élastase n.f.
elastase
Enzyme protéolytique catalysant l'hydrolyse de l'élastine, protéine du tissu conjonctif en particulier cutané.
On en connaît plusieurs types : une élastase pancréatique sécrétée sous forme d'une proélastase est activée par la trypsine dans l'intestin ; elle agit assez spécifiquement sur certaines liaisons de l'alanine dans la chaîne peptidique de l'élastine. Présentes dans les leucocytes, des élastases dégradent l'élastine des tissus conjonctifs, les cellules musculaires lisses. L’activité de l’élastase est spécifiquement inhibée par l’alpha 1 antitrypsine.
Étym. gr. elassein : réduire la taille
→ élastine, hydrolyse, tissu conjonctif, anti-élastase, trypsine, alanine
[C1, C3]
Édit. 2019
élastase granulocytaire l.f.
neutrophil elastase
Isoenzyme de l'élastase, mise en réserve dans les granulations primaires des polynucléaires neutrophiles.
Elle peut être libérée dans le milieu extracellulaire par dégranulation.
Étym. gr. elassein : réduire la taille
→ élastase
[C1, C3]
Édit. 2019
anti-élastase
anti-elastase
Terme générique désignant toute substance capable d’inhiber l’activité de l’enzyme élastase.
L’alpha-1 antitrypsine, protéine plasmatique, est un puissant inhibiteur physiologique de l’élastase, protéase dégradant l’élastine et de nombreuses autres protéines. Par ailleurs, de nombreuses substances possédant une activité anti-élastasique sont proposées par l’industrie cosmétique pour lutter contre le vieillissement cutané.
→ élastase, élastine, alpha-1 antitrypsine
[C3]
Édit. 2018
aspartyl protease n.f.
aspartyl protease
Famille d’enzymes protéolytiques appartenant au groupe des endoprotéinases, qui clivent des liaisons peptidiques au sein des protéines.
Les aspartyl protéases, ou aspartyl protéinases, sont ainsi dénommées car elles possèdent en général deux résidus d’acide aspartique dans leur site actif. Elles sont trouvées chez les vertébrés, les végétaux et les virus, en particulier les rétrovirus. Elles jouent un rôle majeur en physiologie humaine, puisqu’elles incluent des enzymes telles que la rénine qui clive l’angiotensinogène en angiotensine I, la pepsine, enzyme du suc gastrique, essentielle dans la digestion des protéines alimentaires, et la cathepsine D, aspartyl protéase jouant un rôle majeur dans la présentation de peptides au complexe majeur d’histocompatibilité de type II.
Une aspartyl protéase est également exprimée par le génome du virus HIV-1(HIV-1 protéase). Cette protéase parait particulièrement impliquée dans l’acquisition du caractère infectieux de celui-ci. Elle clive les polyprotéines codées par le génome viral , produisant ainsi les protéines nécessaires pour son infectiosité. Son inhibition pourrait donc empêcher la maturation des particules virales et la contamination des cellules voisines
Syn. aspartyl protéinase
inhibiteurs de la protéase du VIH l.m.p.
Enzymes clivant les précurseurs viraux protéiniques
Ce sont le rétronavir, le léponavir, le fosamprénavir, l’indinavir, le saquinavir, l’atazanavir, le tripanavir et le darunavir, utilisés en association avec des inhibiteurs de la transcriptase inverse du VIH chez les patients ayant un déficit immunitaire évolutif ou à un stade avancé.
Syn. antiprotéases
inhibiteurs de protéase l.m.p.
protease inhibitors
protéase n.f.
protease
Enzyme protéolytique hydrolysant les liaisons peptidiques des protéines et les dégradant en peptides.
On range parmi les protéases les protéinases et les peptidases. Certaines protéases ont une spécificité très large et peuvent agir sur de très nombreux substrats : c'est le cas des protéinases digestives, telles que pepsine, trypsine, chymotrypsine ; c'est aussi le cas d'exopeptidases, telles que les carboxypoly
D'autres sont plus spécialement actives sur un type de molécules déterminé, comme les élastases sur l'élastine, ou la rénine sur l'angiotensinogène, ou encore comme l'enzyme de conversion qui hydrolyse l'angiotensine I en angiotensine II.
Certaines protéases ont reçu des noms particuliers, tels que la protéase p12 ou pol-protéase des virus de l’immunodéficience humaine (VIH) qui contribue à la formation de nouvelles particules infectieuses.
sérine-protéase n.f.
serine protease
Protéase dont le site actif contient un radical de sérine qui fixe temporairement le radical acyle détaché de la liaison peptidique.
La trypsine et la chymotrypsine sont des sérine-protéases.
Syn. protéinase
protéase virale l.f.
viral protease
Enzyme coupant en plusieurs protéines de petite taille, la longue polyprotéine résultant de la réplication de l’ARN viral et de sa traduction, protéines qui serviront à former la capside virale.La protéase virale est la cible de médicaments destinés à empêcher la réplication virale. La stratégie la plus rapide pour tenter de trouver des médicaments efficaces contrel la COVID-19 est de mener des essais cliniques avec des médicaments déjà utilisés contre d’autres maladies, puisque l’on sait comment les administrer et qu’on en connaît les doses efficaces (stratégie du « repositionnement de médicament »). Cependant, les inhibiteurs d’une protéase donnée ne sont pas nécessairement efficaces pour bloquer une autre protéase, qui a des propriétés structurales et fonctionnelles différentes. Malgré cette crainte, le remdesivir est, par exemple, recommandé en Europe et aux Etats-Unis.
→ Covid 19
[D1, G5]
Édit. 2020