Dictionnaire médical de l'Académie de Médecine – ancienne version 2020

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dipeptidyl peptidase-4 (DPP4) l.f.

adenosine deaminase complexing protein 2 ou CD26

Enzyme codée par le gène DPP4 situé sur le chromosome 2, exprimée à la surface de la plupart des types de cellules, active sur de nombreux substrats : facteurs de croissance, chimiokines, neuropeptides et peptides vasoactifs.
La DPP4 joue un rôle majeur dans le métabolisme du glucose. Elle est responsable de la dégradation des incrétines tels que le glucagon-like peptide-1 et le gastric inhibitory polypeptide ou glucose-dependent insulinotropic peptide (GIP).

peptidase n.f.

peptidase

Enzyme protéolytique hydrolysant les peptides.
On distingue des endopeptidases, qui scindent les polypeptides en des points plus ou moins spécifiques à l'intérieur de la chaine polypeptidique, et des exopeptidases, qui hydrolysent les liaisons peptidiques terminales. Ainsi la trypsine est une endopeptidase qui hydrolyse les liaisons arginyl- ou lysyl-, la carboxy-polypeptidase A est une exopeptidase qui détache l'acide aminé terminal du côté carboxylique (sauf lorsque cet acide est basique ou s'il s'agit de la proline), les dipeptidases n'hydrolysent que les dipeptides, la dipeptidylaminopeptidase I ou glucagonase détache successivement des dipeptides en commençant par l'extrémité aminée libre.

signal-peptidase n.f.

signal peptidase

Enzyme protéolytique responsable du clivage d'une préproprotéine dans la citerne du réticulum endoplasmique, détachant la séquence signal.
Les signal-peptidases constituent une famille de protéases ; elles sont généralement formées de plusieurs chaînes peptidiques (2 à 5).

thioestérase n.f.

thiolester deacylase

Enzyme qui catalyse l'hydrolyse d'une liaison thioester (acylmercaptan).

→ désacylase