Bohr (effet) l.m.
Bohr’s effect
Influence inhibitrice du dioxyde de carbone pour la fixation de l'oxygène sur l'hémoglobine.
Ce mécanisme physiologique de régulation de l’affinité pour l’oxygène(O2) de l’hémoglobine (Hb) par le dioxyde de carbone (CO2) est dû à la fixation des protons H+ sur certains sites de la molécule désoxygénée, stabilisant ainsi, en agissant sur des effecteurs hétérotropes, la structure T à faible affinité pour l’oxygène
L'affinité de l'Hb pour l'O2 se mesure par la quantité d'O2 fixée sur elle.
L’effet Bohr est chiffré par la quantité de protons libérés par sous-unité d’Hb lors du passage de la forme désoxygénée à la forme oxygénée. Sa valeur normale est de – 0,5.
En pathologie, l'Hb anormale des hématies falciformes dans la drépanocytose et dans certaines intoxications, notamment celles qui transforment l'Hb en méthémoglobine, ralentit la fixation d'O2 et diminue l'affinité. La réduction de la concentration en Hb dans le sang ne la modifie pas : la courbe de dissociation reste normale dans l'anémie par dilution (hémorragie, etc.). Dans l'anémie chronique il y a en outre une adaptation de la concentration de 2,3-DPG.
Ch. Bohr, physiologiste danois (1904)
→ effet Haldane, diphosphoglycérate (2,3-DPG), drépanocytose, saturation oxyhémoglobinée
[Cette réaction réversible règle la pO2 en fonction de la quantité d'O2 fixée sur l'Hb. Elle est représentée par la courbe sigmoïde de dissociation de l'hémoglobine en fonction de la pO2. Une diminution de la pCO2 augmente l'affinité lors des échanges entr]
Édit. 2017