carboxylique et une fonction alcool (-OH) du glycérol. Ils peuvent être classés en trois groupes :
- les acides gras saturés, qui répondent à la structure suivante :CH3-(CH2)n-COOH;
-les acides gras désaturés (ou insaturés), qui contiennent une ou plusieurs doubles liaisons;
-les acides gras ramifiés, beaucoup plus rarement trouvés, dans lesquels la chaîne carbonée porte un ou plusieurs embranchements.
En fonction de la longueur de la chaîne, on distingue parmi les acides gras saturés:
-les acides gras à chaîne courte : acide butyrique (4 carbones), acide caproïque (6 carbones), acide caprylique (8 carbones), acide caprique (10 carbones);
-les acides gras à chaîne moyenne : acide laurique (12 carbones), acide myristique (14 carbones);
-les acides gras à chaîne longue : acide palmitique (14 carbones), acide stéarique (18 carbones), acide arachidique (20 carbones), acide béhénique (22 carbones);
-les acides gras à très longue chaîne : acide lignocérique (24 carbones), acide cérotique (26 carbones).
Les acides gras désaturés les plus abondants sont l’acide palmitoléique (16 carbones, une double liaison), l’acide oléique (18 carbones, une double liaison), l’acide linoléique (18 carbones, deux doubles liaisons) et l’acide linolénique (18 carbones, 3 doubles liaisons). Enfin, l’acide arachidonique (20 carbones, 4 doubles liaisons) joue un rôle biologique particulièrement important puisqu’il est le précurseur des prostaglandines, des thromboxanes et des leucotriènes.
→ prostaglandine, thromboxane, leucotriène, acide gras essentiel, acide gras indispensable, acide gras marqué, acide gras non saturé, acide gras poly-éthylénique, acide gras saturé, acide gras-synthétase
[C1, C2]
Édit. 2020
acide oxalique l.m.
oxalic acid
Diacide à deux carbones, COOH-COOH qui forme, avec les sels de calcium, un oxalate de calcium très peu soluble.
Il peut ainsi être utilisé in vitro pour empêcher la coagulation du sang.
On lui attribue un effet inhibiteur sur l'absorption intestinale du calcium. Ingéré, il a une action toxique se traduisant par des gastroentérites avec douleurs, vomissements et diarrhée. Il se trouve dans l'oseille, la rhubarbe, les épinards, l'iris, les oxalis. Les cristaux d'oxalate de calcium participent à la formation des calculs urinaires. L'acide oxalique se forme in vivo au cours du catabolisme de plusieurs composés organiques : l'acide ascorbique, par ex., et surtout la glycine. Il est responsable de lithiase et d’oxalose osseuse se caractérisant par une ostéo-condensation diffuse.
Étym. gr. oxalis : oseille
Syn. acide éthanedioïque
[C1,F1,F4,G4,I1,L1,M2,M3]
Édit. 2017
acide oxaloacétique l.m.
oxalacetic acid
Diacide cétonique à 4 carbones, COOH-CH2-CO-COOH, composé intermédiaire du métabolisme des tissus animaux et végétaux.
Il est formé par oxydation de l'acide malique par la malicodéshydrogénase ou par transamination de l'acide aspartique. Ces deux principales origines expliquent ses deux rôles biologiques essentiels.
- 1) Participant au cycle tricarboxylique, il y joue un rôle biocatalytique : il est nécessaire au catabolisme de l'acétyl-CoA, se condense avec lui et, à la suite d'une série de réactions au cours desquelles les deux atomes de carbones de l'acétyl-CoA sont oxydés, l'acide oxaloacétique est régénéré (cycle de Krebs).
- 2) Il représente un trait d'union entre le métabolisme glucidique et le métabolisme protidique : a) il est facilement transaminable, pour conduire à l'acide aspartique ; b) il est aussi un matériau de départ de la glycogénèse, grâce à sa transformation en acide phosphoénolpyruvique en présence d'inosine-triphosphate.
Étym. gr. oxalis : oseille
[C1,R1]
Édit. 2017
acide pimélique l.m.
pimelic acid
Diacide à 7 carbones COOH-(CH2)5-COOH, isolé des urines d'herbivores, peu soluble dans l'eau, mais soluble dans l'alcool et l'éther.
[C1]
Édit. 2017
acide succinique l.m.
succinic acid
Acide butanedioïque, COOH-CH2-CH2-COOH, diacide isolé du succin (ambre jaune) et des tissus végétaux et animaux, peu soluble dans l'eau.
C'est un des éléments du cycle tricarboxylique de Krebs, dans lequel il se forme à partir du succinyl-coenzyme A, et, chez les microorganismes, du cycle glyoxylique, dans lequel il se forme à partir de l'acide isocitrique.
Il est oxydé en acide fumarique sous l'influence de la succinate-déshydrogénase. On l'utilise dans la préparation des laques, des colorants et des esters. Il a des propriétés laxatives.
H. A. Krebs, Sir, biochimiste britannique d’origine allemande, membre de l’Académie de médecine, prix Nobel de médecine en 1953 (1937 et 1940)
Étym. sel volatil de succin
Syn. acide éthanedicarboxylique
[C1, C2, D1, L1]
Édit. 2020
désamination n.f.
deamination
Décomposition d'une amine par suppression d'un radical -NH2.
On distingue plusieurs types de désamination : la désamination hydrolytique, qui intéresse p. ex. les bases puriques ou pyrimidiques R-NH2 + H2O → R-OH + NH3. La désamination désaturante comme celle de l'histidine en acide urocanique. La désamination oxydative, catalysée par une oxydase R-CH2-NH2 + ½ O2 → R-CHO + NH3, une oxhydrase, ou une déshydrogénase, comme celle du glutamate R-CH(NH2)-COOH → R-CO-COOH + 2 H + NH3. La transamination constitue une forme très importante de désamination oxydative.
exopeptidase n.f.
exopeptidase
Enzyme protéolytique catalysant l'hydrolyse d'une liaison peptidique située à une extrémité d'une chaîne polypeptidique, libérant ainsi un à un les acides aminés à partir de cette extrémité, par opposition aux endopeptidases qui hydrolysent des liaisons à l'intérieur des chaînes.
On distingue deux catégories principales d'exopeptidases, les aminopolypeptidases spécifiques du côté NH2-terminal, et les carboxypolypeptidases spécifiques du côté COOH-terminal. Ces enzymes étant généralement incapables de détacher la proline, d'autres exopeptidases spécifiques de la proline, soit NH2-terminale, soit COOH-terminale, permettent la poursuite de la protéolyse
→ aminopolypeptidase, carboxypolypeptidase
[C1]
Édit. 2018
farnésylation n.f.
farnesylation
Fixation d'un radical farnésyle.
Un tel processus existe dans la transformation post-traductionnelle de certaines protéines par transfert d'un radical farnésyle à partir d'un farnésyl-pyrophosphate sur la fonction thiol d'une cystéine, généralement située en quatrième position du côté COOH-terminal ; la coupure protéolytique des trois aminoacides C-terminaux fait que la protéine se trouve farnésylée sur une cystéine COOH-terminale qui subit ensuite une méthylation sur sa fonction carboxylique. C'est le cas des protéines ras, de protéines rab, de sous-unités de protéines G, etc.
[C1]
Édit. 2018
peptide C n.m.
C peptide
Peptide de connexion, qui fait partie de la molécule de pro-insuline, et qui est détaché par le clivage enzymatique qui achève la synthèse de l'hormone dans le pancréas.
Le peptide C contient 33 acides aminés, dont l'extrémité NH2-terminale (Arg) est liée dans la proinsuline à l'acide aminé COOH-terminal (Thr) de la chaine B (par l'intermédiaire d'un résidu d'arginine qui est détaché secondairement), et l'extrémité COOH-terminale (Lys) est liée à l'acide aminé NH2-terminal (Gly) de la chaine A, également par l'intermédiaire d'un résidu d'arginine qui est détaché secondairement. Le peptide C peut être dosé dans le plasma par électrochimioluminescence. Sa concentration chez le sujet normal est comprise entre 0,9 et 7 ,1 ng/mL. Elle reflète la quantité d'insuline synthétisée. Sa mesure permet donc d’apprécier la secrétion d’insuline résiduelle chez un patient diabétique sous insulinothérapie.
pro-ocytocine n.f.
prooxytocin
Polypeptide post-hypophysaire précurseur de l'hormone ocytocine, constitué de 3 domaines : le nonapeptide hormonal, attaché par un tripeptide (Gly-Lys-Arg) à une neurophysine.
La maturation de l'hormone à partir de cette prohormone met en jeu quatre étapes enzymatiques : une endopeptidase détache le dodécapeptide NH2-terminal (hydrine 1) de la neurophysine ; une exopeptidase (carboxy
acide acétique l.m.
acetic acid
Acide organique, caustique et vésicant, de formule CH3-COOH, résultant de l'oxydation de l'acétaldéhyde et de l'éthanol.
C'est le principal composé acide du vinaigre à la concentration de 6%. Il est utilisé en coloscopie et en colposcopie pour réduire la coloration des tissus riches en protéines.
Étym. lat. acetum : vinaigre
Syn. acide éthanoïque
[C1]
Édit. 2016
acide carbamique l.m.
carbamic acid
Acide organique azoté, formé par la condensation d'une molécule d'ammoniac avec l'anhydride carbonique, de formule NH2-COOH.
Son dérivé phosphorylé, l'acide carbamylphosphorique est le précurseur de l'urée dans la voie hépatique de l'uréogénèse.
[C1,L1 ]
Édit. 2017
acide glycérique l.m.
glyceric acid.
Acide dialcool dérivé d'oxydation du glycérol, de formule CH2OH-CHOH-COOH.
L'acide D-glycérique se forme dans le foie lors du catabolisme du fructose, qui conduit à une molécule de glycéraldéhyde qu'une glycéraldéhyde-déshydrogénase oxyde en acide D-glycérique. Le métabolite le plus important dérivé de cet acide est l'acide phospho-3-D-glycérique.
Les acides D- et L-glycériques se forment par hydrogénation de l'acide 3-hydroxypyruvique provenant de la sérine. L'acide L-glycérique ne se forme en quantité importante que dans les cas de déficience congénitale en D-glycérate-déshydrogénase, cause de l'oxalurie de type II, où l'élimination urinaire d'acide L-glycérique peut atteindre 600 mg/j.
Syn. acide dihydroxypropionique
[C1,L1]
Édit. 2017
acide nervonique l.m.
nervonic acid.
Delta15cis-tétracosaènoïque (CH3-(CH2)7-CH=CH-(CH2)13-COOH), acide gras non saturé à longue chaîne, présent dans les sphingosidolipides cérébraux.
[C1,H1]
Édit. 2017
acide nicotinique l.m.
nicotinic acid, niacin
Acide pyridine-carboxylique-3, C5H4N-COOH, poudre cristalline blanche, inodore, faiblement soluble dans l'eau.
Il existe sous forme de combinaisons de son dérivé amidé, le nicotinamide, dans la plupart des cellules vivantes, dans le foie, la levure, le lait, les viandes, la luzerne, le maïs ; la farine blanche de froment en contient environ 60 µg par gramme.
L'acide nicotinique est utilisé pour la prophylaxie et le traitement de la pellagre. Il a été proposé comme hypocholestérolémiant.
Syn. niacine
[C1, C3, G5, J1]
Édit. 2020
acide valérique l.m.
valeric acid
1) Acide butane-carboxylique, de formule générale C4H9-COOH.
Il en existe quatre isomères : l'acide valérique normal, l'acide isovalérique, l'acide pivalique et l'acide valérique actif.
2) Matière première utilisée en pharmacie, constituée d'un mélange d'acide isovalérique et de son isomère, l'acide valérique actif.
Étym. lat. valeriana : valériane, de valere : valoir, être puissant
Syn. acide valérianique, acide delphinique, acide phocénique
[C1, G5]
Édit. 2019
amidation n.f.
amidation
Transformation d'une fonction acide en une fonction amide, généralement réalisée in vivo par transfert d'un radical-NH2.
La formation de la glutamine à partir de l'acide glutamique se fait avec de l'ammoniac et de l'ATP. Plusieurs processus d'amidation utilisent la glutamine comme donneur de ce radical : biosynthèse de l'asparagine, formation de l'amide nicotinique. D'autres transfèrent l'azote de l'acide aspartique en libérant un acide fumarique : c'est le cas de l'uréogénèse ou de la Synthèse des nucléotides puriques. L'amidation de peptides ou de protéines sur le carboxyle terminal met en jeu un système enzymatique spécifique, la peptidylglycine alpha-amidating monooxygenase (PAM) : cette réaction, qui porte sur une glycine COOH-terminale, s'effectue en deux temps : une hydroxylation du C alpha de la glycine par une molécule d'oxygène en présence d'acide ascorbique, catalysée par la fonction peptidylglycine alpha-hydoxydating mono- oxygénase de l'enzyme (PHM), puis un clivage en glyoxylate et peptide amidé, catalysé par la fonction peptidyl alpha-hydroxyglycine alpha-amidating lyase (PAL). Parmi les nombreux peptides biologiquement actifs ainsi amidés, on peut citer le TRH, la calcitonine, la cholécystokinine, la gastrine, la sécrétine, la pancréastatine, l'alpha-MSH, l'arg-vasopressine, etc.
[C1,C3]
Édit. 2017
angiotensinase n.f.
angiotensinase
Enzyme qui catalyse l'hydrolyse de l'angiotensine II et détruit son activité vasopressive.
On distingue plusieurs angiotensinases : dans le sang, la demi-vie de l'angiotensine est d'environ 2 minutes, car l'angiotensinase A présente sur les membranes cellulaires agit comme une aminopeptidase détachant l'acide aspartique NH2-terminal, libérant l'angiotensine III. Une angiotensinase C est présente dans les lysosomes ; elle détache l'acide aminé COOH-terminal de la proline.
[C1,C3,K4]
Édit. 2017
aquaporine n.f.
aquaporin
Glycoprotéine présente dans les membranes de certaines cellules facilitant le transfert de l'eau le long d'un gradient de pression osmotique ou hydrostatique.
L'aquaporine 1 a été isolée des membranes de globules rouges.
L'aquaporine 2 constitue le canal hydrique des tubules rénaux, régulé par l'hormone antidiurétique.
Les aquaporines 3 et 4 sont aussi présentes dans les cellules épithéliales rénales, dans le cerveau ainsi que dans d'autres tissus.
L'aquaporine 5 se trouve dans les glandes salivaires, les glandes lacrymales et dans le poumon.
Les aquaporines ont une structure moléculaire de 25 à 30 kDa présentant six segments hélicoïdaux hydrophobes intra-membranaires reliés par cinq boucles dont trois sont du côté extérieur et deux du côté intérieur de la membrane, ainsi que les extrémités NH2- et COOH-terminales. Elles se présentent sous forme d'associations tétramériques. Elles font partie d'une famille de protéines appelées MIP, dont certaines ont été décrites dans les fibres du cristallin. L'aquaporine 1 a d'abord été appelée CHIP28 (channel-forming integral protein de 28 kDa). Hormis l'aquaporine 4 (appelée aussi mercurial-insensitive water channel ou MIWC), les aquaporines sont inhibées par les sels de mercure, qui se fixent sur une cystéine de la cinquième boucle. Des mutations portant sur l'aquaporine 2 entraînent un diabète insipide par blocage de la résorption de l'eau dans les tubes collecteurs rénaux.
Étym. lat. aqua:eau; gr. poros: passage
Abrév. AQP
[C1, C2, C3]
Édit. 2019
carboxyle n.m.
carboxyl
Radical -COOH d'un acide organique.
[C1]
carboxypeptidase n.f.
carboxypeptidase
Enzyme de la classe des exopeptidases catalysant l'hydrolyse d'une liaison peptidique située à l'extrémité carboxylique d'une chaîne polypeptidique.
Plusieurs carboxypeptidases se forment dans l'intestin à partir de procarboxypeptidases sécrétées par le pancréas : la carboxypeptidase A est une protéine de 34,3 kDa contenant un atome de zinc ; elle libère l'aminoacide COOH-terminal sauf s'il s'agit d'une arginine, d'une lysine ou d'une proline ; la carboxypeptidase B libère les acides aminés basiques, arginine et lysine ; la proline-carboxypeptidase libère la proline. Une carboxypeptidase C détache tous les acides aminés quels qu'ils soient. On trouve aussi des carboxypeptidases dans les lysosomes.
Syn. carboxypolypeptidase
[C1]