glycéraldéhyde 3-phosphate déshydrogénase (déficit en) l.m.
glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase deficiency
Cause très rare d'anémie hémolytique congénitale.
glycérophosphate-déshydrogénase n.f.
glycerophosphate dehydrogenase
Enzyme catalysant réversiblement la déshydrogénation du L-glycérophosphate en phospho-dihydroxyacétone.
L'enzyme qui utilise le NAD comme accepteur est très répandu dans toutes les cellules animales, végétales ou microbiennes, il joue un rôle dans la biosynthèse des glycérolipides, et aussi dans le transfert d'hydrogènes de molécules de NADH cytoplasmiques à des molécules de NAD dans la mitochondrie en vue de leur oxydation par la chaine respiratoire. Il existe une autre glycérophosphate-déshydrogénase qui utilise le FAD comme accepteur et qui perd un peu de l'énergie d'oxydation en chaleur.
inosine-5'-phosphate-déshydrogénase n.f.
inosine-5'-phosphate dehydrogenase
Enzyme catalysant l'oxydation par le NAD de l'acide inosinique en acide xanthylique, précurseur de l'acide guanylique.
isocitrate-déshydrogénase n.f.
isocitrate dehydogenase
Enzyme catalysant la déshydrogénation de l'acide isocitrique en acide oxalosuccinique qui se décarboxyle en
Les isocitrate-déshydrogénases sont universel
lactate-déshydrogénase n.f.
lactate dehydrogenase
Enzyme catalysant la déshydrogénation de l'acide lactique en acide pyruvique et la réaction inverse.
Selon la stéréospécificité du substrat, on distingue des D-lacticodéshydrogénases, présentes chez certaines bactéries, et les L-lacticodéshydrogénases, universellement répandues. Les L-lacticodéshydrogénases des microorganismes sont des enzymes flaviniques contenant généralement du fer non héminique et un cytochrome du type b. Les L-lacticodéshydrogénases cytoplasmiques des tissus animaux sont des enzymes qui transfèrent les atomes d'hydrogène sur le NAD, en position A. Elles sont constituées de quatre chaînes peptidiques prises parmi deux types de chaînes, A et B. Elle forment ainsi 5 isoenzymes, séparables par électrophorèse, A4, A3B, A2B2, AB3, B4. Dans les muscles et le foie on trouve surtout B4 et AB3 ; dans le cœur, le rein et le cerveau surtout A4. La présence de cet enzyme dans le plasma sanguin révèle une altération d'un tissu ; le type d'isoenzymes mis en évidence sur le diagramme électrophorétique peut renseigner sur l'affection en cause : hépatite, infarctus du myocarde, ou autre.
Syn. lacticodéshydrogénase
lactate-déshydrogénase (déficit en) l.m.
lactate dehydrogenase deficiency
Glycogénose exceptionnelle, liée au déficit d'un enzyme catalysant la déshydrogénation de l'acide lactique en acide pyruvique et la réaction inverse.
Il existe deux types de déficiences : la déficience en lactate-déshydrogénase A et la déficience en lactate-déshydrogénase B.
Les patients déficients en lactate-déshydrogénase A se plaignent de fatigue, de myalgies et de crampes musculaires à l’effort. Dans des formes sévères, des exercices musculaires prolongés peuvent conduire à une rhabdomyolyse responsable de libération de myoglobine. Son excrétion par les reins donne une couleur rouge brunâtre aux urines et entraîne une atteinte rénale. La sévérité de cette affection est très variable d’un individu à l’autre. Différentes variétés de mutations du gène LDHA sont responsables de cette déficience en lactate-déshydrogénase.
Les individus porteurs d’une déficience en lactate-déshydrogénase B sont habituellement indemnes de toute symptomatologie et mènent une vie active normale. La découverte biologique est fortuite. Des mutations du gène LDHB sont responsables de cette déficience enzymatique
Sigle LMD
L-galactonolactone-déshydrogénase n.f.
Enzyme catalysant la déshydrogénation de la
L-galactonolactone en acide ascorbique.
C'est un enzyme flavinique à fonction thiol, présent dans les mitochondries des végétaux et du foie des animaux, à l'exception du Cobaye, des Primates et de l'Homme pour lesquels l'acide ascorbique est une vitamine. Cet enzyme est aussi appelé L-gulonolactone-déshydrogénase, car il agit sur les deux isomères.
L-iditol-déshydrogénase .
L-iditol dehydrogenase
malate-déshydrogénase n.f.
malate dehydrogenase
Enzyme qui catalyse d'une façon réversible la déshydrogénation du L-malate en oxaloacétate en transférant les hydrogènes sur le NAD (nicotinamide-adénine-dinucléotide).
La malate-déshydrogénase des mitochondries joue un rôle dans le cycle tricarboxylique et dans la gluconéogénèse ; une autre malate-déshydrogénase présente dans le cytoplasme participe au cycle de l'oxaloacétate qui sert à la lipogénèse, ainsi qu'au cycle du transport de malate pour la gluconéogénèse.
Syn. malicodéshydrogénase
NADH déshydrogénase l.f.
NADH dehydrogenase
hosphogluconate déshydrogénase n.f.
phosphogluconic dehydrogenase
Enzyme catalysant la déshydrogénation du phospho-6-gluconate, portant les hydrogènes sur le NADP et formant un 3-cétophosphogluconate instable qui se décarboxyle en ribulose-5-phosphate.
Il est présent dans tous les tissus et joue un rôle important dans le catabolisme du glucose par la voie des pentose-phosphates, voie qui permet la formation de NADPH nécessaire aux biosynthèses réductrices. Son action nécessite la présence d'ions Mn2+. Le dosage de la phospho-6-gluconate-déshydrogénase dans le liquide vaginal constitue un moyen de dépistage des cancers du col et du corps de l'utérus, la présence de cet enzyme étant, dans la très grande majorité des cas, liée à l'existence d'un cancer.
phosphoglycéraldéhyde-déshydrogénase n.f.
phosphoglyceraldehyde-dehydrogenase
Enzyme catalysant la déshydrogénation du phosphoglycéraldéhyde en diphospho-1,3-glycérate, en présence d'acide phosphorique et de NAD+ qui se trouve réduit en NADH,H+.
Cette réaction est la plus importante de la glycolyse puisque c'est elle qui transforme l'énergie d'oxydation en une énergie de liaison anhydride phosphorique (oxydoréduction phosphorylante).
La phosphoglycéraldéhyde-déshydrogénase est présente dans toutes les cellules vivantes, et représente 10 % des protéines de la levure. Elle contient du zinc et a dans son site actif une fonction thiol, qui intervient dans la réaction en se liant à la fonction aldéhyde, liaison que le transfert d'hydrogène transforme en liaison anhydride acyl-thiol. Elle est inhibée par les réactifs des fonctions thiol (p-chloromer
Syn. glycéraldéhyde-3-phosphate-déshydrogénase
phosphoglycérate déshydrogénase (déficit en) l.m
phosphoglycerate dehydrogenase deficiency
Maladie métabolique sévère marquée par un retard de développement, une microcéphalie, des épilepsies récidivantes et rebelles aux thérapeutiques.
pyruvate-déshydrogénase n.f.
pyruvate-dehydrogenase
Enzyme catalysant l'oxydation décarboxylante du pyruvate dans le règne animal.
Il catalyse la décarboxylation de l'acide pyruvique lié au thiamine-pyrophosphate, en formant une combinaison de l'acétaldéhyde avec ce coenzyme, puis le transfert d'hydrogène et du radical acétyle sur l'acide lipoïque. Le radical acétyle est secondairement transféré sur le coenzyme A ou, chez certaines bactéries, sur l'acide phosphorique.
L'enzyme est constitué de 3 sousunités : E1 ou pyruvate-décarboxylase, E2 ou lipoyltransacétylase, E3 ou dihydrolipoyl-déshydrogénase.
Des pyruvate-déshydrogénases ont été purifiées à partir de mitochondries de tissus animaux et à partir d'Escherichia coli. D'autres ont été trouvées chez les bactéries : elles n'utilisent pas l'acide lipoïque, mais oxydent le pyruvate en acétate, anhydride carbonique et eau, portant les électrons sur le dioxygène par un système cytochromique. Un auto-anticorps dirigé contre la lipoyl-transacylase E2 est responsable d'un syndrome de cirrhose biliaire (anticorps anti-mitochondrie).
Syn. pyruvate-décarboxylase oxydative
rétinol-déshydrogénase n.f.
retinol dehydrogenase
Enzyme à NAD catalysant la déshydrogénation de la fonction alcool du rétinol en fonction aldéhyde ; cet enzyme agit dans la rétine pour le cycle métabolique du rétinal.
semialdéhyde succinique-déshydrogénase (déficit en) l.m
succinic semialdehyde dehydrogenase deficiency
→ acidurie 4 hydroxy-butyrique
sorbitol-déshydrogénase n.f.
sorbitol dehydrogenase
Enzyme isolé du foie et des vésicules séminales, qui catalyse la déshydrogénation du sorbitol.
Syn. L-iditol-déshydrogénase
succinate-déshydrogénase n.f.
succinate dehydrogenase
Enzyme catalysant la déshydrogénation du succinate en fumarate.
La succinate déshydrogénase est une enzyme de la membrane mitochondriale qui fait partie du cycle de l’acide citrique ou cycle de Krebs. Elle constitue le complexe II de la chaîne mitochondriale des transporteurs d’électrons, responsable de la production d’énergie dans les cellules. Elle est constituée de quatre sous-unités :deux sous-unités catalytiques, SDHA et SDHB, et deux sous-unités servant à l’ancrage dans la membrane mitochondriale, SDHC et SDHD. La sous-unité SDHA est couplée au co-enzyme « flavine-adénine-dinucléotide » (FAD) par une laison covalente.
Des mutations de SDHA sont responsables de pathologies mitochondriales pouvant entraîner des anomalies cérébrales, cardiaques, musculaires, hépatiques, rénales et osseuses chez l’enfant, ainsi que des tableaux de myopathie chez l’adulte. Des mutations de SDHB, SDHC ou SDHD ont été trouvées dans le syndrome de paragangliome-phéochromocytome familial.
Syn. succinyldéshydrogénase
→ FAD
tartrate-déshydrogénase n.f.
tartrate dehydrogenase
Enzyme catalysant la déshydrogénation de l'acide tartrique en acide oxaloglycolique (ou dihydroxyfumarique).
Les tissus animaux (foie, rein, etc.) contiennent une tartrate-déshydrogénase à nicotinamide-adénine-dinucléotide (NAD).
UDPG-déshydrogénase abrév.f. pour
→ Uridine-DiPhosphate-Glucose-déshydrogénase
uridine-diphosphate-glucose-déshydrogénase n.f.
uridine diphosphate glucose dehydrogenase
Enzyme catalysant la déshydrogénation de la fonction alcool primaire du glucose de l'UDPG pour former l'UDP-glucuronate.
Présent dans le foie des mammifères et dans les tissus végétaux, il porte les hydrogènes en position B sur le NAD. Il est nécessaire à la formation de tous les dérivés biologiques de l'acide glucuronique (mucopolysaccharides, glucuroconjugués).
Abrév. UDPG-déshydrogénase
xanthine-déshydrogénase n.f.]
xanthine dehydrogenase
Enzyme présente dans la plupart des tissus catalysant la dégradation des bases puriques en acide urique (de l'hypoxanthine en xanthine et de la xanthine en acide urique).
L'allopurinol et le thiopurinol sont des inhibiteurs compétitifs de l'enzyme.
L'absence congénitale de cet enzyme entraîne une xanthinurie.
Edit. 2017/2
→ uricogénèse, xanthinurie, purique (base), acide urique
[C1]
xylitol-déshydrogénase n.f.
xylitol dehydrogenase
Enzyme catalysant la déshydrogénation du xylitol en xylulose.
Il existe dans le foie des mammifères deux xylitol-déshydrogénases, l'une à NAD, qui catalyse réversiblement la formation du L-xylulose, l'autre à NADP, qui catalyse la formation du D-xylulose.
[B1]
dihydropyrimidine déshydrogénase n.f.
dihydropyrimidine dehydrogenase
Enzyme catalysant la réduction de la thymine et de l’uracile en dihydrothymine et dihydrouracile, première étape de leur catabolisme.
La dihydropyrimidine déshydrogénase joue un rôle important en thérapeutique cancérologique. Elle est en effet responsable de la transformation du 5-fluorouracile (5-FU) en dihydro-5-fluorouracile inactif. Un déficit total ou partiel en dihydropyrimidine déshydrogénase entraîne chez les patients traités par le 5-FU un surdosage responsable de phénomènes toxiques, notamment hématologiques et digestifs.
→ thymine, uracile, fluorouracile
[C1,F2,G5]
Édit. 2018
glucose-6-phosphate déshydrogénase (déficit en) l.m.
glucose-6-phosphate deshydrogenase deficiency, G6PD
Déficit enzymatique érythrocytaire, le plus répandu dans le monde, responsable d’hémolyse.
Cette maladie était dénommée « favisme » car l'ingestion de fèves qui contiennent des substances oxydantes, peut provoquer des crises d'hémolyse aigüe. Le philosophe grec Pythagore aurait recommandé de ne pas manger de fèves par crainte de la maladie. En 1956, Carson établit une relation entre le déficit enzymatique et la survenue d'anémie chez les patients prenant de la primaquine, un médicament contre le paludisme. Cette même année, Crosby fait la relation entre cette maladie et le favisme. Le gène responsable (G6PD) est séquencé en 1986 permettant de découvrir plus d'une centaine de mutations de ce dernier.
Sa répartition couvre l’Afrique, l’Inde, le bassin méditerranéen, le Moyen-Orient et le sud-est asiatique. Les migrations de populations font qu'aujourd'hui, il ne s'agit plus d'un déficit rare, et on estime qu'un minimum de 100 000 à 200 000 déficitaires vivent en France. Ce déficit toucherait entre 100 et 400 millions d’individus. Dans certaines régions d’Afrique centrale, la fréquence des porteurs sains dépasse 15% de la population.
La maladie est transmise génétiquement sur le mode récessif, lié au chromosome sexuel X où se situe le gène G6PD produisant l'enzyme (bras long du chromosome X). Elle est essentiellement exprimée chez les sujets de sexe masculin (XY) dits hémizygotes, car ils possèdent un seul allèle du gène (sur l’X). La maladie, chez les filles homozygotes, a la même traduction que chez les garçons.
Le déficit en glucose-6-phosphate déshydrogénase bloque la première réaction d'oxydation de la voie des pentoses phosphates. Ainsi, la sous-production de NADPH qui en résulte, réduit fortement les capacités cellulaires à lutter contre le stress oxydant. Les hématies utilisent la voie des pentoses phosphates pour créer du NADPH nécessaire à la formation du glutathion, l'autre voie classique, utilisant les mitochondries n'existant pas dans les globules rouges. Ce dernier est impliqué dans la diminution du stress oxydatif du globule rouge. L'hématie, sa membrane cellulaire ainsi fragilisée, sera détruite ce qui provoquera une anémie par hémolyse et un ictère.
Avoir un déficit en G6PD ne signifie pas forcément être malade. En effet, sans accident particulier, la personne est bien portante, ne se plaignant de rien et avec une espérance de vie normale. Elle devra, durant toute sa vie, connaître et respecter certaines consignes pour éviter les complications auxquelles le prédispose ce déficit. Sa gravité et les circonstances déclenchantes varient d'un individu à l'autre, en raison des nombreuses mutations possibles du gène responsable avec des conséquences variables sur l'activité de la G6PD.
Les mesures principales à recommander sont préventives en évitant de ne jamais ingérer de fèves et ne jamais être traité avec certains médicaments (comme les anti-paludiques par exemple) et autres substances oxydantes. À contrario, il est établi que le déficit en G6PD protège du paludisme en favorisant la phagocytose précoce des hématies parasitées Dans le cas contraire, elle risque une crise hémolytique aigüe. L'hémoglobine est transformée en méthémoglobine et des corps de Heinz apparaissent dans les hématies et permettent le diagnostic. Typiquement, il s'agit d'une anémie aigüe, avec un taux de réticulocytes élevés (régénérative) avec augmentation de la bilirubine non conjuguée pouvant aller jusqu'à l'apparition d’un ictère. La crise peut être causée également par des infections (en particulier, hépatites virales).
W. H. Crosby, hématologiste américain (1956) ; A. S. Alving et P. E. Carson, médecins américains (1956) ; Groupe de Travail de l’OMS (1990) ; E. Beutler, hématologiste et biochimiste américain (1991)