glutamate-pyruvate-transaminase n.f.
glutamic pyruvic transaminase
Enzyme catalysant la réaction réversible : glutamate + pyruvate ↔alpha-cétoglutarate + alanine.
Cet enzyme dont le coenzyme est le pyridoxal-phosphate est l'une des plus actives parmi les transaminases des mammifères. Le foie en est particulièrement riche. Sa concentration normale dans le sang humain est comprise entre 4 et 25 unités internationales. Elle augmente au cours des hépatites, davantage que celle de la glutamate-oxaloacétate-transaminase.
Syn. alanine-transaminase, transaminase glutamo-pyruvique
Abrév. GPT
pyruvate-carboxylase n.f.
pyruvate-carboxylase
Enzyme catalysant la carboxylation du pyruvate en oxaloacétate.
L'anhydride carbonique est d'abord fixé sur la biotine (coenzyme de la carboxylase) grâce à l'énergie de liaison de l'ATP, puis il est transféré sur le carbone méthylique du pyruvate. Cet enzyme est surtout abondant dans les mitochondries, où il joue un rôle dans la formation de l'oxalo-acétate à partir du pyruvate (gluconéogénèse, lipogénèse, formation de l'oxaloacétate nécessaire au cycle tricarboxylique).
pyruvate-décarboxylase n.f.
pyruvate-decarboxylase
Enzyme catalysant la décarboxylation de l'acide pyruvique, en formant de l'acétaldéhyde.
Il est très répandu dans le règne végétal ; on l'a surtout étudié dans la levure où il participe à la glycolyse anaérobie (fermentation alcoolique). Son coenzyme est le thiamine-pyrophosphate. Les ions Mg2+ sont indispensables à son activité. L'acétaldéhyde temporairement attaché au coenzyme peut être soit libéré, soit transféré sur un autre acétaldéhyde pour former l'acétoïne. Cette décarboxylase agit sur de nombreux acides α-cétoniques. C'est aussi la première sous-unité E1 de la pyruvate-déshydrogénase.
Syn. pyruvodécarboxylase, α-céto-acide-décarboxylase, oxo-2-acide-décarboxylase
pyruvate-déshydrogénase n.f.
pyruvate-dehydrogenase
Enzyme catalysant l'oxydation décarboxylante du pyruvate dans le règne animal.
Il catalyse la décarboxylation de l'acide pyruvique lié au thiamine-pyrophosphate, en formant une combinaison de l'acétaldéhyde avec ce coenzyme, puis le transfert d'hydrogène et du radical acétyle sur l'acide lipoïque. Le radical acétyle est secondairement transféré sur le coenzyme A ou, chez certaines bactéries, sur l'acide phosphorique.
L'enzyme est constitué de 3 sousunités : E1 ou pyruvate-décarboxylase, E2 ou lipoyltransacétylase, E3 ou dihydrolipoyl-déshydrogénase.
Des pyruvate-déshydrogénases ont été purifiées à partir de mitochondries de tissus animaux et à partir d'Escherichia coli. D'autres ont été trouvées chez les bactéries : elles n'utilisent pas l'acide lipoïque, mais oxydent le pyruvate en acétate, anhydride carbonique et eau, portant les électrons sur le dioxygène par un système cytochromique. Un auto-anticorps dirigé contre la lipoyl-transacylase E2 est responsable d'un syndrome de cirrhose biliaire (anticorps anti-mitochondrie).
Syn. pyruvate-décarboxylase oxydative
déficit en neuraminidase avec déficit en β-galactosidase l.m.
neuraminidase deficiency with β-galactosidase deficiency
M. F. Goldberg, ophtalmologiste américain (1971)