déshydrogénase n.f.
dehydrogenase
Enzyme catalysant une réaction de déshydrogénation.
D-glycérate-déshydrogénase n.f.
D-glyceric acid dehydrogenase
Enzyme catalysant réversiblement le transfert d'hydrogène du D-glycérate sur le NAD en formant l'hydroxypyruvate.
Cet enzyme est déficient dans certains cas d'oxalose avec L-glycératurie. Le L-glycérate est déshydrogéné par la lacticodéshydrogénase.
dihydrosphingosine-déshydrogénase n.f.
dihydrosphingosine dehydrogenase
Enzyme flavinique qui catalyse la déshydro
glucose-6-phosphate-déshydrogénase n.f.
glucose-6-phosphate dehydrogenase
Enzyme catalysant la déshydrogénation du glucose-6-phosphate en phospho-6-gluconolactone en transférant les hydrogènes sur le NADP (nicotinamide-adénine-dinucléotide-phosphatide).
Cet enzyme joue un rôle important dans le maintien de la réserve cellulaire en NADPH (NADPH hydrogéné) utile à de nombreuses voies métaboliques, telles que la biosynthèse des acides gras et des stérols, dans la réduction du glutathion qui permet de lutter contre les radicaux libres, ainsi que les réactions d'hydroxylation. La glande mammaire en lactation, le foie, le tissu adipeux, les glandes endocrines en sont plus particulièrement riches. Les mutations et les anomalies de cet enzyme sont à l'origine de troubles, en particulier hémolytiques, sous l'effet de médicaments antipaludiques comme la primaquine.
Sigle G6PD
glucose-6-phosphate déshydrogénase A - l.m.
Groupe hétérogène constitué par des variantes de la forme A+ responsables d'un déficit enzymatique.
Elles sont dues à une seconde substitution, entre acides aminés de même charge, s'ajoutant à celle définissant la forme A+. Cette définition correspond à une classification électrophorétique aujourd'hui dépassée par la connaissance plus précise des anomalies structurales.
glucose-6-phosphate déshydrogénase A+ l.m.
Variante à activité normale, de migration électrophorétique plus rapide que la forme B+, résultant de la substitution Asn Asp en position 126.
Elle est présente chez environ 30% des Noirs africains.
glucose-6-phosphate déshydrogénase B+ l.m.
Forme normale, de référence, de l'enzyme.
déficit en glucose-6-phosphate déshydrogénase (G6PD) l. m.
glucose-6-phosphate deshydrogenase deficiency
Déficit enzymatique en glucose-6-phosphate déshydrogénase érythrocytaire, le plus répandu dans le monde, responsable d’hémolyse.
Cette maladie était dénommée « favisme » car l'ingestion de fèves qui contiennent des substances oxydantes, peut provoquer des crises d'hémolyse aigüe. Le philosophe grec Pythagore aurait recommandé de ne pas manger de fèves par crainte de la maladie. En 1956, Carson établit une relation entre le déficit enzymatique et la survenue d'anémie chez les patients prenant de la primaquine, médicament contre le paludisme. Cette même année, Crosby fait la relation entre cette maladie et le favisme.
Sa répartition couvre l’Afrique, l’Inde, le bassin méditerranéen, le Moyen-Orient et le sud-est asiatique. Les migrations de populations font qu'aujourd'hui, il ne s'agit plus d'un déficit rare, il toucherait entre 100 et 400 millions d’individus et on estime qu'un minimum de 100 000 à 200 000 patients vivent en France. Dans certaines régions d’Afrique centrale, la fréquence des porteurs sains dépasse 15% de la population.
Le gène responsable (G6PD), séquencé en 1986, a permis de découvrir plus d'une centaine de mutations.La maladie est transmise génétiquement sur le mode récessif, lié au bras long du chromosome sexuel X où se situe le gène G6PD produisant l'enzyme. Elle est essentiellement exprimée chez les sujets de sexe masculin (XY) dits hémizygotes, car ils possèdent un seul allèle du gène (sur l’X). La maladie, chez les filles homozygotes, a la même traduction que chez les garçons.
Le déficit en G6PD bloque la première réaction d'oxydation de la voie des pentoses phosphates. Ainsi, la sous-production de NADPH qui en résulte, réduit fortement les capacités cellulaires à lutter contre le stress oxydant. Les hématies utilisent la voie des pentoses phosphates pour créer du NADPH nécessaire à la formation du glutathion, l'autre voie classique, utilisant les mitochondries qui n'existent pas dans les globules rouges. Ce dernier est impliqué dans la diminution du stress oxydatif des hématies dont la membrane cellulaire ainsi fragilisée, est détruite ce qui provoque une anémie aigue par hémolyse avec un taux de réticulocytes élevé (anémie régénérative), une augmentation de la bilirubine non conjuguée pouvant aller jusqu'à l'apparition d’un ictère. L'hémoglobine est transformée en méthémoglobine et des corps de Heinz apparaissent dans les hématies et permettent le diagnostic.
Avoir un déficit en G6PD ne signifie pas forcément être malade. En effet, sans accident particulier, la personne est bien portante, ne se plaint de rien et l' espérance de vie est normale. Elle devra, durant toute sa vie, connaître et respecter certaines consignes pour éviter les complications auxquelles le prédispose ce déficit. Sa gravité et les circonstances déclenchantes varient d'un individu à l'autre, en raison des nombreuses mutations possibles du gène responsable avec des conséquences variables sur l'activité de la G6PD.
Les mesures principales à recommander sont préventives en évitant de ne jamais ingérer de fèves et ne jamais être traité avec certains médicaments (comme les anti-paludiques par exemple) et autres substances oxydantes. La crise peut être causée également par des infections (en particulier, hépatites virales).A contrario, il est établi que le déficit en G6PD protège du paludisme en favorisant la phagocytose précoce des hématies parasitées.
W. H. Crosby, hématologiste américain (1956) ; A. S. Alving et P. E. Carson, médecins américains (1956) ; Groupe de Travail de l’OMS (1990) ; E. Beutler, hématologiste et biochimiste américain (1991)
→ favisme , glucose-6-phosphate déshydrogénase, primaquine, NADPH, glutathion
[F1,Q1,Q2]
Édit. 2018
glutamate-déshydrogénase n.f.
glutamic dehydrogenase
glycéraldéhyde 3-phosphate déshydrogénase (déficit en) l.m.
glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase deficiency
Cause très rare d'anémie hémolytique congénitale.
glycérophosphate-déshydrogénase n.f.
glycerophosphate dehydrogenase
Enzyme catalysant réversiblement la déshydrogénation du L-glycérophosphate en phospho-dihydroxyacétone.
L'enzyme qui utilise le NAD comme accepteur est très répandu dans toutes les cellules animales, végétales ou microbiennes, il joue un rôle dans la biosynthèse des glycérolipides, et aussi dans le transfert d'hydrogènes de molécules de NADH cytoplasmiques à des molécules de NAD dans la mitochondrie en vue de leur oxydation par la chaine respiratoire. Il existe une autre glycérophosphate-déshydrogénase qui utilise le FAD comme accepteur et qui perd un peu de l'énergie d'oxydation en chaleur.
hydroxystéroïde-déshydrogénase n.f.
hydroxysteroid dehydrogenase
Enzyme catalysant l'oxydation de la fonction alcool d'un hydroxystéroïde en fonction cétone en transférant l'hydrogène sur le NAD (Nicotinamide-Adénine-Dinucléotide) ou parfois sur le NADP (Nicotinamide-Adénine-Dinucléotide-Phosphate).
On connaît des 3 alpha-, 3bêta-, 11bêta-, 17- et 20-hydroxystéroïde-déshydrogénases. La 11bêta-hydroxystéroïde-déshydrogénase régule l’équilibre cortisone-cortisol, qui influence fortement l’état tensionnel, et que modifient différents facteurs génétiques, hormonaux, alimentaires (réglisse) et médicamenteux.
[C3,O4]
inosine-5'-phosphate-déshydrogénase n.f.
inosine-5'-phosphate dehydrogenase
Enzyme catalysant l'oxydation par le NAD de l'acide inosinique en acide xanthylique, précurseur de l'acide guanylique.
isocitrate-déshydrogénase n.f.
isocitrate dehydogenase
Enzyme catalysant la déshydrogénation de l'acide isocitrique en acide oxalosuccinique qui se décarboxyle en
Les isocitrate-déshydrogénases sont universel
lactate-déshydrogénase n.f.
lactate dehydrogenase
Enzyme catalysant la déshydrogénation de l'acide lactique en acide pyruvique et la réaction inverse.
Selon la stéréospécificité du substrat, on distingue des D-lacticodéshydrogénases, présentes chez certaines bactéries, et les L-lacticodéshydrogénases, universellement répandues. Les L-lacticodéshydrogénases des microorganismes sont des enzymes flaviniques contenant généralement du fer non héminique et un cytochrome du type b. Les L-lacticodéshydrogénases cytoplasmiques des tissus animaux sont des enzymes qui transfèrent les atomes d'hydrogène sur le NAD, en position A. Elles sont constituées de quatre chaînes peptidiques prises parmi deux types de chaînes, A et B. Elle forment ainsi 5 isoenzymes, séparables par électrophorèse, A4, A3B, A2B2, AB3, B4. Dans les muscles et le foie on trouve surtout B4 et AB3 ; dans le cœur, le rein et le cerveau surtout A4. La présence de cet enzyme dans le plasma sanguin révèle une altération d'un tissu ; le type d'isoenzymes mis en évidence sur le diagramme électrophorétique peut renseigner sur l'affection en cause : hépatite, infarctus du myocarde, ou autre.
Syn. lacticodéshydrogénase
lactate-déshydrogénase (déficit en) l.m.
lactate dehydrogenase deficiency
Glycogénose exceptionnelle, liée au déficit d'un enzyme catalysant la déshydrogénation de l'acide lactique en acide pyruvique et la réaction inverse.
Il existe deux types de déficiences : la déficience en lactate-déshydrogénase A et la déficience en lactate-déshydrogénase B.
Les patients déficients en lactate-déshydrogénase A se plaignent de fatigue, de myalgies et de crampes musculaires à l’effort. Dans des formes sévères, des exercices musculaires prolongés peuvent conduire à une rhabdomyolyse responsable de libération de myoglobine. Son excrétion par les reins donne une couleur rouge brunâtre aux urines et entraîne une atteinte rénale. La sévérité de cette affection est très variable d’un individu à l’autre. Différentes variétés de mutations du gène LDHA sont responsables de cette déficience en lactate-déshydrogénase.
Les individus porteurs d’une déficience en lactate-déshydrogénase B sont habituellement indemnes de toute symptomatologie et mènent une vie active normale. La découverte biologique est fortuite. Des mutations du gène LDHB sont responsables de cette déficience enzymatique
Sigle LMD
L-galactonolactone-déshydrogénase n.f.
Enzyme catalysant la déshydrogénation de la
L-galactonolactone en acide ascorbique.
C'est un enzyme flavinique à fonction thiol, présent dans les mitochondries des végétaux et du foie des animaux, à l'exception du Cobaye, des Primates et de l'Homme pour lesquels l'acide ascorbique est une vitamine. Cet enzyme est aussi appelé L-gulonolactone-déshydrogénase, car il agit sur les deux isomères.
L-iditol-déshydrogénase .
L-iditol dehydrogenase
malate-déshydrogénase n.f.
malate dehydrogenase
Enzyme qui catalyse d'une façon réversible la déshydrogénation du L-malate en oxaloacétate en transférant les hydrogènes sur le NAD (nicotinamide-adénine-dinucléotide).
La malate-déshydrogénase des mitochondries joue un rôle dans le cycle tricarboxylique et dans la gluconéogénèse ; une autre malate-déshydrogénase présente dans le cytoplasme participe au cycle de l'oxaloacétate qui sert à la lipogénèse, ainsi qu'au cycle du transport de malate pour la gluconéogénèse.
Syn. malicodéshydrogénase
NADH déshydrogénase l.f.
NADH dehydrogenase
hosphogluconate déshydrogénase n.f.
phosphogluconic dehydrogenase
Enzyme catalysant la déshydrogénation du phospho-6-gluconate, portant les hydrogènes sur le NADP et formant un 3-cétophosphogluconate instable qui se décarboxyle en ribulose-5-phosphate.
Il est présent dans tous les tissus et joue un rôle important dans le catabolisme du glucose par la voie des pentose-phosphates, voie qui permet la formation de NADPH nécessaire aux biosynthèses réductrices. Son action nécessite la présence d'ions Mn2+. Le dosage de la phospho-6-gluconate-déshydrogénase dans le liquide vaginal constitue un moyen de dépistage des cancers du col et du corps de l'utérus, la présence de cet enzyme étant, dans la très grande majorité des cas, liée à l'existence d'un cancer.
phosphoglycéraldéhyde-déshydrogénase n.f.
phosphoglyceraldehyde-dehydrogenase
Enzyme catalysant la déshydrogénation du phosphoglycéraldéhyde en diphospho-1,3-glycérate, en présence d'acide phosphorique et de NAD+ qui se trouve réduit en NADH,H+.
Cette réaction est la plus importante de la glycolyse puisque c'est elle qui transforme l'énergie d'oxydation en une énergie de liaison anhydride phosphorique (oxydoréduction phosphorylante).
La phosphoglycéraldéhyde-déshydrogénase est présente dans toutes les cellules vivantes, et représente 10 % des protéines de la levure. Elle contient du zinc et a dans son site actif une fonction thiol, qui intervient dans la réaction en se liant à la fonction aldéhyde, liaison que le transfert d'hydrogène transforme en liaison anhydride acyl-thiol. Elle est inhibée par les réactifs des fonctions thiol (p-chloromer
Syn. glycéraldéhyde-3-phosphate-déshydrogénase
phosphoglycérate déshydrogénase (déficit en) l.m
phosphoglycerate dehydrogenase deficiency
Maladie métabolique sévère marquée par un retard de développement, une microcéphalie, des épilepsies récidivantes et rebelles aux thérapeutiques.
pyruvate-déshydrogénase n.f.
pyruvate-dehydrogenase
Enzyme catalysant l'oxydation décarboxylante du pyruvate dans le règne animal.
Il catalyse la décarboxylation de l'acide pyruvique lié au thiamine-pyrophosphate, en formant une combinaison de l'acétaldéhyde avec ce coenzyme, puis le transfert d'hydrogène et du radical acétyle sur l'acide lipoïque. Le radical acétyle est secondairement transféré sur le coenzyme A ou, chez certaines bactéries, sur l'acide phosphorique.
L'enzyme est constitué de 3 sousunités : E1 ou pyruvate-décarboxylase, E2 ou lipoyltransacétylase, E3 ou dihydrolipoyl-déshydrogénase.
Des pyruvate-déshydrogénases ont été purifiées à partir de mitochondries de tissus animaux et à partir d'Escherichia coli. D'autres ont été trouvées chez les bactéries : elles n'utilisent pas l'acide lipoïque, mais oxydent le pyruvate en acétate, anhydride carbonique et eau, portant les électrons sur le dioxygène par un système cytochromique. Un auto-anticorps dirigé contre la lipoyl-transacylase E2 est responsable d'un syndrome de cirrhose biliaire (anticorps anti-mitochondrie).
Syn. pyruvate-décarboxylase oxydative
rétinol-déshydrogénase n.f.
retinol dehydrogenase
Enzyme à NAD catalysant la déshydrogénation de la fonction alcool du rétinol en fonction aldéhyde ; cet enzyme agit dans la rétine pour le cycle métabolique du rétinal.