enzyme n.f. ou m.f.
enzyme
Substance de nature protéinique, généralement macromoléculaire, douée d'une activité catalytique vis-à-vis de molécules, appelées substrats.
La plupart des réactions biochimiques sont catalysées par des enzymes spécifiques.
On distingue les enzymes des autres catalyseurs physiques ou chimiques par leurs propriétés de protéines : non dialysables, dénaturés par la chaleur ou par d'autres agents physiques. Certaines enzymes sont des holoprotéines, comme la ribonucléase bovine constituée d'une chaîne de 124 acides aminés. D'autres sont des hétéroprotéines, comme les catalases qui sont des chromoprotéines ferriporphyriniques, les oxydases à cuivre ou les déshydrogénases flaviniques ; pour ces enzymes on parle d'apoenzyme pour désigner la molécule protéinique, et de coenzyme pour la molécule non protéique nécessaire à l'activité de l'enzyme total appelé holoenzyme.
L'enzyme présente un site de fixation du ou des substrats, voisin ou confondu avec le site catalytique. Il peut aussi posséder des sites de fixation d'effecteurs, soit activateurs, soit inhibiteurs et se présenter sous plusieurs formes allostériques, permettant une modulation de son activité.
Lorsque l'activité catalytique nécessite la coopération de plusieurs protéines et éventuellement d'autres molécules, on parle de système enzymatique, comme p. ex. la palmitate-synthétase. Certaines macromolécules biocatalytiques non protéiniques comme les ribozymes, qui sont des acides nucléiques, sont considérées comme des enzymes.
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W. Kühne, physiologiste allemand (1877)
Étym. gr. en : dans ; zumê : levure
Le genre du mot enzyme a été l'objet de controverses. Initialement introduit par W. Kühne en 1877, sous la forme neutre allemande "das Enzym" et construit comme "encéphale", il fut traduit par enzyme au
Syn. (désuet) : diastase
[C1, C2]
Édit. 2020
enzyme branchant n.f.
connecting enzyme
Se dit d’une enzyme qui catalyse la synthèse d’une ramification sur une chaîne polymérique.
S’applique spécialement à une amylo-1-4,1-6-transglucosidase.
→ amylo (1-41-6) transglucosidase
[C1, C2]
Édit. 2020
enzyme de défilement l.f.
processive enzyme
Enzyme capable de se lier à une macromolécule qui lui sert de substrat, et d'agir en se déplaçant sur celle-ci.
P. ex. une ADN polymérase, une hélicase, etc.
[C1]
Édit. 2020
enzyme de restriction l.m.
restriction enzyme
[C1, Q1]
Édit. 2020
enzyme pancréatique l.f.
pancreatic enzyme
Enzyme sécrété par les cellules acineuses du pancréas.
Les principaux enzymes pancréatiques sont l'amylase, la lipase et la trypsine.
[C1, L1]
Édit. 2020
flavine-enzyme n.m.
flavin enzyme
Enzyme portant un coenzyme flavinique.
Il existe des enzymes à FMN et des enzymes à FAD. Ces flavine-enzymes sont généralement des sous-unités de systèmes enzymatiques d'oxydoréduction complexes. Les liaisons entre la protéine et la flavine sont multiples : elles peuvent être covalentes comme dans la succinate-déshydrogénase, ou électrovalentes faisant intervenir l'azote 3 de la riboflavine, et mettre en jeu des liaisons hydrogène. La couleur jaune de ces flavine-enzymes leur a valu le nom de ferments jaunes.
Syn. flavor-enzyme
[C1,C2]
Édit. 2018
lyo-enzyme n.m.
lyoenzyme
Enzyme soluble pouvant être libéré à l'extérieur de la cellule qui l'a bioynthétisé.
C'est le cas notamment d'enzymes digestifs sécrétés ou d'enzymes exocellulaires présents dans les milieux de culture de bactéries.
Étym. gr. luein : dissoudre ; enzyme
malique (enzyme) l.m.
malic enzyme
Enzyme catalysant d'une façon réversible la décarboxylation de l'acide malique en acide pyruvique en portant les deux atomes d'hydrogène sur le NADP (Nicotinamide-Adénine-Dinucléotide-Phosphate).
Cette réaction joue un rôle essentiel dans la formation de NADPH (Nicotinamide-Adénine-Dinucléotide Hydrogéné) nécessaire à la voie de biosynthèse des acides gras dans le foie, le tissu adipeux ou la glande mammaire en lactation. Le jeûne abaisse de 50 % la concentration de l'enzyme malique dans ces organes. La réalimentation glucidique l'élève à 140 % par rapport à un régime normal équilibré.
Syn. décarboxylase malique
→ NADP
multi-enzyme n.m.
multienzyme
Protéine possédant plusieurs activités enzymatiques.
On distingue deux types de multi-enzymes : les polypeptides multi-enzymes dans lesquels les activités enzymatiques sont portées par la même chaîne et les multi-enzymes complexes dans lesquels les activités enzymatiques sont portées par des chaînes polypeptidiques différentes associées dans un seul édifice protéinique.
Étym. lat. multus : nombreux ; gr. en- : en ; zymê : levain
Syn. polyenzyme (préférable)
pro-enzyme n.m.
proenzyme
Molécule protéinique synthétisée dans une cellule précurseur d'un enzyme.
La transformation d'un pro-enzyme inactif en un enzyme actif peut être obtenue de plusieurs manières : par ex. une protéolyse transforme un zymogène en enzyme dans l'intestin ; le détachement d'un inhibiteur lipidique est le mécanisme d'activation d'une protyrosinase.
thiol-enzyme n.m.
thiolenzyme
Enzyme ayant dans son site actif une fonction thiol, portée en général par un résidu de cystéine.
Ces thiol-enzymes sont inhibés par les ions mercure et les dérivés organiques du mercure, ainsi que par l'acide iodoacétique. P. ex. la phospho-glycéraldéhyde-déshydrogénase, enzyme important de la glycolyse, est un thiol-enzyme.
Syn. thio-enzyme
enzyme branchante n.f.
Syn. amylo (1-4 → 1-6) transglucosidase
→ amylo (1-4 → 1-6) transglucosidase
[C1, C3]
Édit. 2018
enzyme lysosomale l. f.
lysosomal enzyme
Enzyme présente dans les lysosomes.
→ lysosome
[C3]
Édit. 2018
déficience en enzyme débranchante l.f.
Syn. glycogénose de type III, maladie de Forbes, maladie de Cori, dextrinose limite
[L1, Q3, R1]
Édit. 2018
alpha 1-protéinase-inhibiteur l.f.
alpha1-antitrypsin, alpha1-protease inhibitor
[C1,C2,C3,L1]
Édit. 2017
Frey (inhibiteur de) l.m.
Antiplasmine antifibrinolytique isolée des parotides (aprotinine)
E. K. Frey, biochimiste allemand (1930 voir Kraut)
→ antifibrinolytique, aprotinine
[G3]
Édit. 2019
inhibiteur n.m.
inhibitor
En biochimie, substance capable de ralentir ou d'empêcher une réaction enzymatique.
On distingue plusieurs types d'inhibiteurs : compétitifs, absolus, allostériques, etc.
inhibiteur de la contraction utérine l.m.
uterine contraction inhibitor
Syn. tocolytique
inhibiteur de la fixation de la FSH l.m.
FSH receptor binding inhibitor, FSH-RBI
Peptide qui empêche la maturation des cellules de la granulosa, l’aromatisation des androgènes et la formation des récepteurs à la LH.
De masse moléculaire inférieure à 500, il est composé de quatre à six acides aminés. Il est d’autant plus actif que les follicules sont plus petits.
→ granulosa, aromatisation, androgènes, LH
inhibiteur de la lutéinisation l.m.
luteinization inhibitor
Hormone ou cybernine ovarienne normalement produite par les cellules de la granulosa qui s’oppose à leur lutéinisation pendant la période folliculaire, jusqu'à l’ovulation.
inhibiteur de la maturation ovocytaire l.m.
ovocyte maturation inhibitor
Hormone ou cybernine ovarienne s’opposant à la maturation de l’ovocyte dans les follicules non dominants ou non recrutés au cours d’un cycle.
inhibiteur de la monoamine oxydase l.m.
monoamine oxydase inhibitor
Sigle : IMAO
→ monoamine oxydase (inhibiteur de la)
inhibiteur de la rénine l.m.
inhibiting factor of the renin
Médicament exerçant une activité directe et sélective sur la rénine bloquant la conversion de l’angiotensinogène en angiotensine I de 50 à 80 %, utilisé dans le traitement de l’hypertension artérielle.
Le médicament actuellement disponible est l’aliskiren.
→ antihypertenseur (médicament)
inhibiteur de tyrosine kinase l.m.
→ imatinib
[C1, O4]
Édit. 2020
inhibiteur de la voie du facteur tissulaire l.m.
tissue factor pathway inhibitor. sigle (TFPI).
Facteur naturel qui s'oppose à l'initiation ou au développement de la coagulation, aussi connu sous le nom d'inhibiteur de la voie extrinsèque de la coagulation (Extrinsic Pathway Inhibitor ou EPI) ou LACI (Lipoprotein Associated Coagulation Inhibitor) ou encore PAP (Plasma Anticoagulant Protein).
Il existe sous différentes formes moléculaires, dont deux majeures de masse moléculaire apparente 40 et 33 kDa. Ses séquences protéique et génomique sont connues et il peut être obtenu par recombinaison génétique. Sa concentration plasmatique est de 110 ng/mL soit 2,5 nM. La forme circulante est en grande partie liée à l'apolipoprotéine A II. Une part importante n'est pas circulante, mais retenue par les glycosaminoglycanes qui forment le manteau à la surface luminale des cellules endothéliales. Il exerce son activité inhibitrice en se fixant à du facteur X déjà activé pour empêcher que le complexe initiateur de la voie extrinsèque (le couple formé par le facteur VII sous sa forme activée et son activateur, le facteur tissulaire) ne continue à exercer son action sur la coagulation.