inhibiteur membranaire de la lyse réactive l.m.
membrane inhibitor of reactive lysis
Glycoprotéine ancrée à la membrane cellulaire par un glycosylphosphatidylinositol.
L'inhibiteur membranaire de la lyse réactive (Membrane Inhibitor of Reactive Lysis, MIRL) également appelé CD59, est un inhibiteur physiologique de l'action du complément sérique. Il intervient dans la régulation des réactions immunitaires.
Syn. protectine; MAC-inhibitory protein
Sigle MIRL, CD59
→ glycoprotéine, complément sérique, glycosylphosphatidylinositol
[C1, C3, F3]
Édit. 2019
inhibiteur membranaire de la lyse réactive l.m.
membrane inhibitor of reactive lysis
Glycoprotéine ancrée à la membrane cellulaire par un glycosylphosphatidylinositol.
L'inhibiteur membranaire de la lyse réactive également appelé CD59, est un inhibiteur physiologique de l'action du complément sérique. Il intervient dans la régulation des réactions immunitaires.
Sigle angl. MIRL, CD59
→ glycoprotéine, glycosylphosphatidylinositol, complément sérique
[C1, C3, F3]
Édit. 2019
amine-oxydase n.f.
amine oxidase
→ aminoxydase ou monoamine-oxydase
[C1]
Édit. 2017
amino-acide-oxydase n.f.
aminoacid oxidase
Enzyme flavinique catalysant la désamination oxydative des acides alpha-aminés, soit de la série D (D-aminoacide oxydase à FAD), soit de la série L (L-aminoacide oxydase à FMN), produisant les acides alpha-cétoniques correspondants, et portant les hydrogènes sur la molécule d'oxygène pour former de l'eau oxygénée.
Les plus importantes de ces oxydases sont celles qui désaminent la glycine-oxydase, et qui agissent aussi sur les acides aminés non naturels de la série D.
Syn. amino-acide-oxhydrase
[C1]
Édit. 2017
blobule de cytochrome-oxydase l.f.
cytochrome oxidase blob
Ilot de forte activité de l'enzyme mitochondrial cytochrome-oxydase dans certaines aires du lobe occipital.
Leur ensemble se répartit régulièrement dans les couches II et III dans l'aire V1 (17 de Brodmann) et en bandes alternativement denses et pâles dans l'aire extrastriée V2. Ces îlots reçoivent de façon privilégiée les signaux provenant de la voie parvocellulaire (parvosystème) après leur relais dans la couche 4c ou 4a de l'aire V1 ou directement des couches koniocellulaires du corps géniculé latéral. Ils joueraient un rôle particulier dans la transmission des signaux chromatiques.
Étym. : blob (angl.) : tache, pâté
Édit. 2017
coproporphyrinogène-oxydase n.f.
coproporphyrinogen oxidase
Enzyme qui catalyse l'oxydation et la décarboxylation de deux des groupes propanoïques du coproporphyrinogène en groupes vinyle donnant naissance au protoporphyrinogène.
L'absence ou l'inhibition de cet enzyme entraîne une coproporphyrinurie.
[C1]
cytochrome-oxydase n.f.
cytochrome oxidase
Enzyme qui catalyse l'oxydation du cytochrome c ferreux par le dioxygène moléculaire et transférant 4 électrons de 4 cytochromes c pour former 2 molécules d'eau.
C'est l'enzyme respiratoire, présent dans les crêtes mitochondriales, responsable des oxydations cellulaires chez les animaux. Sa structure dimérique comprend plusieurs cytochromes a ou a3 et un nombre équivalent de cuproprotéines, ainsi que des cardiolipides. Elle est inhibée par les cyanures, le monoxyde de carbone et le monoxyde d'azote.
Étym. gr. kutos : cellule ; khrôma : couleur
[C1,C2]
déficit en acide homogentisique-oxydase l.m.
homogentisic acid oxidase deficiency
déficit en acide phytanique-oxydase l.m.
phytanic acid oxidase deficiency
S. Refsum, neurologue norvégien (1945)
déficit en cytochrome c oxydase l.m.
cytochrome c oxydase deficiency
Affection génétique concernant différents organes incluant les muscles squelettiques, le cœur, le cerveau et le foie.
Les premières manifestations débutent habituellement chez les jeunes enfants mais peuvent apparaître aussi à l’âge adulte. La sévèrité des symptômes varient d’un individu à l’autre même au sein d’une même fratrie. La fréquence est de l’ordre d’un cas pour 35 000 naissances. La fatigue musculaire avec hypotonie marque le début de l’affection et reste la seule manifestation clinique dans des formes légères. Des signes de gravité se marquent par des myopathies importantes et un dysfonctionnement sévère du cerveau (encéphalomyopathie). Chez un quart des sujets l’affection s’accompagne d’une atteinte cardiaque sous forme d’une cardiomyopathie hypertrophique responsable de signes d’insuffisance cardiaque. Une hépatomégalie avec insuffisance hépatique se rencontre plus rarement. De nombreux patients présentent une acidose lactique, reponsables de nausées et d’arythmie cardiaque. La déficience en cytochrome c oxydase est une des causes du syndrome de Leigh. Des mutations d’au moins 14 gènes sont responsables de ce déficit enzymatique ; la plupart de ceux-ci sont nucléaires (DNA nucléaire) ; cependant certains appartiennent aux mitochondries (mtDNA)
→ Leigh (encéphalite nécrosante subaigüe de), SURF1 gene
déficit en proline-oxydase l.m.
proline oxidase deficiency
déficit en sulfite-oxydase l.m.
sulfite oxidase deficiency
diamine-oxydase n.f.
diamine oxidase.
1) Substance biosynthétisée par le placenta dès la 20e semaine de grossesse et qui, recherchée par méthode radio-isotopique sur papier Whatman, est utilisée pour faire le diagnostic d'écoulement de liquide amniotique lors de la rupture prématurée des membranes. Sigle DAO
2) Enzyme catalysant l'oxydation d'une fonction amine d'une diamine.
Cet enzyme présent dans de nombreux tissus agit sur les diamines telles que la spermine, la spermidine, l’agmatine, l'histamine. Il transfère deux atomes d'hydrogène arrachés en ab de l'azote aminé sur une molécule de FAD, puis sur le dioxygène pour former de l'eau oxygénée, et le composé obtenu perd une molécule d'ammoniac par l'action d'une molécule d'eau en formant un aldéhyde.
J. Whatman, fabricant britannique de matériel de laboratoire (1702-1759)
Syn. diamine-oxhydrase, histaminase
glycine-oxydase n.f.
glycin oxydase
homogentisate-oxydase n.f.
Syn. homogentisique-oxydase
[C1]
homogentisique-oxydase n.f.
homogentisate oxidase, homogentisase
Enzyme de la classe des oxygénases catalysant l'oxydation par l'oxygène moléculaire de l'acide homogentisique en acide maléylacétique.
Il est nécessaire au catabolisme des acides aminés aromatiques. Il contient des ions ferreux et des fonctions thiol, et il est activé par l'acide ascorbique. Il est présent dans le foie et le rein. Son absence congénitale entraine l'alcaptonurie.
Syn. homogentisate-oxydase
→ homogentisique (acide), alcaptonurie
[C3]
inositol-oxydase n.f.
inositol oxidase
Enzyme catalysant l'oxydation du méso-inositol en acide D-glucuronique, par ouverture du cycle entre les troisième et quatrième carbones et transformation du troisième carbone en carboxyle.
Cet enzyme existe dans le rein.
Étym. gr. is, inos : muscle ; itol : suffixe des polyalcools dérivés des oses
lysyl-oxydase n.f.
lysyl oxidase
Quino-enzyme qui catalyse l'oxydation par le dioxygène de la fonction amine en ε de résidus de lysine au sein de molécules de protéines, essentiellement de pro-collagène ou de pro-élastine, formant ainsi des résidus d'allysine, qui servent à former les liaisons croisées caractéristiques des protéines fibreuses des tissus de soutien.
Les lysyl-oxydases sont des oxydases à cuivre, présentes dans les cellules qui synthétisent le collagène. Elles sont inhibées par certains complexants des ions cuivre comme le β-aminopropionitrile. Le lathyrisme est dû à de telles substances toxiques. Un déficit en lysyl-oxydase est responsable de certaines formes de syndromes d’Ehlers-Danlos.
E. L. Ehlers, dermatologiste danois, membre de l’Académie de médecine (1899 et 1901) ; H. Danlos, dermatologiste français (1908)
Syn. lysine-aminoxydase,
→ quinoenzyme, lathyrisme, Ehlers-Danlos (maladie d'), dermatosparaxie
NADPH-oxydase sigle pour Nicotinamide Adénine Dinucléotide Phosphate Hydrogène l.f.
NADPH-oxidase
La NADPH oxydase est un complexe enzymatique membranaire. Elle possède 2 sous-unités qui assurent le transfert des électrons du NADPH à l’oxygène, la gp91phox, appelée encore Nox2, et la p22phox séparées, à l’état de repos, de composants cytosoliques (p40phox, p67phox, , p47phox, G Rac1). L’activation de l’enzyme se fait par translocation des sous-unités cytosoliques à la membrane.
La NADPH oxydase est un composant de l’immunité innée intervenant dans la lutte contre les agents infectieux. La réaction d’oxydation du NADPH produit initialement l’anion superoxyde (O2.2-). Ce dernier réagit avec un proton (H+) pour donner du peroxyde d’hydrogène (H2O2), lequel réagira avec un proton et un chlorure (Cl-) pour donner l’acide hypochloreux (HOCl) et une molécule d’eau. Ces composés contribuent à la destruction des pathogènes en oxydant leurs composés structuraux. Ainsi, la NADPH-oxydase est-elle l’instrument des polynucléaires neutrophiles et des macrophages dans leur lutte contre l’infection.
La granulomatose septique est une maladie héréditaire rare qui se caractérise par la perte de cette activité génératrice de formes actives de l’oxygène, ce qui conduit à un état inflammatoire intense et prolongé. Elle est due à une mutation du gène CYBB codant une des 2 sous-unités membranaires de l’enzyme, gp91phox. La NADPH-oxydase est aussi impliquée dans la production d’IL-1 bêta par activation de l’inflammasome NLRP3.
→ granulomatose septique, nicotinamide adénine dinucléotide phosphate hydrogène superoxyde (anion), peroxyde d'hydrogène, inflammasome, CYBB
neuropathie optique héréditaire de Leber sous-unité III cytochrome c oxydase du complexe IV l.f.
Leber’s optic atrophy MT-CO3, Leber hereditary optic neuropathy (LHON)
Mutations de la maladie de Leber qui concernent la sous-unité III cytochrome c oxydase l'un des trois ADN codant pour les sous-unités du complexe respiratoire IV.
Il existe des variations de polymorphisme dans la position des nucléotides. La mutation MT-CO3*LHON9438A homoplasmique et la mutation MT-CO3*LHON9804A également homoplasmique sont des mutations primaires qui à elles seules sont susceptibles de provoquer une cécité (MIM 535000).
oxydase n.f.
oxidase
Enzyme catalysant l’oxydation d’un substrat par l’oxygène.
On classe les oxydases selon le mode d’utilisation du dioxygène : les électron-transférases, comme la cytochrome-oxydase, forment des ions O2- générateurs de molécules d’eau ; les oxhydrases forment de l’eau oxygénée ; les oxygénases fixent les deux atomes de la molécule de dioxygène sur le substrat ; les hydroxylases fixent un atome d’oxygène sur le substrat en réduisant l’autre sous forme d’eau ; les lipoxydases forment des peroxydes ; les phénoloxydases agissent à la fois comme les déshydrogénases et des hydroxylases. Les métaux jouent un rôle coenzymatique important dans l’activité des oxydases : fer héminique dans la cytochrome-oxydase, les oxygénases et certaines lipoxydases ; cuivre dans les phénol-oxydases et la cytochrome-oxydase ; manganèse dans certaines laccases ; molybdène dans la xanthine-oxhydrase.
Édit. 2017
oxydase (test à l') l.m.
oxidase test
Épreuve permettant de déterminer la présence de cytochrome et de cytochrome-oxydase chez une bactérie, aux fins d'identification.
Édit. 2017
p-hydroxyphénylpyruvique-oxydase n.f.
p-hydroxyphenylpyruvic oxidase.
Enzyme de la classe des dioxygénases qui oxyde l'acide p-hydroxyphénylpyruvique en acide homogentisique, en fixant une molécule d'oxygène en pont entre le carbone 1 du cycle et le carbone cétonique, provoquant la transposition de la chaine pyruvique sur le carbone 2 et sa décarboxylation en reste acétique.
L'enzyme a besoin de l'acide ascorbique pour conserver son activité.
Syn. p-hydroxyphénylpyruvate-dioxygénase
proline-oxydase n.f.
proline oxidase
Enzyme catalysant la déshydrogénation de la proline en acide Δ1-pyrroline-5-carboxylique, les hydrogènes étant transférés sur le NAD.
Le nom correct de cet enzyme devrait être proline-déshydrogénase. Cet enzyme, présent dans les mitochondries du foie et du rein, joue un rôle dans la dégradation de la proline, mais aussi dans la voie inverse, pour la biosynthèse de cet acide aminé à partir de l'acide glutamique.
protoporphyrinogène-oxydase n.f.
protoporphyrinogen oxidase
Enzyme catalysant la déshydrogénation du protoporphyrinogène en protoporphyrine.
Le déficit congénital en cet enzyme est cause de la porphyrie de type variegata.